Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Механизмы праймирования респираторного взрыва нейтрофилов

Диссертация: Механизмы праймирования респираторного взрыва нейтрофилов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

7 Пущинских конференциях молодых ученых (Пущино, 2000;2003) — На XIII и XIV зимних международных молодежных научных школах «Перспективные направления физико-химическойбиологии и биотехнологии» (Москва, 2001;2002) — на конференциях: «Горизонты физико-химической биологии» (Пущино, 2000) — «Митохондрии, клетки и активные формы кислорода» (Пущино, 2000) — Ежегодных научных конференциях ИБК РАН… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Нейтрофил
      • 1. 1. 1. Функции нейтрофилов
    • 1. 2. Респираторный взрыв нейтрофилов
      • 1. 2. 1. NADPH оксидаза 17 1.2.1.1. Структура и функции субъединиц
  • NADPH оксидазы
    • 1. 3. Праймирование нейтрофилов
      • 1. 3. 1. Праймирующие агенты
      • 1. 3. 2. Механизмы праймирования респираторного взрыва нейтрофилов
    • 1. 4. Внутриклеточные системы, вовлеченные в передачу сигнала от рецептора ФМЛФ при развитии респираторного взрыва
      • 1. 4. 1. Митоген-активируемыепротеинкиназы
      • 1. 4. 2. Ферменты гидролиза фосфолипидов
      • 1. 4. 3. Фосфатидилинозитол-З-киназа
      • 1. 4. 4. Утилизация глюкозы при респираторном взрыве нейтрофилов
    • 1. 5. Праймирование липополисахаридом
    • 1. 6. Праймирование инсулином
  • Глава 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Материалы
    • 2. 2. Методы
      • 2. 2. 1. Биологический объект 46 2.2.1.1. Изоляция нейтрофилов мышей
      • 2. 2. 2. ДЦС-электрофорез и иммуноблоттинг
        • 2. 2. 2. 1. Фосфорилирование клеточных белков
      • 2. 2. 3. Регистрация хемилюминесценции
      • 2. 2. 4. Статистическая обработка результатов
  • Глава 3. Результаты исследований
    • 3. 1. Активация респираторного взрыва ФМЛФ в различных концентрациях
    • 3. 2. MAPKs в активации и праймировании респираторного взрыва нейтрофилов
      • 3. 2. 1. Участие р38 МАРК и р44/42 ERK в действии инсулина
      • 3. 2. 2. Участие р38 МАРК в действии ЛПС на респираторный взрыв нейтрофилов
    • 3. 3. Действие фосфолипаз при активации и праймировании инсулином и ЛПС респираторного взрыва нейтрофилов
    • 3. 4. Определение участия ФИЗК в действии инсулина на респираторный взрыв нейтрофилов
    • 3. 5. Вклад глюкозы в праймирование инсулином и ЛПС респираторного взрыва нейтрофилов
    • 3. 6. Исследование’вклада глюкозы в праймирование кальциевым ионофором иономицином и в активацииию ФМА респираторного взрыва нейтрофилов
      • 3. 6. 1. Праймирование кальциевым ионофором реакции нейтрофилов на ФМА в средах с D-глюкозой и 2-ДОГ
      • 3. 6. 2. Оценка вклада кальций-зависимых процессов в утилизацию глюкозы при развитии респираторного взрыва
  • Глава 4. Обсуждение
    • 4. 1. Роль митоген-активируемых протеинкиназ в праймировании инсулином и липополисахаридом респираторного взрыва нейтрофилов
    • 4. 2. Участие фосфолипаз в праймировании инсулином и липополисахаридом респираторного взрыва нейтрофилов
    • 4. 3. Участие фосфатидилинозитол-3-киназы в действии инсулина на респираторный взрыв нейтрофилов
    • 4. 4. Вклад глюкозы в пЬраймирование кальциевым ионофором иономицином и в активацииию ФМА респираторного взрыва нейтрофилов
  • Выводы

Механизмы праймирования респираторного взрыва нейтрофилов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Полиморфноядерные нейтрофильные гранулоциты (нейтрофилы) участвуют во врожденном иммунном ответе и обеспечивают первую линию защиты организма от вторгшихся бактерий. Миграция нейтрофилов в очаг острого воспаления происходит в градиенте хемотаксических факторов, одним из которых является N-формил-Мет-Лей-Фен (ФМЛФ). Связывание хемотаксического пептида ФМЛФ со своим рецепторомсопряженным с гетеротримерным G-белком, запускает каскад внутриклеточных процессов с последующим развитием респираторного взрыва. Респираторный, или дыхательный, взрыв нейтрофилов представляет собой массированный выброс активных форм кислорода при усиленном потреблении кислорода и глюкозы. За его развитие ответственен мембранный фермент NADPH оксидаза, осуществляющий перенос электронов от внутриклеточного NADPH на молекулу экзогенного кислорода [McPhail et al., 1984]. Активация фермента вызывает уменьшение концентрации NADPH в клетке, что активирует окисление глюкозы через гексозо-монофосфатный шунт (ГМШ) — основной поставщик NADPH в нейтрофилах [Nessel et al., 1999]. При этом может утилизироваться глюкоза из внеклеточной среды и/или глюкоза, запасенная в клетке [Tan et al., 1998]. Известно, что передача сигнала от рецептора ФМЛФ на NADPH оксидазу идет по фосфоинозитидному пути с участием фосфолипазы С (ФЛС), инозитолл I.

1,4,5-трисфосфата, Са и протеинкиназы С [по Thelen et al., 1993]. Кроме того, было показано участие каскада митоген-активируемых протеинкиназ (MAPKs) [Rane et al., 1997] и фосфотидилинозитол-3-киназы (ФИЗК) [Ward et al., 2000].

Многими авторами разрабатывается концепция активации нейтрофилов как двухступенчатого процесса [Thelen et al., 1993; Doerfler et 5 al., 1994; Coffer et al., 1998]. Сначала нейтрофилы взаимодействуют с агентами, которые не активируют клетку, а переводят ее в состояние готовности к ответу [Hallett & Lloyds, 1997]. Затем уже подготовленный нейтрофил получает соответствующий стимул, что приводит его к полностью активированному состоянию. Процесс, при котором предварительная обработка клетки агентом приводит к последующему усилению ответа на активацию, называют праймированием (от англ. «priming» — подготовка). В настоящее время интенсивно изучается праймирование функций нейтрофилов цитокинами, хемотаксическими факторами, метаболическими регуляторами, действующими через рецепторы, принадлежащие к разным семействам [Kurt-Jones et al., 2002; Seely et al., 2003; Dewas et al., 2003]. Сами праймирующие агенты не вызывают изменений функций нейтрофилов, в том числе респираторного взрыва, но их предварительное воздействие приводит к усилению ответа на активацию. В зависимости от рецептора, через который действует праймирующий агент, могут реализоваться разные механизмы праймирования нейтрофилов: изменения в уровне экспрессии адгезивных молекул на поверхности клеткиосвобождение содержимого гранулполимеризация актинафосфорилированиесинтез белка de novoмодуляция [Са J^- активация фосфолипазобразование биоактивных липидов [Swain et al., 2002]. Показано, что при праймировании активность протеинкиназ, в том числе MAPKs и тирозиновых киназ, может увеличиваться в несколько раз [McLeish et al., 1998];

Одним из механизмов праймирования является усиление фосфорилирования белков по остаткам тирозина. Запуск тирозинового фосфорилирования осуществляется через рецепторы, обладающие своей собственной тирозинкиназной активностью, к ним относят рецептор инсулина. Изменения в регуляции инсулином активности нейтрофилов видны, в основном, по многочисленным нарушениям, возникающим при б диабете и развивающимся, скорее, вследствие отсутствия действия инсулина, чем из-за его влияния [Ortmeyer & Mohsenin, 1996]. Данные о праймирующем действии инсулина на респираторный взрыв нейтрофилов отсутствуют.

Известно, что праймирование нейтрофилов бактериальным липополисахаридом (ЛПС), основным рецептором которого на нейтрофилах считается CD 14, гликозилфосфатидилинозитол-связанный гликопротеин [Wright et al., 1990; Ulevitch & Tobias, 1995], сопровождается усилением респираторного взрыва [Guthrie et al., 1984]. Однако последовательность внутриклеточных событий после связывания ЛПС нейтрофилами неизвестна, как и характер взаимодействия сигнальных систем рецепторов ЛПС и формулированных пептидов в регуляции респираторного взрыва нейтрофилов.

Изучение внутриклеточных сигнальных систем, вовлеченных в праймирование, поможет понять механизмы, которыми регулируются специфические функции нейтрофилов, и развить терапевтические стратегии против чрезмерной цитотоксичности нейтрофилов.

Цели и основные задачи исследования. Цель работы заключалась в исследовании механизмов праймирующего действия инсулина и ЛПС и участия глюкозы в респираторном взрыве нейтрофилов.

Были поставлены следующие задачи:

— исследовать вклад компонентов каскада митоген-активируемых протеинкиназ, фосфолипаз и фосфатидилинозитол-3-киназы в механизмы праймирования респираторного взрыва нейтрофилов инсулином;

— исследовать вклад компонентов каскада митоген-активируемых протеинкиназ и фосфолипаз в механизмы праймирования респираторного взрыва нейтрофилов липополисахаридом;

— сравнить вклад исследуемых сигнальных систем митоген-активируемых протеинкиназ и фосфолипаз в действие инсулина и 7 липополисахарида на респираторный взрыв, вызванный ФМЛФ в низких и высоких концентрациях;

— оценить роль метаболизма глюкозы в усиление респираторного взрыва при праймировании агентами разной, природы (иономицина, инсулина и ЛПС).

Научная новизна работы. Впервые исследован вклад р38 МАРК, и MEK/ERK½, ферментов гидролиза фосфолипидов, фосфатидилинозитол.

3-киназы, в отдельные механизмы праймирования инсулином и липополисахаридом респираторного взрыва нейтрофилов, вызванного хемотаксическим пептидом ФМЛФ. Показано, что утилизация внутриклеточной глюкозы в нейтрофилах при развитии респираторного взрыва происходит с участием кальций-зависимых процессов.

Научно-практическая ценность. Полученные результаты раскрывают некоторые аспекты функционирования нейтрофилов на уровне внутриклеточной сигнализации, а также дают основу для новых терапевтических стратегий при лечении воспалений и могут быть использованы при прогнозировании течения многих заболеваний.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на.

4−7 Пущинских конференциях молодых ученых (Пущино, 2000;2003) — На XIII и XIV зимних международных молодежных научных школах «Перспективные направления физико-химическойбиологии и биотехнологии» (Москва, 2001;2002) — на конференциях: «Горизонты физико-химической биологии» (Пущино, 2000) — «Митохондрии, клетки и активные формы кислорода» (Пущино, 2000) — Ежегодных научных конференциях ИБК РАН (Пущино, 2001;2002) — Forum of Young Scientists Protein Structure-Function Trafficking and Signalling, satellite meeting of the 27th FEBS/PABMB (Португалия, 2001) — 46 Annual Meeting of the Biophysical Society (США, 2002) — Third International Conference on Signal Transduction (Хорватия, 2002) — The 7th International Union Biochemistry and Molecular 8.

Biology Conference «Receptor-ligand interactions» (Норвегия, 2002) — FEBS Special Meeting on Signal Transduction (Бельгия, 2003).

Список сокращений:

ФМЛФ — N-формил-метионил-лейцил-фенилаланинАФК — активные формы кислородаХЛ — люминол-зависимая хемилюминесценцияЛПС — липополисахарид;

Са2+]цих — концентрация свободного цитозольного кальция;

ДАГ — диацилглицерол;

ПКС — протеинкиназа С;

ПКА — протеинкиназы А;

IGF-1 — инсулино-подобный фактор роста-1;

MAPKs — митоген-активируемые протеинкиназы (mitogen-activated protein kinases);

ERKsкиназы, регулируемые внеклеточным сигналом (extracellular signal-regulated kinases);

NADPH — никотинамидадениндинуклеотидфосфат восстановленныйGM-CSF — гранулоцит-макрофаг-колониестимулирующий факторIL-3, IL-8 — интерлейкины;

TNF-a — фактор некроза опухолей-a (tumor necrosis factor-a),.

ФИЗК — фосфатидилинозитол-3-киназа;

ФИ3 — инозитол 1,4,5-трифосфат;

ФАТ — фактор активации тромбоцитов;

ФМА-форбол 12-миристат 13-ацетат;

ФЛС — фосфолипаза СсФЛАгсекретируемая фосфолипаза А2- цФЛА2 — цитоплазматическая фосфолипаза А2;

ФЛБ — фосфолипаза D;

GTP — гуанозин трифосфат;

АЦ — аденилатциклаза.

Выводы:

1. Исследование компонентов сигнальных систем рецептора ФМЛФ при активации оксидазной активности нейтрофилов показало, что вклад компонентов сигнальных систем зависит от концентрации ФМЛФ: действие протеинкиназ р38 МАРК и р44/42 ERK и продуктов гидролиза фосфолипидов фосфолипазами — цФЛА2, сФЛАг, ФЛСприводит к усилению активности NADPH оксидазы при низких концентрациях ФМЛФ и ослаблению активности в случае 50 цМ ФМЛФ.

2. ФИЗК является ключевым ферментом в передаче сигнала от рецептора ФМЛФ на NADPH оксидазу. ФИЗК усиливает оксидазную активность нейтрофилов и играет более значительную роль при низких концентрациях ФМЛФ, чем при высоких.

3. Утилизация экстраклеточной глюкозы при развитии респираторного взрыва происходит с участием ФИЗК.

4. Механизмы праймирования инсулином вызванного ФМЛФ респираторного взрыва нейтрофилов включают активацию фосфолипаз — ФЛС, цФЛА2 и ФЛД, циклооксигеназы, р38 МАРК и ФИЗК. Для усиления инсулином респираторного взрыва нейтрофилов необходимо поступление экстраклеточной глюкозы.

5. Праймирование ЛПС оксидазной активности нейтрофилов реализуется через активацию фосфолипаз (ФЛС, цФЛА2 и ФЛД), р38 МАРК и зависит от метаболизма глюкозы.

6. Базовый уровень продукции активных форм кислорода обеспечивается D-глюкозой из внешней среды и внутриклеточными энергетическими запасами. Утилизация внутриклеточных запасов глюкозы при развитии респираторного взрыва зависит от концентрации кальция в цитозоле. Для развития полноценного ответа при активации нейтрофилов необходимо поступление в клетку экстраклеточной глюкозы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. П.В., Ткачук В. А. / Рецепторы и внутриклеточный кальций. // Москва: Наука, 1994. 288 с.
  2. Ю.А., Шерстнев М. П. / Хемилюминесценция клеток животных. // Итоги науки и техники. М: ВИНИТИ, 1989, т. 24, 176 с.
  3. А.Г. / Роль фосфорилирования в активации и праймировании респираторного взрыва нейтрофилов. // Дисс. на соискание уч. ст. канд.биол.наук. Пущино: Институт Биофизики клетки РАН. 2000. 110 с.
  4. Е.Н., Аловская А. А., Габдулхакова А. Г., Сафронова В. Г., Зинченко В. П. / Усиливающее действие кальциевых ионофоров на вызванный форболовым эфиром респираторный взрыв в перитонеальныйх нейтрофилах мыши. // Биохимия, 1999. Т 64. № 7. С. 77−84.
  5. А.Н., Маянский Д. Н. / Очерки о нейтрофиле и макрофаге. // Новосибирск: Наука. 1989. 341 с.
  6. А.В., Габдулхакова А. Г., Сафронова В. Г. / Роль экстра- и внутриклеточной глюкозы в развитии респираторного взрыванейтрофилов из очага острого воспаления. // Биол. Мембраны. 2002. -Т. 19.-3. С. 195−201.
  7. Румшинский JI.3. / Математическая обработка результатов экспериментов. // Москва: Наука. 1971. 192 с.
  8. В.Г., Габдулхакова А. Г., Миллер А. В., Косарев И. В., Василенко Р. Н. / Вариабельность действия инсулина на респираторный взрыв в нейтрофилах. Роль тирозиновых киназ и фосфатаз. // Биохимия. 2001. Т. 66, № 8. С. 840−849.
  9. И. Шпаков А. О. / Структурно-функциональная характеристика гетеродимерных фосфатидил-инозитол-3-киназ и молекулярные механизмы их сопряжения с другими компонентами сигнальных систем. // Цитология. 1999. Т 41. № 11. С. 975−990.
  10. Ado A.D. / Uber den Verlauf der oxydativen und glykolytischen Prozesse in der Leukocyten des entzundeten Gewebes wahrend der Phagocytise. // Z. Gen. Exp. Med. 1933. 87:473−481.
  11. P.D., Parker P.J. / Activation of mitogen-activated protein (MAP) kinase by a MAP kinase-kinase. // J. Biol. Chem. 1992. 267(19): 1 313 513 137.
  12. A., Macedo P.M., Ellis A.E., Silva M.T. / Glycogen granules in resting and inflammatory rainbow trout phagocytes an ultrastructural study. // Dis. Aquat. Organ. 2000. V. 42. № 2. P. 101−110.
  13. J.M., Kumar D., Smogorzewski M., Klin M., Massry S.G. / Polymorphonuclear leukocytes in non-insulin-dependent diabetes mellitus: abnormalities in metabolism and function. // Ann. Inter. Med. 1995. V. 123. P. 919−924.
  14. R.C., Loose L.D. / Phagocytic activation of a lumonol-dependent chemiluminescence in rabbit alveolar and peritoneal macrophages. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1976. V. 69. P. 245−252.
  15. Alessi DR, Cuenda A, Cohen P, Dudley DT, Saltiel AR. PD 98 059 is a specific inhibitor of the activation of mitogen-activated protein kinase kinase in vitro and in vivo. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 27 489−94.
  16. B.M. / The leukocyte NADPH oxidase. // Isr. Med. Assoc. J. 2002. V. 4. P. 1023−4.
  17. B.M. / The respiratory burst oxidase. // Curr Opin Hematol. 1995. V. 2. P. 55−60.
  18. M., Defronzo R.A. / Metabolic and molecular basis of insulin resistance. //J. Nucl. Cardiol. 2003. V. 10. P. 311−23.
  19. S.A., Wooten R.E. / Induction of cytosolic phospholipase A2 activity by phosphatidic acid and diglycerides in permeabilized human neutrophils: interrelationship between phospholipases D and A2. // Biochem. J. 1997. V. 322. P. 353−363.
  20. E.L. / The short and happy life of neutrophil activation.// J. Leukoc. Biol. 1990. V. 47. P. 378−89.
  21. M.P., Anderson K.V. / A conserved signaling pathway: the Drosophila toll-dorsal pathway. //Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1996. V. 12. P. 393−416.
  22. Berra E., Diaz-Meco M.T., Moscat J. / The activation of p38 and apoptosis by the inhibition of Erk is antagonized by the phosphoinositide 3-kinase/Akt pathway. // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 10 792−7.
  23. M.J., Irvine R.F. / Inositol phosphates and cell signalling.// Nature. 1989. V. 341. P. 197−205.
  24. G. / Tyrosine kinases in neutrophils. // Curr Opin Hematol. 1999. V.6. P. 51−8.
  25. G.M., Knaus U.G. / Ras-related GTP-binding proteins and leukocyte signal transduction. // Curr. Opin. Hematol. 1994. V. 1. P. 53−60.
  26. G.M., Parkos C.A. / Identification of novel GTP-binding proteins in the human neutrophils. // FEBS Lett. 1988. P. 227. P. 66−70.
  27. Bolscher J., Veerman E., Van Nieuw Amerongen A., Tulp A., Verwoerd D. / Distinct populations of high-M® mucins secreted by different human salivary glands discriminated by density-gradient electrophoresis. // Biochem J. 1995. V. 309. (Pt 3):801−6.
  28. Bormann B.J., Huang C.-K., Maskin W.M., Becker E.L. / Receptor-mediated activation of a phospholipase A2 in rabbit neutrophil plasma membrane.// Proc. Natl. Acad. Sci. 1984. V. 81. P. 767−770.
  29. Bortolussi R, Rajaraman K., Qing G., Rajaraman R. / Fibronectin enhances in vitro lipopolysaccharide priming of polymorphonuclear leukocytes. //Blood. 1997. V. 89. P. 4182−9.
  30. Bos J.L. / Rapl, a Ras-like GTPase with a distinct function. // Abstract book lectures. Molecular Mechanisms of Signal Transduction. 1999.
  31. R.F., Raikwar N.S., Olson L.K., Deeg M.A. / Glucose and insulin regulate glycosylphosphatidylinositol-specific phospholipase D expression in islet beta cells. // Metabolism. 2001. V. 50. P. 1489−92.
  32. F., Tardif M., Brouchon L., Vignais P. / The human N-formylpeptide receptor. Characterization of two cDNA isolates and evidence for a new subfamily of G-protein-coupled receptors. // Biochemistry. 1990. V. 29. P. 11 123−33.
  33. Brozna J.P., Hauff N.F., Phillips W.A., Johnston R.B. Jr. / Activation of the respiratory burst in macrophages. Phosphorylation specifically associated with Fc receptor-mediated stimulation. // J Immunol. 1988. V. 141. P. 1642−7.
  34. G.E., Silver G.M., Reiff J., Allen R.C., Fink M.P. / Polymorphonuclear neutrophil chemiluminescence in whole blood from blunt trauma patients with multiple injuries. // J. Trauma Injury Infect. Crit. Care. 1999. V. 46. P. 297- 305.
  35. В., Kahn C.R. / Insulin action and the insulin signaling network. // Endocr Rev. 1995. V. 16. P. 117−42.
  36. Chen R., Kang V.H., Chen J., Shope J.C., Torabinejad J., DeWald D.B., Prestwich G.D. / A monoclonal antibody to visualize PtdIns (3,4,5)P (3) in cells. // J Histochem Cytochem. 2002. V. 50. P. 697−708.
  37. Chodniewicz D., Zhelev D.V./ Novel pathways of F-actin polymerization in the human neutrophil. // Blood. 2003. V. 102. P. 2251−8.
  38. Choi W.C., Gerfen C.R., Suh P.G., Rhee S.G. / Immunohistochemical localization of a brain isozyme of phospholipase С (PLC III) in astroglia in rat brain. // Brain. Res. 1989. V. 9. P. 193−7.
  39. A.M., Kitchen E., Chilvers E.R. / Neutrophil priming: pathophysiological consequences and underlying mechanisms. // Clin Sci. 1998. V. 94. P. 461−471.
  40. Cox J.A., Jeng A.Y., Sharkey N.A., Blumberg P.M., Tauber A.I. / Activation of the human neutrophil nicotinamide adenine dinucleotide phosphate (NADPH)-oxidase by protein kinase C. // J. Clin. Invest. 1985. V. 76. P. 1932−1938.
  41. Cross AR, Parkinson JF, Jones ОТ. / Mechanism of the superoxide-producing oxidase of neutrophils. 02 is necessary for the fast reduction of cytochrome b-245 by NADPH. // Biochem J. 1985. V. 226. P. 881−4.
  42. R., Malech H.L., Levy R. / The requirement for phospholipase A2 for activation of the assembled NADPH oxidase in human neutrophils. // Biochem. J. 1994. V. 297 (Pt l):217−23.
  43. R.H., Finnen M.J., Hill M.E., Lackie J.M. / Recombinant human monocyte IL-8 primes NADPH-oxidase and phospholipase A2 activation in human neutrophils. // Immunology. 1992. V. 75. P. 157- 163.
  44. E.V., Hallett M.B. / Cytosolic Ga2+ signalling in inflammatory neutrophils: implications for rheumatoid arthritis (Review). // Int J Mol Med. 1998. V. l.P. 485−90.
  45. Davies P., Bailey P.J., Goldenberg M.M., Ford-Hutchinson A.W. / The role of arachidonic acid oxygenation products in pain and inflammation.// Annu. Rev. Immunol. 1984. V. 2. P. 335−57.
  46. DeLeo F.R., Quinn M.T. / Assembly of the phagocyte NADPH oxidase: molecular interaction of oxidase proteins. // J Leukoc Biol. 1996. V. 60. P. 677−91.
  47. Demerdash T.M., Seyrek N., Mareinkowski W., Nasser-Moadelli S., Massry S.G. / Pathways through which glucose induces a rise in Ca2+.i of polymorphonuclear leukocytes of rats. // Kidney Int. 1996. V. 50. № 6. P. 2032−2040.
  48. B.A., Bokoch G.M. / Molecular basis for Rac2 regulation of phagocyte NADPH oxidase. // Nat Immunol. 2001. V. 2. P. 211−5.
  49. C.M., Beyers N., Coxson H.O., Wiggs В., Hogg J.C. / comparison of neutrophil and capillary diameters and theirrelation to neutrophil sequestration in the lung. // J. Appl. Physiol. 1993. V. 34. P. 3040−3048.
  50. C., Davis R.J., Flavell R.A. / MAP kinases in the immune response. // Annu. Rev. Immunol. 2002. V. 20. P. 55−72.
  51. G.P., Fukushima Т., Fialkow L., Waddel Т.К. / Intracellular signalling in neutrophil priming and activation. // Cell Biology. 1995. V. 6. P. 345−356.
  52. H., Borregaard N. / Effect of glycogenolytic agents on glycogen synthase activity in polymorphonuclear leukocytes. Evidence for a Ca2±mediated regulation of glycogen synthase activity. // Biochim Biophys Acta. 1981. V. 675. P. 101−9.
  53. S., Donini M., Rossi F. / Mechanisms of NADPH oxidase activation: translocation of p40phox, Racl and Rac2 from the cytosol to the membranes in human neutrophils lacking p47phox or p67phox. // Biochem.99
  54. J. 1996. V. 314. P. 409−412.
  55. S.W. / Biochemistry and Physiology of the Neutrophil. // New York, NY: Cambridge University Press. 1994.
  56. P., Wang L., Penhallow J., Crawford N., Brown K.A. / Differences in oxidative response of subpopulations of neutrophils from healthy subjects and patients with rheumatoid arthritis. // Ann. Rheum. Dis. 1995. V. 54. P. 916- 923.
  57. J., Kayali A.G., Resor L., Austin D.A., Rose D.W., Webster N.J. / PLC-gammal enzyme activity is required for insulin-induced DNA synthesis. // Endocrinology. 2002. V. 143. P. 655−664.
  58. J.H., Spencer D.M., Zwefach A., Leslie CC. / Intracellular calcium signals regulating cytosolic phospholipase A2 translocation to internal membranes. // J. Biochem. Chem. 2001. V. 276. P. 30 150−60.
  59. Faenza I., Bavelloni A., Fiume R., Lattanzi G., Maraldi N.M., Gilmour R.S., Martelli A.M., Suh P.G., Billi A.M., Cocco L. / Up-regulation of nuclear PLCbetal in myogenic differentiation. // J. Cell Physiol. 2003. V. 195. P. 446−52.
  60. M.J., Golenbock D.T. / LPS-binding proteins and receptors. // J Leukoc Biol. 1998. V. 64. P. 25−32.
  61. E., Jiao D., Tsuberi B.Z., Tesio G.W., Rong A., Haziot A., Goyert S.M. / Transgenic mice expressing human CD 14 are hypersensitive to lipopolysaccharide. / Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V. 90. P. 23 802 384.
  62. Fernandez-Segura E., Garcia J.M., Santos J.L., Campos A. / Shape, F-actin, and surface morphology changes during chemotactic peptide-induced polarity in human neutrophils. // Anat. Rec. 1995. V. 241. P. 519−528.
  63. L., Chan C.K., Grinstein S., Downey G.P. / Regulation of tyrosine phosphorylation in neutrophils by the NADPH oxidase. Role of reactive oxygen intermediates. // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P.17 131−17 137.
  64. C., Sandhaus R.A., Worthen G.S., Henson P.M. / Bacterial lipopolysaccharide enhances chemoattractant-induced elastase secretion by human neutrophils. //J. Leukoc. Biol. 1998. V. 43. P. 547- 556.
  65. P., Dahlgren C. / Phagocytosis by lipopolysaccharide-primed human neutrophils is associatedwith increased extracellular release of reactive oxygen metabolites. // Inflammation. 1992. V. 16. P. 83- 91.
  66. Forehand J.R., Bomalski J.S., Johnston R.B. Jr. / Mechanisms of lipopolysaccharide priming for enhanced respiratory burst activity in human neutrophils. // Exp. Med. Biol. 1991. V. 297. P. 65- 73.
  67. Fouda S.I., Molski T.F., Ashour M.S., Sha’afi R. I- / Effect of Iipopolysaccharide on mitogen-activated protein kinases and cytosolic phospholipase A2. // Biochem. J. 1995. V. 308. P. 815−822.
  68. J.L., Lambeth J.D. / NADPH oxidase activity is independent of p47phox in vitro. // J Biol Chem. 1996. V. 271. P. 22 578−82.
  69. M., Ruedl C., Ellemunter H., Bock G., Wolf H. / Flow-cytometric evaluation of oxidative burst in phagocytic cells of children with cystic fibrosis. // Int. Arch. Allergy Immunol. 1998. V. 117. № 4. P. 270 275.
  70. Fu Y.-K., Arkins S., Wang B.S., Kelley K.W. / A novel role of growth hormone and insulin-like growth factor-1. Priming neutrophils for superoxide anion secretion. //J. Immunol. 1991. V. 146. P. 1602−1608.
  71. A., Dagher M.C. / Activation of the CVgenerating NADPH oxidase in a semi recombinant cell-free system, assessment of the function of Rac in the activation process. // Eur. J. Biochem. 1994. V. 224. P. 587 595.
  72. I., Takeshige K., Minakami S. / Inhibition of neutrophil superoxide formation by l-(5-isoquinolinesulfonyl)-2-methylpiperazine (H-7), an inhibitor of protein kinase-C. // Biochem. Pharmacol. 1986. 35(24):4555−4562.
  73. Y., Ihara S., Nagata S. / Downstream of phosphatidylinositol-3 kinase, a multifunctional signaling molecule, and its regulation in cell responses. //J. Biochem. 1998. V. 124. P. 1−7.
  74. P.G., Burner U., Obinger C. / Reaction of myeloperoxidase compound I with chloride, bromide, iodide, and thiocyanate. // Biochemistry. 1998. V. 37. P. 17 923−30.
  75. Gabdoulkhakova A. G, Safronova V.G., Miller A.V., Sadovnikov V.B. / Expression of genotypic and phenotypic features in animals during activation and priming of the neutrophil respiratory burst. // Baltic J. Lab.102
  76. Annim. Sci. 2003. V. 4. P. 29−34.
  77. T.G. / The 02-forming oxidase responsible for the respiratory burst in human neutrophils. // J. Biol. Chem. 1979. V. 254. P. 9070−9074.
  78. Gao J.L., Murphy P.M. / Species and subtype variants of the N-formyl peptide chemotactic receptor-reveal multiple important functional domains. //JBiol Chem. 1993. V. 268. P. 25 395−401.
  79. Gao J.L., Chen H., Filie J.D., Kozak C.A., Murphy P.M. / Differential expansion of the N-formylpeptide receptor gene cluster in human and mouse. // Genomics. 1998. V. 51. P. 270−6.
  80. T.P., Johnson G.L. / Organization and regulation of mitogen-activated protein kinase signaling pathways. // Curr. Opin. Cell Biol. 1999. V. 11. P. 211−8.
  81. T.D., Whitehurst C.E., Thompson P., Beutler B. / Lipopolysaccharide signals activation of tumor necrosis factor biosynthesis through the ras/raf-1 /МЕК/МАРК pathway. // Mol. Med. 1994. V.l. P. 93 103.
  82. Guthrie L.A., McPhail L.C., Henson P.M., Johnston R.B., Jr. / Priming of neutrophils for enhanced release of oxigen metabolites by bacterial lipopolysaccharide. //J. Exp. Med. 1984. V. 160. P. 1656−1671.
  83. Haddad P. S., Vallerand D., Mathe L., Benzeroual K., De Werve G.V. / Synergistic activation of mitogen-activated protein kinase by insulin and adenosine triphosphate in liver cells: Permissive role of Ca. // Metabolism. 2003. V. 52. P. 590−598.
  84. K.K., Trollinger D., Rihanek M., Manthey C.L. / Differential expression and activation of p38 mitogen-activated protein kinase a, p, у and 5 in inflammatory cell lineages. / J. Immunol. 1999. V. 162. P. 42 464 252.
  85. M.B., Lloyds D. / Neutrophil priming: the cellular signals thatsay 'amber' but not 'green'. // Immunol. Today. 1995. V. 16. P. 264−268.103
  86. M.B., Lloyds D. / The Molecular and Ionic Signalling of Neutrophils.// Landes Bioscience. Austin, Texas. USA. 1997. 211 p.
  87. M.B., Kettle A.J., Winterbourn C.C. / Inside the neutrophil phagosome: oxidants, myeloperoxidase, and bacterial killing. // Blood. 1998. V. 92. P. 3007−17.
  88. L., Leonard E.J. / Two neutrophil populations in human blood with different chemotactic activity: separation and chemotactic binding. // Infect. Immun. 1982. V. 36. P. 443−448.
  89. C., Guthrie L.A., Kopaniak M.M., Johnston R.B., Henson P.M. / Modulation of multiple neutrophil functions by preparative methods or trace concentrations of bacterial lipopolysaccharide. // Am. J. Pathol. 1985. V. 119. P. 101−112.
  90. A., Katagiri M., Torii S., Okuyama H. / Effect of dietary alpha-linolenate/linoleate balance on the formation of leukotrienes in rat polymorphonuclear leukocytes. // Arerugi. 1988. V. 37. P. 157−65.
  91. Haziot A., Ferrero E., Kontgen F., Hijiya N., Yamamoto S., Silver J., Stewart C.L., Goyert S.M. Resistance to endotoxin shock and reduced dissemination of gram-negative bacteria in CD14-deficient mice. // Immunity. 1996. V. 4. P. 407−414.
  92. В., Tavener S., Raharjo E., Kubes P. / An intracellular signaling hierarchy determines direction of migration in opposing chemotactic gradients. //J Cell Biol. 2002. V. 159. P. 91−102.
  93. W.R. / The role of leukotrienes in inflammation. // Ann. Intern. Med. 1994. V. 121. P. 684−697.
  94. P., Golenbock D.T. / TIRAP: how Toll receptors fraternize. // Nat. Immunol. 2001. V. 2. P. 828−830.
  95. Herrera-Velit P., Reiner N.E. / Bacterial lipopolysaccharide induces the association and coordinate activation of p53/561yn and phosphatidylinositol 3-kinase in human monocytes. // J. Immunol. 1996. V. 156. P. 1157−1165.
  96. D., Roger T. / Initial responses to endotoxins and Gram-negative bacteria. // Clin Chim Acta. 2002. V. 323. P. 59−72.
  97. P.G., Cross A.R., Curnutte J.T. / Chronic granulomatous disease. // Curr. Opin. Immunol. 2003. V. 15. P. 578−84.
  98. E., Katanaev V.L., Garlanda C., Azzolino O., Pirola L., Silengo L., Sozzani S., Mantovani A., Altruda F., Wymann M.P. / Central role for G protein-coupled phosphoinositide 3-kinase gamma in inflammation. // Science. 2000. V. 287. P. 1049−53.
  99. J.F., Keil M.L., Riccobene T.A., Omann G.M., Linderman J.J. / Interconverting receptor states at 4 degrees for neutrophil N-formyl peptide receptor. // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 13 047−55.
  100. J.C. / Neutrophil kinetics and lung injury. // Physiol. Rev. 1987. V. 67. P. 249−256.
  101. Horl W.H., Schafer R.M., Horl M., Heidland. / Neutrophil activation in acute renal failure and sepsis. // Arch. Surg. 1990. V. 125. P. 651−658.105
  102. J.W. / Cellular basis for burn-mediated cardiac dysfunction in adult rabbits. // Am. J. Physiol. 1990. V. 271. P. 2615−21.
  103. Huang C.-K. / Protein kinases in neutrophils: a review. // Membrane Biochemistry. 1989. V. 8. P. 61−79.
  104. R.F. / Inositol lipids in cell signalling. // Curr. Opin. Cell Biol. 1992. V. 4. P. 212−9.
  105. E., Kiluk M., Markiewicz W. / Priming effects of GM-CSF, IFN-gamma and TNF-alpha on human neutrophil inflammatory cytokine production. // Melanoma Res. 2002. V. 12. P. 123−8.
  106. Jiang H., Kuang Y.N., Wu Y.P., Smrchka A.V., Simon M.I., Wu D.Q. / Pertussis toxin-sensitive activation of phospholipase С by the C5a and fMet-Leu-Phe receptors. //J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 13 430−13 434.
  107. Jin G.F., Guo Y.S., Ball C., Houston C.W. / Insulin-like growth factors enhance phagocytosis by human neutrophils in vitro. // Regul. Pept. 1993. V. 49. P. 125−131.
  108. H., Borregaard N. / Effect of glycogenolytic agents on glycogen synthase activity in polymorphonuclear leukocytes. Evidence for a Ca2±mediated regulation of glycogen synthase activity. // Biochim. et biophys. acta. 1981. V. 675. № 1. P. 101−109.
  109. M.B., Burkitt M.J., Xiang Q.H., Mason R.P. / Iron supplementation generates hydroxyl radical in vivo. An ESR spin-trapping investigation. // J Clin. Invest. 1995. V. 96. P. 1653−7.
  110. C.R. / Diabetes. Causes of insulin resistance. // Nature. 1995. V. 373. P. 384−5.
  111. N.N. / Platelet-stimulated thrombin and PDGF are normalized by insulin and Ca2+ channel blockers.// Am. J. Physiol. 1999. V. 276. P. 856 862.
  112. E., Rossi AG., Condliffe A.M., Haslett C., Chilvers E.R. / Demonstration of reversible priming of human neutrophils using platelet-activating factor. // Blood. 1996. V. 88. P. 4330−4337.
  113. S.J., Clark R.A. / The neutrophil: function and clinical disorders. // Amsterdam, The Netherlands, North Holland, 1978. 326 P.
  114. Knaus U.G., Morris S., Dong H.J., Chernoff J., Bokoch G.M. /107
  115. Regulation of human leukocyte p21-activated kinases through G protein-coupled receptors. // Science. 1995. V. 269. P. 221−3.
  116. W., Archuleta I., Mayfield K.P., Kozak A., Rudolph K., Kluger M.J. / Inhibitors of alternative pathways of arachidonate metabolism differentially affect fever in mice. // Am. J. Physiol. 1998. V. 275. Pt 2):R1031−40.
  117. Krause H., Dieter P., Schulze-Specking A., Ballhorn A., Ferber E., Decker K. Synergistic effect of magnesium and calcium ions in the activation of phospholipase A2 of liver macrophages. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991. V. 15. P. 532−6.
  118. E., Borgeat P. / Adenosine. An endogenous inhibitor of arachidonic acid release and leukotriene biosynthesis in human neutrophils. // Adv. Exp. Med. Biol. 1999. V. 447. P. 107−115.
  119. J.M., Avruch J. / Mammalian mitogen-activated protein kinase signal transduction pathways activated by stress and inflammation. // Physiol. Rev. 2001 V. 81. P. 807−69.
  120. U.K. / Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. // Nature. 1970. V. 227. P. 680−682.
  121. J.D., Cheng G., Arnold R.S., Edens W.A. / Novel homologs of gp91phox. //Trends Biochem Sci. 2000. V. 25. P. 459−61.
  122. T.A., Lamkin G.E. / Glycogen metabolism in stored granulocytes. // Transfusion. 1985. V. 25. P. 246−250.
  123. Lee A., Young S.K., Henson P.M., Haslett C. / Modulation of neutrophil programmed cell death by inflammatory mediators. // 1989. FASEB J. V. 3. A1344.
  124. C.S., Vincan E., Thomas R.J., Phillips W.A. / Lipopolysaccharide-induced priming of the human neutrophil is not associated with a change in phosphotyrosine phosphatase activity. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 1999.V. 31. P. 185−193.
  125. Lew D.P. / Receptor signalling and intracellular calcium in neutrophil activation. // Eur. J. Clin. Invest. 1989. V. 19. P. 338−343.
  126. Li Z., Jiang H., Xie W., Zhang Z., Smrchka A.V., Wu D. / Roles of PLC-beta2 and -beta3 and PI3Kgamma in chemoattractant-mediated signal transduction. // Science. 2000. V. 287. P. 1046−1049.
  127. W.C., Klebanoff S.J. / Regulation of apoptosis in neutrophils — Fas track to death? // J. Immunol. 1995. V. 155. P. 3289−3295.
  128. D., Bowles C.A., Murano G., Macvittie T.J. / Migration of dog polymorphonuclear neutrophilic leukocytes to formylated peptides. // Inflammation. 1990. 14:691−703.
  129. S.I., Kuchumov A.R., Vinogradov S.N., Fridovich I. / Superoxide dismutase activity in the giant hemoglobin of the earthworm, Lumbricus terrestris. // Arch Biochem Biophys. 1996. V. 330. P. 281−4.
  130. M. / Crosstalk among multiple signal-activated phospholipases. //TIBS. J. 1992. V. 17. P. 393−399.
  131. D., Hallett M. B. / Neutrophil «priming» induced by orthovanadate: evidence of a role for tyrosine phosphorylation. // Biochem. Pharmacol. 1994. V. 48. P. 15−21.
  132. M., Teruel Т., Hernandez R., Kayali A.G., Webster N.J. / PLCgamma participates in insulin stimulation of glucose uptake through activation of PKCzeta in brown adipocytes. // Exp. Cell Res. 2002. V. 278. P. 146−157.
  133. H.L., Gallin J.I. / Current consepts: immunology. Neutrophils in human diseases. // N. Eng. J. Med. 1987. V. 317. P. 687−683.
  134. Mansfield P.J., Hinkovska-Galcheva V., Carey S.S., Shayman J.A., Boxer L.A. / Regulation of polymorphonuclear leukocyte degranulation and oxidant production by ceramide through inhibition of phospholipase D. // Blood. 2002. V. 99. P. 1434−1441.
  135. K., Kobayashi Y., Kinoshita Y. / Heterogeneity of Fc receptor expressoin in chemotaxis and adherence of neonatal neutrophils. // Pediatric Research. 1989. V. 25. P. 6−10.
  136. May M.J., Ghosh S. / Signal transduction throughNF-kappa В. // Immunol. Today. 1998. V. 19. P. 80- 88.
  137. R.L., Kerr M.A. / The specificity of the IgA receptor purified from human neutrophils. // Biochem. J. 1990. V. 272. P. 159−165.
  138. McLeish K.R., Knall C., Ward R.A., Gerwins P., Coxon P.Y., Klein J.B., Johnson G.L. / Activation of mitogen-activated protein kinase cascades during priming of human neutrophils by TNF-alpha and GM-CSF. // J. Leukoc. Biol. 1998. V. 64. P. 537−45.
  139. McPhail L.C., Clayton C.C. / The NADPH oxidase of human, polymorphonuclear leukocytes. // Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 5768−5775.
  140. F., Lowell C.A. / Lipopolysaccharide (LPS) -indused macrophage activation and signal transduction in the absence of SRC family kinases Hck, Fgr, and Lyn. // J.Exp. Med. 1997. V. 185. P. 1661−1670.
  141. Medzhitov R, Preston-Hurlburt P, Janeway С A Jr. / A human homologue of the Drosophila Toll protein signals activation of adaptive immunity. // Nature. 1997. V. 388. P. 394−7.
  142. Mire-Sluis A.R. / Analytical characterisation of cytokines and growth factors. // Dev. Biol. Stand. 1999. V. 97. P. 3−9.
  143. Morris A.J., Hammond S.M., Colley C., Sung T.-C., Jenco J.M., Sciorra V.A., Rudge S.A., Frohman M.A. / Regulation and functions of phospholipase D. // Biochem. Soc. Trans. 1997. V. 25. P. 15 045−15 048.
  144. P.M., Eide В., Goldsmith P., Brann M., Gierschik P., Spiegel A., Malech H.L. / Detection of multiple forms of Gi alpha in HL60 cells. // FEBS Lett. 1987. V. 221. P. 81−6.
  145. S., Welk G. / Arachidonic acid evokes inositol phospholipid hydrolysis in astrocytes. // FEBS lett. 1989. V. 257. P. 68−70.
  146. Murphy P.M., Tiffany H.L., McDermott D., Ahuja S.K. / Sequence and organization of the human N-formyl peptide receptor-encoding gene. // Gene. 1993. V. 15. P. 285−90.
  147. Nagai Y., Akashi S., Nagafiiku M., Ogata M., Iwakura Y., Akira S., Kitamura Т., Kosugi A., Kimoto M., Miyake K. / Essential role of MD-2 in112
  148. S responsiveness and TLR4 distribution. // Nat. Immunol. 2002. V. 3. P. 667−72.
  149. Nagaoka I, Hirota S. / Increased expression of matrix metalloproteinase-9 in neutrophils in glycogen-induced peritoneal inflammation of guinea pigs. // Inflamm Res 2000. V. 49. P. 55−62.
  150. K., Nozawa Y. / Role of GTP-binding proteins in phospholipid metabolism in human platelets. //Nippon. Rinsho. 1992. V. 50 P. 223−9.
  151. Nahas N., Molski T.F., Fernandez G.A., Sha’afi R.I. / Tyrosine phosphorylation and activation of a new mitogen-activated protein (MAP)-kinase cascade in human neutrophils stimulated with various agonists. // Biochem. J. 1996.V. 318. P. 247−253.
  152. K., Aida Y., Kusumoto K., Pabst M.J., Maeda K. / Neutrophils responded to immobilizedlipopolysaccharide in the absence of lipopolysaccha- ride-binding protein. // J. Leukoc. Biol. 1998. V. 64. P. 177 184.
  153. A., Romanek R., Curnutte J.T., Grinstein S. / Assessment of the contribution of the cytochrome b moiety of the NADPH oxidase to the transmembrane H+ conductance of leukocytes. // J Biol Chem. 1994. V. 269. P. 27 280−5.
  154. W.M. / Assembly of the neutrophil respuratory burst oxidase. // J.Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 5911−5917.
  155. C.C., Henry W.L., Mastrofrancesco В., Reichner J.S., Albina J.E. / Vestigial respiratory burst activity in wound macrophages. // Am. J. Physiol.1999. V. 276. P. 1587−94.
  156. J.A., Avdi N.J., Gerwins P., Johnson G.L., Worthen G.S. / Activation of a p38 mitogen-activated protein kinase in human neutrophils by 1 ipopolysaccharide. //J. Immunol. 1996. V. 156. P. 4867−4875.
  157. Nisimoto Y., Motalebi S., Han C.H., Lambeth J.D. / The p67(phox) activation domain regulates electron flow from NADPH to flavin in flavocytochrome b (558). //J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 22 999−3005.
  158. E., Gotoh Y. / The MAP kinase cascade is essential for diverse signal transduction pathways. //Trends. Biochem. Sci. 1993. V. 18. P. 128 131.
  159. В., Jachmann I., Roscher S., Sieber L., Kopprasch S., Luck C., Hanefeld M., Hoffmann T. / Metabolic diseases and their possible link to risk indicators of periodontitis. // J. Periodontal. 2000. V. 71. № 6. P. 898 903.
  160. H., Rotrosen D., Gallin J.I., Malech H.L. / Two forms of114autosomal chronic granulomatous disease lack distinct neutrophil cytosol factors. // Science. 1988. V. 242. P. 1298−301.
  161. Oldenborg P.-A. / Effects of insulin on N-formyl-methinyl-leucyl-phenylalanine (fMet-Leu-Phe)-stimulated production of reactive oxygen metabolites from normal human neutrophils. // Inflamm. Res. 1999. V. 48. P. 404−411.
  162. Oldenborg P.-A., Sehlin J. / Insulin-stimulated chemokinesis in normal neutrophils is dependent on D-glucose concentration and sensitive to inhibitors of tyrosine kinase and phosphatidylinositol 3-kinase. // J. Leukoc. Biol. 1998. V. 63. P. 203−208.
  163. J., Ganey P.E. / Role of protein phosphorylation in activation of phospholipase A2 by the polychlorinated biphenyl mixture Aroclor 1242. // Toxicol. Appl. Pharmacol. 2000. V. 63. P. 9−16.
  164. J., Mohsenin V. / Inhibition of phospholipase D and superoxide generation by glucose in diabetic neutrophils. // Life. Sci. 1996. V. 59. P. 255−62.
  165. C.H., Lichtmann M.A. / Activation of neutrophils: measurement of actin conformational changes by flow cytometry. // Blood cells. 1990. V. 16. P. 193−197.
  166. Park H.S., Kim I.S., Park J.W. / Phosphorylation induces conformational changes in the leukocyte NADPH oxidase subunit p47phox. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. V. 259. P. 38−42.
  167. S.O., Barnes K.C., Brandt S.J., Kinkade J.M. / Density and heterogenity of neutrophilic polymorphonuclear leukocytes: gradient action and relationship to chemotactic stimulation. // Blood. 1983. 61:1105−1110.
  168. P.R., Todd R.F., Devall L.J., Boxer L.A., Curnutte J.T. / Association between gelatinase release and increased plasma membrane expression of the Mol glycoprotein. // Blood. 1987. V. 69. P. 605−611.
  169. P., Wymann M.P., Dewald В., Ceska M., Dahlgren C. / Human neutrophil migration into skin chambers is associated with production of NAP/IL-8 and C5a. // Eur. J. Haematol. 1991. 47:71−76.
  170. C.P. / Novel domains in NADPH oxidase subunits, sorting nexins, and Ptdlns 3-kinases: binding partners of SH3 domains? // Protein Sci. 1996. V. 5. P. 2353−7.
  171. Pricop L., Gokhale J., Redecha P., Ng S.C., Salmon E. / Reactive oxygen intermediates enhance Fcg receptor signaling and amplify phagocytic capacity. //J. Immunol. 1999. V. 162. P. 7041- 7048.
  172. Prossnitz E.R., Ye R.D. / The N-formyl peptide receptor: a model for the study of chemoattractant receptor structure and function. // Pharmacol Ther. 1997. V. 74. P. 73−102.
  173. J., Heumann I.D., Tomasz A., Kravchenko V.V., Akamatsu Y., Nishijima M., Glauser M.P., Tobias P. S., Ulevitch R.J. / CD14 is a pattern recognition receptor. // Immunity. 1994. V. 1. P. 509−516.
  174. K., Berthon В., Petit J.F., Lemaire G. / Role of calcium in the activation of mouse peritoneal macrophages: induction of NO synthase by calcium ionophores and thapsigargin. // Cell Immunol. 1994. V. 153. P. 443−55.
  175. R., Paolocci N., Chiribiri A., Penna C., Gattullo D., Pagliaro P. / Cytochrome P-450 metabolite of arachidonic acid mediates bradykinin-induced negative inotropic effect. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2001. V. 280. P. 2823−32.
  176. S.G. / Redox signalling: hydrogen peroxide as intracellular messenger. //Exp. Mol. Med. 1999. V. 31. P. 53−59.
  177. P.J., Williams S.L., Linch D.C. / The regulation of neutrophil phospholipase A2 by granulocyte-macrophage colony-stimulating factor and its role in priming superoxide production. // Br. J. Haematol. 1996. V. 92. P. 804−814.
  178. I., Brostoff J., Male D. / Immunology. // Sixth edition. Mosby, Harcourt Publishers Limited. 2001. 480 P.
  179. R., Rand M.L. / Alcohol and platelet function. // Alcohol Clin Exp Res. 1994. V. 18. P. 105−10.
  180. Т., Levey R. / Arachidonic acid increases the activity of the assembled NADPH oxidase in cytoplasmic membranes and endosomes. // Biochem. Biophys. Acta. 1993. V. 1176. P. 51−58.
  181. E.P., Rozengurt E. / Bombesin and platelet-derived growth factor induce association of endogenous focal adhesion kinase with Src in intact Swiss 3T3 cells. //J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 28 371−28 378.
  182. J., Fritsch E., Maniatis T. / Molecular cloning: A laboratory manual. // 2nd edition. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, New York. 1989. P. 1815.
  183. М.М. / Signaling mechanisms of altered cellular responses in trauma, burn, and sepsis: role of Ca2+. // Arch Surg. 2000. V.135. № 12. P. 1432−1442.
  184. J., Mathison J., Morgiewicz J., Ulevitch R.J. / Anti-CD14 mAb treatment provides therapeutic benefit after in vivo exposure to endotoxin. // Proc Natl Acad Sci USA. 1998. V. 95. P. 13 875−80.
  185. Schwandner R, Dziarski R, Wesche H, Rothe M, Kirschning С J. / Peptidoglycan- and lipoteichoic acid-induced cell activation is mediated by toll-like receptor 2. // J Biol Chem. 1999. V. 274. P. 17 406−9.
  186. J.B., Berube M.L., Zurier R.B. / Stimulus-dependent inhibition of superoxide generation by prostaglandins. // Clin. Immunol. Immunopathol. 1985. V. 34. P. 205−15.
  187. M.C., Jones D.F., Chilton F.H., Bass D.A. / Secretory and cytosolic phospholipases A2 are activated during TNF priming of human neutrophils. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V.1389. P. 273−284.
  188. A.J., Pascual J.L., Christou N.V. / Cell membrane expression (connectivity) regulates neutrophil delivery, function and clearance. // Crit. Care. 2003. V. 7. P. 291−307.
  189. C.N., Haeggstrom J.Z., Leslie C.C. / Lipid mediator networks in cell signaling: update and impact of cytokines. // FASEB J. 1996. V. 10. P. 1147−58.
  190. S.V., Wallin J.D., Elien S.D. / Chemiluminescence and supreoxide production by leykocytes from diabetic patients. // J. Immunol. 1985. P. 2069−2073.
  191. M.R., Aggarwal B.B. / Activation of human polymorphonuclear neutrophil functions by interferon and tumor necrosis factors. // J. Immunol. 1985. p. 2069−2073.
  192. R., Pike M.C. / Chemmoattrectant receptors on phagocytic cells. // Ann.Rev.Immunol. 1984. V. 2. P. 257−281.
  193. Spagnoli A., Spadoni G.L., Sesti G., Del Principe D., Germani D., Boscherini B. / Effect of insulin on hydrogen peroxide production by human polymorphonuclear leukocytes. // Horm. Res. 1995. 43:286−293.
  194. I., Corcoran M.L., Horak E.M., Wahl L.M., Bolen J.B., Horak I.D. / Lipopolysaccharide induces activation of CD14-associated protein tyrosine kinase p53/56lyn. // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 20 725−20 728.
  195. Stephens L.R., Eguinoa A., Erdjument-Bromage H., Lui M., Cooke F., Coadwell J., Smrcka A.S., Thelen M., Cadwallader K., Tempst P., Hawkins
  196. Р.Т. / The G beta gamma sensitivity of a PI3K is dependent upon a tightly associated adaptor, pi01. // Cell. 1997. V. 89. P. 105−14.
  197. M.J., Roth J.A. / Neutrophil activation by recombinant cytokines. // Rev. Infect. Dis. 1989. 11:549−568.
  198. M.E., Nadeau M., Borgeat P., Gosselin J. / Priming of human peripheral blood mononuclear cells with lipopolysaccharides for enhanced arachidonic acid release and leukotriene synthesis. // J. Leukoc. Biol. 1996. V. 59. P. 709−715.
  199. Y.J., Forman H.J. Sevanian A. / Oxidants as stimulators of signal transduction. // Free. Radic. Biol. Med. 1997. V. 22. P. 269−285.
  200. S.D., Rohn T.T., Quinn M.T. / Neutrophil priming in host defense: role of oxidants as priming agents. // Antioxidants &Redox signaling. 2002. V. 4. P. 69−83.
  201. Syrbu S.I., Waterman W.N., Molski T.F.P., Deepa Nagarkatti, Hajjar J.J., Sha’afi R. / Phosphorylation of cytosolic phospholipase A2 and the release of arachidonic acid in human neutrophils. // J. Immun. 1999. V. 162. P.2334−2340.
  202. O.S., Banno Y., Nozawa Y. / Inhibition of N-formylmethionyl-Ieucyl-phenylalanine-stimulated tyrosine phosphorylation and phospholipase D activation by quercetin in rabbit neutrophils. // Biochem. Pharmacol. 1997. V. 53. P. 1503−10.
  203. R.I., Akashi S., Miyake K., Godowski P.J., Tobias P. / Toll-Like Receptor 4, But Not Toll-Like Receptor 2, Is a Signaling Receptor for Escherichia and Salmonella Lipopolysaccharides. // J Immunol. 2000. V. 165. P. 5780−5787.
  204. M., Dewald В., Baggiolini M. / Neutrophil signal transduction and activation of the respiratory burst. // Physiol. Rev. 1993. V. 73. P. 797 821.
  205. Thomson G.A., Fisher B.M., Gemmell C.G., MacCuish A.C., Gallacher S.J. / Attenuated neutrophil respiratory burst following acute hypoglycaemia in diabetic patients and normal subjects. // Acta Diabetol. 1997. V. 34. P.253−256.
  206. A. / Phosphoinositides and signal transduction. // Cell Mol Life Sci. 2002. V. 59. P. 761−79.
  207. Т., Detmers P.A. / Toll receptors: a central element in innate immune responses. // Infect Immun. 2002. V. 70: P. 1033−41.
  208. B.D., Nauseef W.M., Clark R.A. / Two cytosolic neutrophil oxidase components absent in autosomal chronic granulomatous disease. // Science. 1988. V. 242. P. 1295−7.
  209. Walker BAM and Ward PA. / Priming and signal transduction in neutrophils. // Biol Signals. 1992. V. 1. P. 237- 249.
  210. Ward R.A., Nakamura M., McLeish K.R. / Priming of the neutrophil respiratory burst involves p38 mitogen-activated protein kinase-dependent exocytosis of flavocytochrome b558-containing granules. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 36 713−36 719.
  211. Wientjes / NADPH oxidase and the respiratory burst. // Semin. Cell Biol. 1995. V.6. P. 357−65.
  212. B.R., English D., Quinlan W.M., Doyle N.A., Hogg J.C., Doerschuk C.M. / Contributions of capillary pathway size and neutrophil deformability to neutrophil transit through rabbit lungs. // J. Appl. Physiol. 1994. V. 77. P. 463−470.
  213. S. D., Ramos R.A., Tobias P. S., Ulevitch R.J., Mathison J.C. / CD 14, a receptor for complexes of lipopolysaccharide (LPS) and LPS binding proteins. // Science. 1990. V. 249. P. 1431−1432.
  214. D.C., Fick C.A., Olesen J.B., Craig B.W. / Evidence for the involvement of a phospholipase C—protein kinase С signaling pathway in insulin stimulated glucose transport in skeletal muscle. // Life Sci. 2003. V. 73. P. 61−71.
  215. Wu D., Huang C.-K., Jiang H. / Roles of phospholipids signaling in chemoattractant-induced responses. // J. Cell. Sci. 2000. V. 113. P. 29 352 940.
  216. Yamashita. / Comparative study on the stimulation of superoxide production in guinea-pig eosinophils by the calcium ionophore A23187. // Biochim Biophys Acta. 1987. V. 927. P. 359−65.
  217. Yan S.R., Novak M.J. / Beta2 integrin-dependent phosphorylation of protein-tyrosine kinase Pyk2 stimulated by tumor necrosis factor alpha and fMLP in human neutrophils adherent to fibrinogen. // FEBS Lett. 1999. V. 451. P. 33−8.
  218. Yang R.B., Mark M.R., Gray A., Huang A., Xie M.H., Zhang M., Goddard A., Wood W.I., Gurney A.L., Godowski P.J. / Toll-like receptor-2 mediates lipopolysaccharide-induced cellular signalling. // Nature 1998. V. 395. P. 284−8.
  219. Ye R.D., Cavanagh S.L., Quehenberger O., Prossnitz E.R., Cochrane
  220. C.G. / Isolation of a cDNA that encodes a novel granulocyte N-formyl peptide receptor. // Biochem Biophys Res Commun. 1992. V. 184. P. 582−9.
  221. Yoshimura A., Lien R., Ingalls R., Tuomanen, Dziarski R., Golenbock
  222. D. / Recognition of Gram-positive bacterial cell wall components by the innate immune system occurs via Toll-like receptor 2. // J. Immunol. 1999. V. 163. P. 1−8.
  223. Yu W., Cassara J., Weller P.F. / Phosphatidylinositide 3-kinase localizes to cytoplasmic lipid bodies in human polymorphonuclear leukocytes and other myeloid-derived cells. // Blood. 2000. V. 95. P. 1078−1085.1. Благодарности
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?