Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Получение и исследование комплексов хитозана и его производных с белками и меланинами

Диссертация: Получение и исследование комплексов хитозана и его производных с белками и меланинами
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Особое место среди, природных полимеров занимают хитин и его дезацетилированное производное — хитозан благодаря наличию уникальных физико-химических характеристик и биологических свойств. Полисахаридная природа хитозана и присутствие реакционноспособных функциональных групп обеспечивает возможность разнообразныххимических модификаций, позволяющих усиливать присущие им свойства или придавать… Читать ещё >

Содержание

  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Природные полисахариды хитин и хитозан
      • 1. 1. 1. Хитин
      • 1. 1. 2. Хитозан
      • 1. 1. 3. Области применения хитозана
    • 1. 2. Взаимодействие хитозана с другими биополимерами
      • 1. 2. 1. Взаимодействие хитозана с белками
        • 1. 2. 1. 1. Взаимодействие хитозана с белками сыворотки молока
        • 1. 2. 1. 1. а Совместное использование хитозана и белков молочной сыворотки для стабилизации эмульсий
      • 1. 2. 2. Взаимодействие хитозана с нуклеиновыми кислотами
      • 1. 2. 3. Взаимодействие хитозана с полисахаридами
        • 1. 2. 3. 1. Взаимодействие хитозана с альгинатами
        • 1. 2. 3. 2. Взаимодействие хитозана с каррагинаном
        • 1. 2. 3. 3. Взаимодействие хитозана с пектином
        • 1. 2. 3. 4. Взаимодействие хитозана с целлюлозой
        • 1. 2. 3. 5. Взаимодействие хитозана с гликозаминогликанами
      • 1. 2. 4. Взаимодействие хитозана с лигнином
      • 1. 2. 5. Биоинкапсулирование и нанобиокомпозиты на основе хитозана
    • 1. 3. Меланин
      • 1. 3. 1. Структура меланина
      • 1. 3. 2. Свойства меланина
      • 1. 3. 3. Биологическая роль меланина

Получение и исследование комплексов хитозана и его производных с белками и меланинами (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Биополимеры — высокомолекулярные природные соединения — являются структурной основой всех живых организмов и выполняют ключевые функции в процессах их жизнедеятельности. В настоящее время исследование и применение биополимеров, в том числе полисахаридов является одним из наиболее актуальных направлений фундаментальной и прикладной науки.

Особое место среди, природных полимеров занимают хитин и его дезацетилированное производное — хитозан благодаря наличию уникальных физико-химических характеристик и биологических свойств. Полисахаридная природа хитозана и присутствие реакционноспособных функциональных групп обеспечивает возможность разнообразныххимических модификаций, позволяющих усиливать присущие им свойства или придавать новыев соответствии с предъявляемыми требованиями. Получение комплексов хитозана1 с другими биополимерами (белками, нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и др:) также расширяет спектр его применения.

Известно, что5 в организмах членистоногих и базидальных грибов хитин, находится в комплексе с другими биополимерами, такими как белки, гликаны, меланины. Это придает биоматериалу определенные структурно-функциональные свойства, необходимые организму для адаптации к условиям окружающей среды. Одним из малоизученных биополимеров является меланин. Характерной особенностью меланина является наличие высокостабильных парамагнитных центров, разнообразных функциональных групп, а также системы сопряженных связей в их молекулах. Эти особенности структуры определяют их фото-, радиопротекторные, антиоксидантные и другие свойства. В этой-связи представляется интересным конструирование комплексов, наоснове хитозанаи меланина, которые будут обладать свойствами, отличными от исходных биополимеров, что позволит использовать их в биотехнологии, медицине, для защиты окружающей среды и других областях.

Способность хитозана взаимодействовать с другими биополимерами с образованием комплексов может быть' использована в различных областях науки и производства, например, для фракционирования белковых смесей.

В частности, в сфере производства молочных существует проблема переработки и утилизации молочной сыворотки, в виду большого содержания белка (20% от всех белков молока) и других ценных соединений. Сывороточные белки по содержанию незаменимых аминокислот являются наиболее ценной частью белков молока, поэтому их использование для пищевых целей имеет большое практическое значение, в том числе в качестве белкового компонента детских питательных смесей. Однако белки сыворотки молока способны вызывать аллергические реакции, что особенно опасно для детей первых лет жизни. При этом наибольшими сенсибилизирующими свойствами обладает [3-лактоглобулин. Особенностью данного белка является его высокая протеолитическая устойчивость и способность попадать в кровеносное русло в практически неизменном виде. Кроме того, при создании смесей для детского питания необходимо максимально приблизить состав продукта к составу женского молока, в котором р-лактоглобулин практически отсутствует.

Таким образом, выделение |3-лактоглобулина из молочной сыворотки представляется важной и актуальной задачей. Удаление р-лактоглобулина из состава молочной сыворотки позволит осуществлять процесс производства профилктических и лечебно-профилактических смесей для детского питания в более мягких условиях, обеспечивающих сохранность пищевой ценности компонентов молочной сыворотки.

В настоящее время с целью выделения и очистки белков используют разнообразные хроматографические методы и методы1 ультрафильтрации, что позволяет получить белковые препараты с высокой степенью чистоты. Однако такие методы, как правило, требуют больших временных затрат и наличия дорогостоящего специального оборудования. Альтернативным методом является селективное осаждение индивидуальных белков с использованием специфических реагентов, одним из которых может являться малотоксичный и способный к биоразложению хитозан.

Целью работы являлось получение и исследование свойств комплексов хитозана и его производных с меланинами, а также разработка подхода, I позволяющего избирательно удалять р-лактоглобулин из состава молочной сыворотки с помощью хитозана.

Для достижения поставленной цели были определены следующие задачи:

1. Исследовать особенности взаимодействия хитозана и его производных с меланинами;

2. Изучить физико-химические характеристики полученных хитозан-меланиновых комплексов;

3. Исследовать свойства хитозан-меланиновых комплексов;

4. Установить особенности взаимодействия хитозана и р-лактоглобулина и выбрать условия, обеспечивающие селективное извлечение Р-ЛГ из смеси белков молочной сыворотки;

5. Разработать технологическую схему процесса переработки молочной сыворотки с использованием хитозана.

выводы.

1. Исследован процесс взаимодействия хитозана с меланинами, приводящий к образованию стабильных комплексов.

2. Обнаружено увеличение концентрации парамагнитных центров на 90% в структуре хитозан-меланиновых комплексов в течение трех месяцев.

3. Показано, что хитозан-меланиновые комплексы способны связывать 233и на 98% и 908 г на 70% из водных растворов.

4. Изучены антиоксидантные, генопротекторные и антигипоксические свойства водорастворимых хитозан-меланиновых комплексов.

5. Показана селективность извлечения (З-лактоглобулина на 90% из раствора сывороточных белков с помощью хитозана.

6. Разработана и апробирована технологическая схема переработки молочной сыворотки (КСБ) с использованием хитозана.

Список работ, опубликованных по теме диссертации Публикации в изданиях, рекомендованных ВАК:

1. Бакулин A.B., Гавриленко Н. В., Червяковский Е. М., Курченко В. П., Варламов В. П. Использование хитозана для выделения ß—лактоглобулина из смеси белков молочной сыворотки // Биотехнология. 2011. № 1. С. 34−41.

2. Бакулин A.B., Гавриленко Н. В., Червяковский Е. М., Курченко В. П., Варламов В. П. Использование хитозана ракообразных в технологии переработки молочной сыворотки // Рыбпром. 2010. № 4. С. 64−67.

3. Бакулин A.B., Велешко И. Е., Румянцева Е. В., Левов А. Н., Бурмистрова Л. А., Хисматуллин Р. Г., Курченко В. П., Варламов В. П., Кривцов Н. И. Получение хитин-меланиновых комплексов из Apis mellifera и изучение возможности их использования в качестве сорбентов радионуклидов // Доклады РАСХН. 2011. № 5. с. 48−51.

Публикации в других изданиях и материалах конференций:

1. Bakulin A., Kurchenko V., Gavrilenko N., Halavach Т.,.

Cherviakovsky E. Interaction of chitosan with whey proteins // New aspects on th chemistry and application of chitin and its derivaties: Proc. 15 Workshop. Torun, Poland, 2009. P.l.

2. Бакулин А. В., Гавриленко H.B., Червяковский E. M., Курченко В. П. Эффективность связывания белков молочной сыворотки с хитозаном // Труды Белорусского государственного университета. 2009. Т. 4, Ч. 2. С. 283−289.

3. Бакулин А. В., Курченко В. П., Сушинская Н. В., Азарко И. И., Варламов В. П. Физико-химические характеристики хитозан-меланиновых комплексов // Труды Белорусского государственного университета. 2009. Т. 4, Ч. 2. С. 290−297.

4. Azarko I.I., Bakulin A.V., Kozlova E.I., Kurchenko V.P., Ajayeva L.V. Paramagnetic properties of melanin pigments and their compounds with chitozan // Proc. 6 Int. conf. NEET. Zakopane, Poland, 2009. P. 101.

5. Гавриленко H.B., Бакулин A.B., Хамашкеева M.T., Курченко В. П., Варламов В. П. Некоторые особенности получения хитозан-меланиновых комплексов // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. X Международной конф. Нижний Новгород, 2010. С. 90−94.

6. Бакулин А. В-, Гавриленко Н. В, Курченко В. П., Варламов В. П. Взаимодействие хитозана с белками сыворотки молока. // Пищевые технологии и биотехнологии: Мат. XI Международной конф. молодых ученых. Казань, 2010. С. 155.

7. Azarko-LI., Bakulin A.V., Kozlova-E.I., Kurchenko Y.P., Ajayeva L.Y. Melanin complexes as a radiation bioprotector // Proc. YIII Int. conf. ION. Kazimierz Dolny, Poland, 2010. P. 118.

8. Велешко И. Е., Румянцева E.B., Велешко A.H., Гальбрайх Л. С., Бакулин А. В. Роль меланина в процессах взаимодействия с радионуклеидами в растворах // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. X Международной конф. Нижний Новгород, 2010: С. 86−90.

9. Алиева Л. Р., Бакулин А. В., Варламов В. П., Гавриленко Н. В, Червяковский Е. М., Курченко В. П. Особенности взаимодействия хитозанов с белками молочной сыворотки // Инновационные технологии и оборудование в молочной промышленности: Мат. научно-практической конф. Воронеж, 2010. С. 145.

10. Bakulin А. V., Kurchenko V.P., Veleshko I.E., Rumyantseva E.V., Varlamov V.P. Construction of chitosan-melanin complexes and investigation of their properties// Proc. 10th Int. Conf. of the European Chitin Society EUCHIS’l 1. St-Peterburg, 2011. P. 19.

11. Khismatoullin R. G., Bakulin А. V., Levov A.N., Veleshko I.E., Rumyantseva E.V., Krivtsov N. I., Varlamov V.P. Apis mellifera as a perspective source of chitin and chitin-melanin complexe // Proc. 10л Int. Conf. of the European Chitin Society EUCHIS' 11. St-Peterburg, 2011. P. 86.

12. Бакулин A.B., Велешко И. Е., Румянцева E.B., Курченко В. П., Варламов В. П. Изучение взаимодействия хитин-меланиновых комплексов с радионуклидами в растворе // Экология-2011: Мат. IV Международной молодежной научной конф. Архангельск, 2011. С. 84.

13. Бакулин A.B., Гавриленко Н. В., Червяковский Е. М., Курченко В. П., Варламов В. П. Использование хитозана для выделения ß—лактоглобулина из смеси белков сыворотки молока // Белки и пептиды: Мат. V Российского симпозиума. Петрозаводск, 2011. С. 267.

Благодарности.

Автор выражает искреннюю благодарность научному руководителю д.х.н., профессору Варламову Валерию Петровичу.

Особую благодарность автор выражает за помощь в проведении исследований и ценные советы заведующему лабораторией прикладных проблем биохимии БГУ к.б.н. Курченко Владимиру Петровичу.

Автор выражает искреннюю признательность за поддержку и оказанное внимание сотрудникам лаборатории инженерии ферментов Центра «Биоинженерия» РАН к.х.н. Ильиной A.B., к.х.н. Лопатину С. А, к.х.н. Левову А. Н., к.х.н. Курек Д. В., к.т.н. Львовой A.A., Зубаревой A.A.

Благодарности сотрудникам других институтов:

Автор благодарит сотрудников ФГУ «Курчатовский институт» к.х.н. Ирину Евгеньевну Велешко и к.х.н. Екатерину Александровну Румянцеву за помощь в проведении совместных исследований.

Автор выражает благодарность сотруднику ИМБ РАН к.б.н. В. А. Миткевичу за неоценимую помощь в проведении совместных работ.

Авотор благодарит к.б.н. Иванову Татьяну Геннадьевну за помощь и содействие в проведении совместных исследований.

Также автор выражает искреннюю признательность к. ф-м.н. И. И. Азарко, Н. В. Гавриленко и всем сотрудникам Белорусского государственного университета, способствовавших выполнению данной работы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Muzarelli R.A.A. Chitin. Oxford: Pergamon Press, 1977. P. 309.
  2. Хитин и хитозан. Получение, свойства и применение / под ред. К. Г. Скрябина, Г. А. Вихоревой, В. П. Варламова. М.: Наука, 2002. 368 с.
  3. Cauchie Н.М. Chitin production by arthropodsin in the hydrosphere // Hidrobiologia. 2002. V.470. № 1/3. P.63−95.
  4. Majeti N.V., Kumar R. A review of chitin and chitosan applications // Reactive & Functional Polymers. 2000. V. 46. № 1. P. 1−27.
  5. Tolaimate A., Desbrieres J., Rhazi M., Alagui A., Vincendon M., Votteron P. On the influence of deacetilation process on the physicochemical characteristics of chitosan from squid chitin // Polymers. 2001. Y.41. № 7. P. 2463−2469.
  6. Zhang M., Haga A., Seriguchi H., Hirano S. Structure of insect chitin isolated from beetle larva cuticle and silkworm (Bomyx mori) pupa exuvia // Biological Macromolecules. 2000. V.27. № 1. P.99−105.
  7. Boot R.G., Renkema G.H., Strijland A., Zonneveld A.J., Aerts J.M.F.G. Purification and characterization of human chitotriosidase, a novel member of the chitinase family of proteins // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 26 252−26 256.
  8. Zhu Z., Zheng T., Homer R.J., Kim Y.K., Chen N.Y., Cohn L., Hamid Q., Elias J.A. Acidic mammalian chitinase in asthmatic Th2 inflammation and IL-13 pathway activation // Science. 2004. V. 304. P. 1678−1682.
  9. Muzzarelli R. A.A. The discovery of chitin a>570 Megayear old polimer // Chitosan in pharmacy and chemistry / Ed. R. A.A. Muzzarelli, C. Muzzarelli. Italy: Atec, 2002. P. 1−8.
  10. A.B., Зуева О. Ю., Лопатин C.A., Варламов В. П. Ферментный гидролиз а-хитина // Прикладная биохимия и микробиология. 2004. № 1″. С.42−45.
  11. No Н.К., Meyers S.P., Muzzarelly R.A.A., Peter M.M.G. Preparation of chitin and chitosan // Chitin handbook. Italy: Atec, 1997. P.475 489.
  12. E.A. Модификация «холодного способа» дезацетилирования хитина // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. VTI междунар. конференции. Москва, 2003. С 17−19.
  13. Chang К. L.B., Tsai G., Lee J., Fu W.R. Heterogeneous N deacetylation of chitin in alkaline solution // Carbohydrate Research. V. 303. № 3. P. 327 — 332.
  14. Rege P.R., Blok L. H. Chitosan processing: influense of process parameters durig acidic and alkaline hydrolysis and effect of the processing sequence on the resultant chitosans properties // Carbohydrate-Research. 1999. Vol. 321. № 3−4. P.235−245.
  15. Tolaimate A., Desbrieres J., Rhazi M., Alagui A. Contribution to the preparation of chitins and chitosans with controlled physic-chemical properties // Polimer. 2003. V.44. № 26. P.7939−7952.
  16. Tsigos I., Martinou A., Varum K. Enzymatic deacetylation of chitinos substrates employing chitin deacetylases //Advan. Chitin. 1995. V.100. P.59−69.
  17. Tsai G.J., Su W.H., Chen H.C. Antimicrobal activity of shrimp chitin and chitosan from different treatment and applications of fish preservation // Fisheries science. 2002. V. 68. № 1. P170−177.
  18. JI.С. Хитин и хитозан: строение, свойства, применение // Соросовский образовательный журнал. 2001. № 1. С. 51−56.
  19. Хитин и хитозан: природа, получение и применение / Пер. с испанского- под ред. В. П. Варламова, С. В. Немцева, В. Е. Тихонова. М.:РХО. 2010. 292 с.
  20. С.В., Ильина А. В., Шинкарев С. М., Албулов А.И., Варламов
  21. B.П. Получение низкомолекулярного водорастворимого хитозана // Биотехнология. 2001. № 6. С37−42.
  22. Е. И., Алексеева М. Ф., Пастухов М. О. Деструкция хитозана ферментным комплексом из Carica papaya // Биотехнология. 2005. № 2. С.73−81.
  23. А.В., Ткачева Ю. В., Варламов В. П. Деполимеризация высокомолекулярного хитозана ферментным препаратом Целловеридин Г20х // Прикладная биохимия и микробиология. 2002. Т.38. № 2. С132−135.
  24. Н., Sannes A., Holme Н. К., Kristensen А.Н., Dornish М. Thermal depolimerization of chitosan salts // Advantage Chitin Science/ Ed M.G. Peter, A. Domard, R.A.A. Muzzarelli. Postdam: Germany, 1999. V.4. P.422−428.
  25. Hai L., Deip Т., Nagasawa N., Yoshii F., Kume T. Radiation depolimerization of chitosan to prepare oligomers // Nuclear instruments and methods in physics research B. 2003. V.208. P.466−470.
  26. Chen R.H., Chang J.R., Shyur J.S. Effect of ultrasonic conditions and storage in solutions on changes in molecular weight polydispersity of treated chitosan // Carbohydrate Research. 1997. V.299. № 4. P.287−294.
  27. Kasaai M.R., Chin S.L., Arul J. Kinetic aspects of chitosan fragmentation by femtosecond laser // Journal of photochemistry and photobiology A: Chemistry. 2003. V. 159. ЖЗ.Р.207−211.
  28. Роговина C.3., Акопова T.A. Модификация полисахаридов в условиях сдвиговых деформаций // Высокомолекулярные соединения. 1994. Т.36. № 4.1. C.593−600.
  29. Kurita К. Chitin and Chitosan: Functional Biopolymers from Marine Crustaceans // Mar. Biotechnol. 2006. V. 8. P. 203−226.
  30. Rhoades J., Roller S. Antymicrobal actions of degraded and native chitosan against spoilage organisms in laboratory media and foods // Applied and environmental microbiology. 2000. V.66. № 1. P.80−86.
  31. Mukhopadhyay R., Talukdar D., Chatterjee B. P., Guha A. K. Whey processing with chitosan and isolation of lactose // Process Biochemistry. 2003. V.39. P.381−385.
  32. Speiciene V., Guilmineau F., Kulozik U., Leskauskaite D. The effect of chitosan on the properties of emulsions stabilized by whey proteins // Food Chemistry. 2007. V.102. P. 1048−1054.
  33. Л.А., Андреева И. Е., Глушков B.A. Изучение зависимости радиационной активности хитозана от его молекулярной массы // Радиационная биология. Радиоэкология. 2004. Т. 44. № 2. С. 176−178.
  34. Muzzarelli R. A.A. Chitins and chitosans for the repair of wounded skin, nerve, cartilage and bone // Carbohydrate Polymers. 2009. V.76. P. 167−182.
  35. В.П. Зарождение и развитие российской хитинологии // Рыбпром. 2010. № 2. С.4−8.
  36. Kato A. Industrial application of Maillard-Type conjugates // Food Science Technology Resech. 2002. V.8. P. 193−199.
  37. Travel M.N., Domard A. Relation between the physic-chemical characteristics of collagen-and its interaction with chitosan. Part I // Biomaterials. 1993. V.14. № 12. P.930−938.
  38. Travel M.N., Domard A. Collagen and its interaction with chitosan. II. Influence of the physicochemical characteristics of collagen // Biomaterials. 1995. V.16. № 11. P.865−871.
  39. Yakovlev G.I., Mitkevich V.A., Struminskaya N.K., Varlamov V.P., Makarov A.A. Low molecular wheat chitosan is an efficient inhibitor of ribonucleases // Biochemical and biophysical research communications. 2007. V.357. P.584−588.
  40. Chen L., Tianqing L. Interaction behaviors between chitosan and hemoglobin // International Journal of Biological Macromolecules. 2008. V.42. P.441−446.
  41. O.B., Догарева Н. Г. Химия и физика молока: учебное пособие. Оренбург: ГОУ ОГУ, 2004. 137 с.
  42. Madureira A. R., Pereira С. I., Gomes А.М.Р., Pintado М. Е., Malcata F.X. Bovine whey proteins Overview on their main biological properties // Food Res. Int. 2007. V.40. P. 1197−1211.
  43. Ha E., Zemel M. B. Functional properties of whey, whey components, and essential amino acids: Mechanisms underlying health benefits for active people (review) // J. Nut. Biochem. 2003. Vol. 14. P. 251−258.
  44. Mounsey J.S., O’Kennedy В. Т., Fenelon M. A., Brodkorb A. The effect of heating on P-lactoglobulin-chitosan mixtures as influenced by pH and ionic strength // Food Hydrocolloids. 2008. V.22. P.65−73.
  45. Souza H. K.S., Bai G., Alves M. P.G., Bastos M. Whey protein isolate-chitosan interactions: A calorimetric and spectroscopy study // Thermochimica Acta. 2009. V.495. P.108−114.
  46. Claesson P. M., Ninham B. W. pH-Dependent interactions between adsorbed chitosan layers // Langmuir. 1992. V. 8. P. 1406−1412.
  47. Sawyer L., Kontopidis G. The core lipocalin, bovine P-lactoglobulin // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1482. P. 136−148.
  48. Permyakova E. A., Berliner L. J. a-Laetalbumin: structure and function // FEBS Lett. 2000. V. 473. P. 269−274.
  49. Wallevik K. Isoelectric focusing of bovine serum albumin: Influence of binding of carrier ampholytes // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) Protein Structure. 1973. V. 322.1.1. P.75−87.
  50. Farrell H. M., Bede M. J., Enyeart J. A. Binding of p-nitrophenyl phosphate and other aromatic compounds by b-LG // J. Dairy Sci. 1987. V.70. P.252−258.
  51. Selo I. Clement G., Bernard H., Chatel J., Creminon C., Peltre G., Wal J. Allergy to bovine beta-lactoglobulin: specificity of human IgE to tryptic peptides // Clin. Exp. Allergy. 1999. V.29. N.8. P.1055−1063.
  52. Laursen I., Briand P., Lykkesfeldt A. E. Serum albumin as a modulator of the human breast cancer cell line MCF-7 // Anticanc. Res. 1990. V.10. P.343−352.
  53. Tong L. M., Sasaki S., Mc Clements D.J., Decker E.A. Mechanisms of the antioxidant activity of a high" molecular weight fraction of whey // J. Agric. Food Chem. 2000. V. 48. P. 1473−1478.
  54. Lee A.C., Hong Y.H. Coacervate formation of a-lactalbumin-chitosan and b-lactoglobulin-chitosan complexes // Food Research International. 2009. V.42. P.733−738.
  55. Aoki T., Iskandar S., Yoshida T., Takahashi K., Hattori M. Reduced immunogenicity of P-lactoglobulin by conjugating with chitosan // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2006. V.70(10). P.2349−2356.
  56. Guzey D., Mc Clements D. J. Characterization of b-Lactoglobulin-chitosan interactions in aqueous solutions: A calorimetry, light scattering, electrophoretic mobility and solubility study // Food Hydrocolloids. 2006. V.20. P. 124−131.
  57. Д.И. Применение метода дифференциальной сканирующей калориметрии для структурно-функциональных исследований мышечных белков // Успехи биологической химии. 2004. Т.44. С.133−170.
  58. Montilla A., Casal Е., Moreno F. J., Belloque J., Olano A., Corso N. Isolation of P-lactoglobulin from complex with chitosan // International Dairy Journal. 2007. V.17P. 459−464.
  59. Miralles В., Marti’nez-Rodri'guez A., Santiago A., Lagemaat J., I-Ieras A. The occurrence of a Maillard-type protein-polysaccharide reaction between b-lactoglobulin and chitosan // Food Chemistry. 2007. Y.100. P.1071−1075.
  60. Dalgeish D. G. Conformations and structures of milk proteins adsorbed to oil-water interfaces // Food Research International. 1996. V.29. P.541−547.
  61. Dickinson E. Emulsion stabilization by polysaccharide and polysaccharide-protein complexes / In Food Polysaccharides and Their Applications Ed. A. M. Stephen. New York: Marcel Dekker, 1995. P.501−515.
  62. Dickinson E. Hydrocolloids at interfaces and the influence on the properties of dispersed systems // Food Hydrocolloids. 2003. V.17. P.25−39.
  63. Laplante S., Turgeon S. L., Paquin P. Emulsion-stabilizing properties of chitosan in the presence of whey protein isolate: Effect of the mixture ratio, ionic strength and pH // Carbohydrate Polymers. 2006. V.65. P.479−487.
  64. Laplante S., Turgeon S. L., Paquin P. Effect of pH, ionic strength, and composition on emulsion stabilising properties of chitosan in a model system containing whey protein isolate // Food Hydrocolloids. 2005. V.19. P.721−729.
  65. Генная терапия медицине будущего / Под ред. А. В. Зеленина. М.: ВИНИТИ, 2000. 135с.
  66. Morille M., Passirani С., Vonarbourg A., Clavreul A., Benoit J.P. Progress in developing cationic vectors for non-viral systemic gene therapy against cancer // Biomaterials. 2008. V.29. P.3477−96.
  67. Kim Т.Н., Jiang H.L., Jere D., Park I.K., Cho M.H., Nah J.W., et al Chemical modification of chitosan as a gene carrier in vitro and in vivo // Prog. Polym. Sci. 2007. V.32. P.726−53.
  68. Lee M.K., Chun S.K., Choi W.J., Kim J.K., Choi S.H., Kim A., et al. The use of chitosan as a condensing agent to enhance emulsion-mediated gene transfer // Biomaterials. 2005. V.26. P.2147−56.
  69. Masotti A., Bordi F., Ortaggi G., Marino F., Palocci C. A novel method to obtain chitosan/DNA nanospheres and a study of their release properties // Nanotechnology. 2008. V.19. 55 302. P. 1−6.
  70. Mao H. Q., Roy K., Troung-Le V. L., Janes K. A., Lin K. Y., Wang Y., et al. Chitosan-DNA nanoparticles as gene carriers: Synthesis, characterization and transfection efficacy // Journal of Controlled Release. 2001. V.70. P.399−421.
  71. Ishii Т., Okahata Y., Sato T. Mechanism of cell transfection with plasmid/chitosan complexes // Biochimica et Biophysica Acta. 2001. V.15. P.51−64.
  72. В.И., Ильина A.B., Варламов В. П., Евдокимов Ю. М. Влияние интеркаляторов на свойства жидкокристаллических дисперсий комплекса НК-' хитозан // Молекулярная биология. 2002. Т.36. № 4. С.699−705.
  73. М.Ю., Саянов В. И., Скуридин С. Г., Дембо А. Т. Некоторые рентгенографические параметры жидкокристаллических дисперсий комплексов НК-хитозан // Молекулярная биология. 2002. Т.36. № 4. С.706−714.
  74. Evdokimov Y., Salyanov V.I. Liquid-crystalline dispersions of complex formed of chitosan with double-stranded nucleic acids // Liq. Crystals. 2003. V.30. P.1057−1074.
  75. Ю.М., Салянов В. И., Скурдин С. Г. Наноструктуры и наноконструкции на основе ДНК / Под ред. Ю. М. Евдокимова. М.: САЙНС-ПРЕСС, 2010. 256 с.
  76. Hayatsu H., Kubo T., Tanaka Y., et al. Polinueleotide-chitosan complex, an insoluble but reactive from of polinucleotides // Chem. Pharm. Bull. 1997. V.45. P.1363−1368.
  77. H.K., Бочков А. Ф., Дмитриев В.A. и др. Химия углеводов. М.: Химия, 1967. 671 с.
  78. H.V., Holme H. К., Maurstad G., Smidsrod О., Stokke В. T. Polyelectrolyte complex formation using alginate and chitosan // Carbohydrate Polymers. 2008. V.74. P.813−821.
  79. Li X., Xie H., Lin J., Xie W., Ma X. Characterization and biodegradation of chitosan-alginate polyelectrolyte Complexes // Polymer Degradation and Stability. 2009. V.94. P. 1−6.
  80. Huguet M.L., Neufeld R.J., Dellacherie E. Calcium-alginate beads coated with polycationic polymers: comparison of chitosan and DEAE-dextran // Process Biochem. 1996. V.31. P.347−353.
  81. George M., Abraham T. E. Polyionic hydrocolloids for the intestinal delivery of protein drugs: Alginate and chitosan — a review // Journal of Controlled Release. 2006. V.114. P.1—14.
  82. Yan X. Khor E., Lim L.Y. Chitosan -alginate films prepared with chitosans of different molecular weights // Journal Biomedicine Material Research (Appl. Biomater.). 2001. V.58. № 4. P.358−365.
  83. В.Н., Володько А. В., Ермак И. М. Изучение процесса формирования комплексов хитозан-каррагенан в разбавленных растворах // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. X Междунар. Конф. Н. Новгород, 2010. С.95−97.
  84. Hugerth A., Caramletham N., Sundelof L.O. The effect of charge density and conformation on the polyelectrolyte complex formation between carrageenan and chitosan // Carbohydrate Polymer. 1997. V.34. № 3. P. 149−156.
  85. Mitsumata Т., Suemitsu Y, Fujii K., Fujii T., Taniguchi Т., Koyam K. pH-Response of chitosan, k-karragenan, carboxymethil cellulose sodium salt complex hydrogels // Polimer. 2003. V.44. № 23. P.7103−7111.
  86. E.B., Щипунов Ю. А. Гели хитозана с каррагинанами // Коллойдный журнал. 2002. Т.64. № 3. С.413−420.
  87. С.Ю., Маринин Д. В., Simon F. и др. Антиадгезивные биомедицинские покрытия, содержащие хитозан и его производные // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. X Межд. Конф. Н. Новгород, 2010. С. 169−173.
  88. E.H., Лисин C.A., Завахина Ю. А. Пектин-хитозановые комплексы и некоторые их свойства// Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. VII. Межд. Конф. Санкт-Петербург-Репино, 2003. С.428−430.
  89. С.Ш., Милушева Р. Ю., Семенова Л. Н. и др. К изучению взаимодействия двух природных полисахаридов // Современные перспективыв исследовании хитина и хитозана: Мат. VII. Межд. Конф. Санкт-Петербург-Репино, 2003. С.347−350.
  90. Hiorth М., Kjoniksen A.L., Knudsen К. D., Sande S. A., Nystrom В. Structural and dynamical properties of aqueous mixtures of pectin and chitosan // European Polymer Journal. 2005. V.41.1.8. P.1718−1728.
  91. Chen P.H., Kuo T. Y., Kuo J. Y., Tseng Y. P., Wang D. M., Lai J. Y., Hsieh H. J. Novel chitosan-pectin composite membranes with enhanced strength, hydrophilicity and controllable disintegration // Carbohydrate Polymers. 2010. V.82. P. 1236−1242.
  92. Yao K.D., Liu J., Cheg G.X., Lu X.D., Tu H.L., Silvia J.A.L. Swelling behavior of pectin/chitosan complex films // Journal of Applay Polimer Science. 1996. V.60.№ 2. P.279−283.
  93. Fernandez-Hervas M.J., Fell J.T. Pectin/chitosan mixtures as coatings for colon-specific drug delivery: an in vitro evaluation // Int. J. Pharm. 1998. V.169. P.115−119.
  94. С.Ш., Милушева Р. Ю., Воропаева H.JI., Никонович Г.В и др. Формирование наночастиц в системах на основе хитозана // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. XIII Межд. Конф. 2006. С.124−126.
  95. С., Рора М. I., Lisa G., Chitanu G. С. Interaction of chitosan with natural or synthetic anionic polyelectrolytes.l. The chitosan-carboxymethylcellulose complex// Carbohydrate Polymers. 2005. V.62. P.35−41.
  96. Arguelles-Monal W., Garciga M., Peniche-Covas C. Study of the stechiometric polyelectrolyte complex between chitosan and carboxymethil cellulose // Polimer Bull. 1990. V.23. № 3. P.307−313.
  97. Chitin, Chitosan, Oligosacharides and their Derivatives: Biological Activities and Applications / Ed. S.K. Kim. London, N.Y.: CRC Press. 633 p.
  98. A.B., Варламов В. П. Полиэлектролитные комплексы на основе хитозана (обзор) //Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т.41. № 1. С. 9−16.
  99. Denuziere A., Ferrier D., Domard A. Interaction between chitosan and glycosaminoglycans (chondroitin sulfate and hyaluronic acid): physicochemical and biological studies // Ann Pharm Fr. 2000. V.58. № 1. P.47−53.
  100. Shinoda K., Nakajiama A. Complex formation of the hyaluronic acid' or chondroitin sulfate with glycol chitosan // Bull: Chem. Res. 1975. V.53. P.400−408.
  101. Shinoda K., Nakajiama A. Complex formation of the heparin or sulfate cellulose with glycol chitosan // Bull. Chem. Res. 1975. V.53. P.392−399.
  102. Kweon DK, Song SB, Park YY- Preparation of water-soluble chitosan/heparin complex and its application as wound healing accelerator // Biomaterials. 2003. V. 24(9). P. 1595−601.
  103. Способ обнаружения комплексов между гепаринами и поликатионами: пат. 2 370 271 Рос. Федерация. № 2 006 141 290/15- заявка 22.11.2006- опубл. 20.10.2009.
  104. Lin: W.C., Liu Т.С., Yang М.С. Hemocompatibility of polyacrylonitrile dialysis membrane immobilized with chitosan and heparin conjugate // Biomaterials.2004. V.25- № 10. P.1947−1957.
  105. В.Е., Ильинцева Н. Е., Гервазиева В. Б. Особенности секреторного иммунитета желудочно-кишечного тракта // Российский аллергологический журнал. 2011. № 1. С.14−24.
  106. Qaqish В., Amiji М.М. Synthesis of a fluorescent chitosan derivative and its application for the study of chitosan-mucin interactions // Carbohydrate Polymers. 1999. V.38.1.2. P.99−107.
  107. Лигнины (структура, свойства и реакции) / Под ред. К. В. Сарканена, К. Х. Людвига. М.: Лесная промышленность, 1975. 629 с.
  108. Г. Ф. Функциональный анализ лигнинов и их производных. Рига: Знание, 1987. 228 с.
  109. И.А., Макаревич Н. А., Бровко О. С., Бойцова Т. А., Афанасьев Н. И. Кооперативные взаимодействия в системе лигносульфонат-хитозан//растительного сырья. 2008. № 4. С.29−34.
  110. Н.А., Паламарчук И. А. Полиэлектролитные комплексы на основе лигносульфанатов и хитозана в системе очистки сточных вод целлюлозно-бумажных предприятий //Вода:химия и экология. 2009. № 7. С.23−29.
  111. Н.А., Бойцова Т. А. Динамика изменения сорбционных свойств лигносульфонатов, хитозана, полиэтиленполиамина, и поликомплексов на их основе в зависимости от степени их набухания в парах воды // Вода: химия и экология. 2010. № 6. С.22−28.
  112. Ganjidoust Н., Tatsumi К., Yamagishi Т., Gholian R.N. Effect of synthetic and natural coagulant on lignin removal from pulp and paper wastewater // Water Science and Technology. 1997. V.35.1. 2−3. P.291−296.
  113. E.A. Биомедицинское применение хитозана для биоинкапсулирования белков, пептидов и животных клеток // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. VII Межд. Конф. Санкт-Петербург-Репино, 2003. С. 405−408.
  114. Jayakumar R., Menon D., Manzoor K., Nair S.V., Tamura H. Biomedical applications of chitin and chitosan based nanomaterials-—A short review // Carbohydrate Polymers. 2010. V.82. P.227−232.
  115. Hoagland P.D., Parris N. Chitosan/Pectin Laminated Films // Journal Agriculture Food Chemistry. 1996. V.44. № 7. P.1915−1919.
  116. JI.A., Петрова B.A., Бочек A.M. и др. Пленочные матрицы для культивирования клеток кожи человека на основе природных полисахаридов // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. XII Межд. конф. Казань, 2006. С. 230−233.
  117. А.В., Габайдуллина А. А., Мелентьев А. И., Варламов В. П. Получение микроастиц на основе хитозана и исследование их взаимодействия с интерфероном // Прикладная биохимия и микробиология. 2008. Т.44. № 2. С.1−5.
  118. А.В. Формирование наночастиц один из способов модификации хитозана//Рыбпром. 2010. № 2. С.70−75.
  119. Agnihotri S. A., Mallikarjuna N. N., Aminabhavi T. M. Recent advances on chitosan-based micro- and nanoparticles in drug delivery // Journal of Controlled Release. 2004. V.100. P.5 -28.
  120. Н.Г., Печенкин M.A., Вихорева Г. А., Ларионова Н. И. Хитозан-содержащие наноструктурированные микрочастицы с инсулином // Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана: Мат. X Межд. Конф. Н. Новгород, 2010. С. 162−165.
  121. Britgton G. The biochemistry of natural pigments. Cambridge: Cambridge Univ. Press, 1983. 366p.
  122. Riley P.A. Melanin.-Molecules in focus // J. Biochem. Cell Biol. 1997. V.29. № 11. P.1235−1239.
  123. B.A., Донцов A.E., Островский M.A. Генерация супероксида при взаимодействии меланина с кислородом // Биохимия. 1984. Т.49. № 10. С.1712−1718.
  124. Ligonzo Т., Ambrico М., Augelli V. et. al Electrical and optical properties of natural and synthetic melanin biopolymer // Journal of Non-crystalline Solids. 2009. V.355. P.1221−1226.
  125. В.А. Структура, биосинтез меланинов, их биологическая роль и перспективы применения // Успехи современной биологии. 2001. Т. 121. № 1. С.36−46.
  126. А. А. Гужова Н.В., Мочалов В. В. Влияние меланина на цитотоксичность кислородных радикалов //Биохимия. 1987. Т.52. № 9. С. 15 391 546.
  127. Fogarty R. V., Tobin J.M. Fungal melanins and their interactions with metals //Enzyme and Microbial Technology. 1996. V.19. P.311−317.
  128. Howell R.C., Schweitzer A.D., Casadevall A., Dadachova E. Chemosorption of radiometals of interest to nuclear medicine by synthetic melanins // Nuclear Medicine and Biology. 2008. V.35. P.353−357.
  129. Carsberg C.J., Warenius H.M., Friedmann P. S. Ultraviolet radiation-induced melanogenesismin human melanocytes. Effects ofmodulating protein kinase С // J. Cell. Sci. 1994. V.107. № 9. P.2591−2597.
  130. Gilchrest B.A., Park H.Y., Eller M.S., Yaar M. Mechanisms of ultraviolet light-induced pigmentation //Photochem. Photobiol. 1996. V.63. № 1. P.1−10.
  131. М.И., Васильева C.M. Развитие представлений о биохимии и фармокологии меланиновых пигментов (обзор) // Вопросы мед. химии. 1999. Т.45. № 1. С.13−23.
  132. Johanson M.W., Soderhall К. Relevance of drug-melanin interactions to ocular pharmacology and toxicology // Parasitology Today. 1989. Vol.5. P.171.
  133. B.B., Бабицкая В. Г., Курченко В. П. и др. Антиоксидантные свойства меланиновых пигментов грибного происхождения // Прикладная биохимия и микробиология. 2000. Т.36. № 5. С. 596−597.
  134. И.М., Берлин А. А. Противоопухолевая активность синтетических, биосинтетических и природных меланинов // Изв. АНСССР. Серия биол. науки. 1973. № 3. С.438−442.
  135. Ю.А., Сава М. К., Колесник А. А., Богодский А. В. Исследование окислительных свойств эномеланина // Доклады АН СССР. 1982. Т.263. № 1. С.112−115.
  136. Dadachova Е., Brayan R., Huang X. et. al Ionizing radiation changes the electronic properties of melanin and enhances the growth of melanized fungi // Plos one. 2007.1.5. P. l-13.
  137. И.И. Конформация макромолекул (вискозиметрический метод оценки). М.: Химия, 1981. 284 с.
  138. В.Г., Щерба В. В., Иконникова Н. В. Меланиновый комплекс гриба Inonotus obliquus // Прикладная биохимия и микробиология. 2000. Т. 36. № 4. С. 439−444.
  139. А., Маклечлан Э. Магнитный резонанс и его применение в химии. М.: Мир, 1970. 448 с.
  140. Ф.И. Основные принципы радиохимического анализа объектов природной среды и методы определения радионуклидов стронция и трансурановых элементов. Обзор // Жур. аналитической химии. 1997. Т.52. № 2. С. 126−143.
  141. А.С., Курченко В. П. Генопротекторные свойства флаволигнанов из семян расторопши пятнистой (Si I bum marianum I) // Труды БГУ. 2009. Т.4. 4.1. С.141−148.
  142. Л. Д., Романова В. Е., Чернобаева Г. Н. и др. Особенности антигипоксического действия мексидола, связанные с его специфическим влиянием на энергетический обмен // Химико-фармацевтический журнал. 1990. № 8. С. 9−11.
  143. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. 1970. Vol.227. № 7. P.680−685.
  144. ТЕХНОЛОГИЧЕСКАЯ ИНСТРУКЦИЯ на производство белкового продукта со сниженными аллергенными свойствами из смеси белков молочной сыворотки с помощью хитозана1. Разработано
  145. Центр «Бионнженерня» РАН м.н.с. Лаборатории инже^е^ииг-ферментов1. Бакулин A.B.1. ТУ1. Согласовано
  146. Центр «Биоипженерия» РАН Заведующий лабораториейии фермедош,/) проф. Д.Х. Н. Варламов В.П.
  147. ЗАО «Био1 рогресс» Главигд^т^х н о логк.б.н. Фролова М.А.на фасовку
  148. Обозначение 9.19 Нутч-фильтр1.5,6 Емкость 10,18 Резербуар премныи
  149. Насос центробежный 11 Насос вакуумный
  150. IТасщшщионно-охткпепьнт усптВка % Вакуум-выпарная установка
  151. Сепаратор 15 Сушилка распылительная
  152. Злектродиализная установка 16 Циклоншш Смеситель 20 Центрифуга
  153. Аппаратурная схема переработкимолочной сы&оротки с использованием хитозона1. Лист Листай 1
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?