Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Внеклеточные пептидазы грибов, образующих биотические связи с насекомыми

Диссертация: Внеклеточные пептидазы грибов, образующих биотические связи с насекомыми
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Поддержание биотических связей грибов и насекомых, в значительной степени, определяется функционированием различных химических соединений, и, в частности, пептидаз, секретируемых грибами. Во взаимовыигрышных системах расщепление белковых субстратов внеклеточными пептидазами обеспечивает питание мицелия, и, как следствие, насекомого-симбионтаво многих мутуалистических системах гидролитические… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Биотические связи грибов и насекомых
      • 1. 1. 1. Типы экологических взаимоотношений грибов и насекомых
      • 1. 1. 2. Микофагия насекомых
      • 1. 1. 3. Паразитические взаимодействия грибов и насекомых: энтомопатогенные грибы
        • 1. 1. 3. 1. Энтомофторовые грибы
        • 1. 1. 3. 2. Лабульбениевые грибы
        • 1. 1. 3. 3. Энтомопатогенные клавиципитальные грибы
      • 1. 1. 4. Взаимовыигрышные системы грибов и насекомых
        • 1. 1. 4. 1. Взаимоотношения септобазидиевых грибов и насекомых
        • 1. 1. 4. 2. Взаимодействия офиостомовых грибов с жуками-короедами
        • 1. 1. 4. 3. Биотические связи грибов и общественных насекомых: термиты и ТегтНотусез яр
        • 1. 1. 4. 4. Биотические связи грибов и общественных насекомых: «грибной сад»
    • 1. 2. Секретируемые протеолитические ферменты грибов 24 1.2.1. Определение и классификация протеолитических ферментов
      • 1. 2. 1. 1. Аспартильные пептидазы
      • 1. 2. 1. 2. Сериновые пептидазы
      • 1. 2. 1. 3. Металлопротеиназы
      • 1. 2. 1. 4. Цистеиновые пептидазы
      • 1. 2. 1. 5. Треониновые пептидазы
      • 1. 2. 1. 6. Глутаминовые пептидазы
      • 1. 2. 1. 7. Экзопептидазы грибов
    • 1. 3. Влияние условий культивирования на секрецию протеолитических ферментов
      • 1. 3. 1. рН среды
      • 1. 3. 2. Влияние источников азота на величину внеклеточной протеолитической активности
      • 1. 3. 3. Влияние источников углерода на величину внеклеточной протеолитической активности
      • 1. 3. 4. Влияние совместного культивирования in vitro на внеклеточную протеолитическую активность
    • 1. 4. Протеолитические ферменты в системах, образованных грибами и насекомыми
      • 1. 4. 1. Внеклеточные пептидазы энтомопатогенных грибов
      • 1. 4. 2. Адсорбция пептидаз энтомопатогенных грибов на кутикуле насекомых
      • 1. 4. 3. Зависимость субстратной специфичности внеклеточных пептидаз от экологических особенностей грибов
      • 1. 4. 4. Связь ферментативной активности и вирулентности патогенных грибов
    • 1. 5. Экология и систематика вида Cordyceps militaris
    • 1. 6. Протеолитические ферменты сапротрофных грибов в системах in vitro
    • 1. 7. Систематика и экология рода Agaricus и вида Agaricus bisporus
    • 1. 8. Секретируемые пептидазы AMsporus
    • 1. 9. Секретируемые гидролитические ферменты симбиотических грибов в «грибных садах»
  • Глава 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Виды грибов, использованные в экспериментальной работе
    • 2. 2. Культивирование грибов
    • 2. 3. Определение буферных свойств 53 2.4 Определение протеолитической активности
      • 2. 4. 1. Определение протеолитической активности грибов по п-нитроанилидным субстратам
      • 2. 4. 2. Определение активности по желатине
      • 2. 4. 3. Определение протеолитической активности по азоказеину 55 2.4.3.1. Определение класс-специфичной активности пептидаз методом ингибиторного анализа
    • 2. 5. Определение хитинолитической активности С. militaris
    • 2. 6. Очистка сериновой пептидазы из С. militaris и металлопротеиназы из A. bisporus
      • 2. 6. 1. Очистка пептидазы из С. militaris: аффинная хроматография на бацитрацин-силохроме
      • 2. 6. 2. Очистка пептидазы из С. militaris: гель — хроматография на Superdex G75 в режиме FPLC
      • 2. 6. 3. Очистка пептидзы из А. bisporus: осаждение сульфатом аммония
      • 2. 6. 4. Очистка пептидазы из А. bisporus: batch-процедура на
  • DEAE Sephadex А
    • 2. 6. 5. Очистка пептидазы из А. bisporus: ионообменная хроматография на Mono Q в режиме FPLC
    • 2. 6. 6. Очистка пептидазы из А. bisporus: гель-хроматография на Superdex-G75 в режиме FPLC
    • 2. 7. Электрофоретическое исследование полученных препаратов
    • 2. 7. 1. Электрофорез в ПААГ в денатурирующих условиях
    • 2. 7. 2. Электрофорез с окраской по активности 60 «
    • 2. 8. Определение физико-химических и кинетических свойств ферментов
    • 2. 8. 1. Определение рН-оптимумов ферментов
    • 2. 8. 2. Определение pH стабильности ферментов
    • 2. 8. 3. Определение температурного оптимума ферментов
    • 2. 8. 4. Определение температурной стабильности ферментов
    • 2. 9. Адсорбция сериновой пептидазы из С. militaris на кутикуле
    • N. cinerea в зависимости от pH
    • 2. 10. Воздействие препарата пептидаз из С. militaris на кутикулу
    • N. cinerea
    • 2. 11. Молекулярно — филогенетический анализ грибных симбионтов
  • Результаты и обсуждение
    • Глава 3. Определение корреляций между спектром секретируемых пептидаз и таксономическим положением или принадлежностью к определенным трофическим группам грибов
    • 3. 1. Изучение способности мицелиальных грибов к росту на агаризованных средах, содержащих белок как единственный источник углерода и/или азота
    • 3. 2. Изучение влияния состава среды на внеклеточную активность мицелиальных грибов в погруженной культуре
    • 3. 3. Определение класс-специфичной активности пептидаз в культуральной жидкости мицелиальных грибов
    • 3. 4. Определение рН-оптимумов общей и класс-специфичной активности' пептидаз в культуральной жидкости мицелиальных грибов
    • 3. 5. Экзо- и эндопептидазная активность исследуемых мицелиальных грибов
  • Глава 4. Изучение внутривидовой изменчивости протеолитической активности у грибов на примере системы «грибной сад»
    • 4. 1. Определение общей и класс-специфичной активности пептидаз
  • Ь. gongylophorus в водных смывах мицелия из «грибных садов»
    • 4. 2. Определение буферных свойств смывов мицелия Ь. gongylophorus из «грибных садов» и мицелия чистых культур грибов 85т'
    • 4. 3. Определение рН-оптимумов общей и класс-специфичной активности пептидаз в водных вытяжках мицелия Ь. gongylophorus из «грибных садов»
    • 4. 4. Корреляция между спектрами внеклеточных пептидаз и филогенетическим положением Ь. gongylophorus
    • 4. 5. Определение субстратной специфичности пептидаз штаммов
  • Ь. gongylophorus в «грибных садах»
  • Глава 5. Сравнительный анализ свойств наиболее представленных пептидаз грибов С. тИИапз, А. Ыярогт и Ь. gongylophorus
    • 5. 1. Изучение влияния состава среды на внеклеточную протеолитическую активность С. тИМаггз и А. Ыьрогия
    • 5. 2. Очистка пептидазы, секретируемой С. т И Наг ¿я
    • 5. 3. Очистка пептидазы, секретируемой А. Ыярогт
    • 5. 4. Определение физико-химических и кинетических свойств пептидаз С. тИМапя, А Ызрогиз и Ь. gongylophorus
      • 5. 4. 1. Температурный оптимум ферментов
      • 5. 4. 2. Температурная стабильность ферментов
      • 5. 4. 3. Определение рН оптимумов ферментов
      • 5. 4. 4. Определение pH — стабильности ферментов
    • 5. 5. Определение субстратной специфичности ферментов
    • 5. 6. Адсорбция сериновой пептидазы С. militaris на кутикуле
    • N. cinerea в зависимости от pH
      • 5. 7. Воздействие сериновой пептидазы С. militaris и препарата металлопротеиназы А. bisporus на белки кутикулы N. cinerea
  • Выводы

Внеклеточные пептидазы грибов, образующих биотические связи с насекомыми (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Гетеротрофный тип питания, характерный для грибов, определяет их способность к образованию биотических связей с представителями самых разных царств живых организмов (Encyclopedia of entomology, 2008). Экологические взаимоотношения грибов и насекомых разнообразны и включают как взаимовыигрышные, так и эксплуатационные системы. Наиболее изученными взаимовыигрышными системами грибов и насекомых являются «грибные сады», в которых различные виды муравьев трибы Attini выращивают грибной симбионт из семейств Agaricaceae и Pterulaceae, или симбиоз термитов с видами грибов рода Termitomyces. К эксплуатационным взаимодействиям относится, например, паразитизм энтомопатогенных грибов на насекомых-хозяевах. Многие виды грибов не образуют облигатных связей с насекомыми, однако используются насекомыми-микофагами в качестве пищевого субстрата и экологической ниши.

Поддержание биотических связей грибов и насекомых, в значительной степени, определяется функционированием различных химических соединений, и, в частности, пептидаз, секретируемых грибами. Во взаимовыигрышных системах расщепление белковых субстратов внеклеточными пептидазами обеспечивает питание мицелия, и, как следствие, насекомого-симбионтаво многих мутуалистических системах гидролитические ферменты гриба расщепляют субстраты, недоступные для собственного ферментативного аппарата насекомых. Ключевая роль протеолитических ферментов показана и в процессах патогенеза насекомых: так, введение дополнительных генов, кодирующих внеклеточные протеиназы, резко повышает патогенные свойства штаммов грибов (St. Leger, 1995).

Синтез и секреция пептидаз клетками гриба является энергоемким процессом, что обуславливает образование ферментов, максимально адаптированных к условиям обитания мицелия. Поэтому различия в спектре пептидаз, секретируемых мицелием, развивающимся в составе разнообразных систем с насекомыми, косвенно отражают экологические и метаболические особенности грибов.

Несмотря на то, что из грибов выделено и охарактеризовано несколько тысяч пептидаз, исследований, посвященных поиску связей между различными экологическими и таксономическими группами грибов и спектром секретируемых ими пептидаз, ранее не проводилось.

Цель настоящей работы состояла в проведении сравнительного изучения физикохимических, биохимических и функциональных свойств внеклеточных пептидаз грибов, 8 принадлежащих к различным таксономическим и трофическим группам. Для выполнения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Определение корреляций между спектром секретируемых пептидаз или таксономическим положением и типом питания у грибов.

2. Изучение внеклеточных пептидаз грибного симбионта Leucoagaricus gongylophorus в системе «грибного сада» по сравнению с близкородственным свободноживущим видом Agaricus Ызрогю. Определение адаптивных изменений в спектре внеклеточных пептидаз, вызванных переходом грибов к обитанию с насекомыми.

3. Проведение сравнительного анализа свойств наиболее представленных пептидаз грибов Согйусерз тНИаггз, Agaricus Ыхрогиз и Leucoagaricus gongylophorus.

Выводы.

1. Выявлена корреляция между спектром секретируемых протеолитических ферментов и таксономическим положением мицелиальных грибов: изученные виды аскомицетов секретируют преимущественно сериновые протеиназы со щелочным рН-оптимумом 7.6 — 9.0, а виды базидиомицетов — металлопротеиназы с рН оптимумом 5.5 — 7.1.

2. Показана связь между субстрат-специфичной активностью секретируемых пептидаз и принадлежностью грибов к определенным трофическим группам. Высокая трипсиноподобная активность показана для грибов — энтомои фитопатогенов, в то время как аминопептидазная активность может служить маркером сапротрофности.

3. В водных вытяжках мицелия грибного симбионта, полученного из «грибных садов», обнаружены выраженные буферные свойства. Оптимум активности протеиназ, секретируемых грибным симбионтом, совпадает с рН, поддерживаемым в «грибном саду», что обеспечивает максимальную эффективность деградации белков в этой системе. Переход к обитанию в системе с насекомыми приводит к изменению рН оптимума активности пептидаз Ь. gongylophorus с рН 6.0 до 5.2 (рН «грибного сада»).

4. Анализ высокоочищенных препаратов пептидаз из С. тИНапв, А. Ыярогт и Ь. gongylophorus показал, что исследуемые ферменты отличаются рН оптимумом активности. Пептидаза из энтомопатогенного гриба С. тИНапя эффективнее расщепляла кутикулу насекомых по сравнению с пептидазой сапротрофного гриба А. Ыврогш.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.И., Ермолицкий В. Н. Факторы, определяющие образование кислой протеазы микромицетом Aspergillus foetidus. // Микология и фитопатология, 1987, 4, 318 322.
  2. Г. А., Дьяков Ю. Т., Тарасов K.JI. Ботаника: в 4 т. Т. I. Водоросли и грибы: учебник для студ. высш. учеб. заведений, 2006. М.: Издательский центр «Академия», 320 с.
  3. Т.И. Термофильные грибы и их ферментативные свойства. Киев: Наукова думка, 1985, 150с.
  4. .А., Серебров В. В., Новикова И.И, Бойкова И. В. Энтомопатогенные аскомицеты и дейтеромицеты. // Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты. Под ред. В. В. Глупова. М.: Круглый год, 2001, стр. 352−427.
  5. С.П. Флора грибов Украины. Агариковые грибы. Киев: Наукова думка, 1980, 345с.
  6. Э.Г., Леднев Г. Р., Мукамолова Т. Ю. Энтомофторовые грибы. // в кн. Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты под ред. В. В. Глупова. 2001. стр. 271 -351.
  7. JI.B. Биологические особенности различных штаммов культивируемого шампиньона и их связь с урожайностью. Автореф. Дис, Канд. биол. наук. М: 1964, 22с.
  8. JI.B. Род Agaricus. Сиситематика. Экология. Особенности развития. // Новое в систематике и номенклатуре грибов. Москва. 2003, 495 с.
  9. Я.Е., Белякова Г. А., Павлюкова Е. Б., Белозерский М. А. Влияние условий культивирования на образование и секрецию протеаз грибами A. alternata и F. oxysporum. //Микробиология, 1995, Т. 64. № 3. С. 327−330.
  10. Я.Е., Гурбань Т. Н., Белякова Г. А., Белозерский М. А. Влияние состава среды на количественный и качественный состав внеклеточных протеиназ микромицетов. //Микробиология, 1999, 68, 3, 324−329.
  11. Я.Е., Дун Чжан, Матвеева А.Р., Белякова Г. А., Белозерский М. А. Деградация белковых субстратов ксилотрофными базидиомицетами. // Микробиология, 2006, 75, 1,46−51.
  12. A.A. Энтомопатогенные грибы. Систематика, биология, практическое значение. 1974. Изд-во «Наука», Ленингр. отд., Л., 260 стр.
  13. Н.С., Лория Н. С., Ландау Н. С. Биосинтез микроорганизмами нуклеаз и протеаз, под ред. Имшенецкого A.A., М.: Наука, 1979, С. 146−244.
  14. В.Е. Мир общественных насекомых. Л.: Изд-во Ленинградского ун-та, 1991,408с.
  15. Э.З. Определитель энтомофильных грибов СССР. Киев: Наукова думка, 1974, 260с.
  16. Е.К., Иванова Н. М., Юсупова М. П., Воюшина Т. Л., Иванушкина Н. Е., Честухина Г. Г. Сериновая тиолзависимая протеиназа Paecilomyces lilacinus: выделение и свойства. // Биохимия, 2007. Т. 72. В. I. С. 137−144.
  17. В.Л. Введение в энзимологию. М.: Наука, 1974, С. 226−238.
  18. Т. Грибы: Определитель, М.: ООО «Издательство ACT»: ООО «Издательство Астрель», 2003, 304 с.
  19. Л.С., Степанов В. М. Карбоксильные протеазы плесневых грибов. // Успехи биологической химии. М.: Наука., 1978. Т.19. С. 83−105.
  20. Е.Б., Белозерский М. А., Дунаевский Я. Е. Внеклеточные протеолитические ферменты мицелиальных грибов. // Биохимия, 1998, Т. 63, вып. 8. С. 1059−1089.
  21. Ф. Внеклеточные ферменты микроорганизмов. // М.:Мир, 1987. С. 61−66.
  22. Г. Н. Аффинная хроматография протеиназ. // Биоорганическая химия, 1994, Т. 20 (3). С. 213−229.
  23. И.И. Макросистема грибов: методология и изменения последнего десятилетия. // Новое в систематике и номенклатуре грибов. 2003. М. С. 7−16.
  24. В.М. Эволюция структуры и функции протеолитических ферментов // «Химия протеолитических ферментов». Материалы всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. Вильнюс. 15−17 мая 1973. С. 7−11.
  25. Alicja S. Towards an integrated management of Dendrolimus pini L. // Proceedings: Population dynamics, impacts, and integrated management of forest defoliation insects. USDA forest service general technical report NE-247, 1998. P. 129−142.
  26. Ball A.M., Ashby A.M., Daniels M.J., Ingramo D.S., Johnstone K. Evidence for the requirement of extracellular protease in the pathogenic interaction of Pyrenopeziza brassicae with oilseed rape. //Physiol. Mol. Plant Pathol., 1991. V. 38. P. 147−161.
  27. Benjamin R.K. Introduction and supplement to Roland Thaxter’s contribution towards a monograph of the Laboulbeniaceae. Bibliotheca Mycol., 1971. V. 30. P. 1−155.
  28. Benjamin R.K. Laboulbeniomycetes. In: The fungi, an advanced treatise, 1973. P. 223 246. 4A: Eds. G. C. Ainsworth, F. K. Sparrow and A. S. Sussman. New York & London.
  29. Bidochka M.J., Khachatourians G.G. Protein hydrolysis in grasshopper cuticles by entomopathogenic fungal extracellular proteases. // J. of Invertebrate Pathology, 1993. V. 63. P. 7−13.
  30. Bidochka M.J., Khachatourians G.G. Basic proteases of entomopathogenic fungi differ in their adsorbtion properties to insect cuticle. // J. of Invertebrate Pathology, 1994. V. 64. P. 26−32.
  31. Bidochka M.J., St. Leger R.J., Stuart A., Gowanlock K. Nuclear rDNA phylogeny in the fungal genus Verticillium and its relationship to insect and plant virulence, extracellular proteases and carbohydrases. // Microbiology, 1999. V. 145. P. 955−963.
  32. Bignell E., Negrete-Urtasun S., Calcagno A.M., Haynes K., Arst H.N.Jr., Rogers T. The Aspergillus pH-responsive transcription factor PacC regulates virulence. // Mol. Microbiol., 2005. V. 55. P. 1072−1084.
  33. Borm S.V., Billen J., Boomsma J.J. The diversity of microorganisms associated with Acromyrmex leafcutter ants. // BMC Evol. Biol. 2002. V 2:9.
  34. Bot A.N.M., Ortius-Lechner D., Finster K., Maile R., Boomsma J.J. Variable sensitivity of fungi and bacteria to compounds produced by the metapleural glands of leaf cutting ants. // Insectes Sociaux, 2002. V. 49. P. 363−370.
  35. Boyd N.D., Martin M.M. Fecal proteinases of the fungus growing ant Atta texana: properties, significance and possible origin. // Insect Biochemistry, 1975a. V. 5. P. 619−635.
  36. Boyd N.D., Martin M.M. Fecal proteinases of the fungus growing ant Atta texana: their fungal origin and ecological significance. // J. Insect Physiol., 1975b. V. 21. P. 1815−1820.
  37. Braga G.U.L., Destefano R.H.R., Messias C.L. Protease production during growth and autolysis of submerged Metarhizium anisopliae cultures. // Revista de Microbiologia, 1999. V. 30. P. 107−113.
  38. Brouta F., Descamps F., Fett F., Losson B., Gerday C., Mignon B. Purification and characterization of a 43.5 kDa keratinolytic metalloprotease from Microsporium canis. //Med. Mycol., 2001. V. 39. P. 269−275.
  39. Bultman T.L., Mathews P.L. Mycophagy by a millipede and its possible impact on an insect-fungus mutualism. // Oikos, 1996. V. 75. P. 67−74.
  40. Burton K.S., Love M.E., Smith. J.F. Biochemical changes associated with mushroom quality in Agaricus spp. //Enzyme Microb. Technol., 1993. V. 15 P. 736−741.
  41. Burton K.S., Smith J.F., Wood D.A., Thurston C.F. Extracellular proteinases from the mycelium of the cultivated mushroom Agaricus bisporus. II Mycol. Res., 1997. V. 101., P. 13 411 347.
  42. Buxton P.A. British dipteral associated with fungi III. Flies of all families reared from about 150 species of fungi. // Entomol. Mon. Mag., 1960. V. 96. P. 61−94.
  43. Caracuel Z., Casanova C., Roncero M.I.G., Di Pietro A., Ramos J. pH response transcription factor pacC controls sant stress tolerance and expresion of the P-type Na±ATPase Enal in Fusarium oxysporum. II Eukaryot. Cell, 2003. V. 2 P. 1246−1252.
  44. Cooney N.M., Bruce S.K. Fungal adaptation to the mammalian host: it is a new world, after all. II Curr. Opin. Microbiol., 2008. V. 11. P. 511−516.
  45. De Fine Licht H.H., Schiott M., Mueller U.G., Boomsma J.J. Evolutionary transitions in enzyme activity of ant fungus gardens. // Evolution, 2010. V. 64. P. 2055−2069.
  46. Dong X., Shi W., Zeng Q., Xie L. Roles of adherence and matrix metalloproteases in growth patterns of fungal pathogens in cornea. // Curr. Eye. Res., 2005. V. 30 (8). P. 613−620.
  47. Dubovenko A.G., Dunaevsky Y.E., Belozersky M.A., Oppert B., Lord J.C., Elpidina E.N. Trypsin-like proteins of the fungi as possible markers of pathogenicity. // Fungal Biol., 2010. V. 114(2−3). P. 151−159.
  48. Eilenberg J. Biology of fungi from the order Entomophthorales with emphasis on the genera Entomophthora, Strongwellsea and Erynopsis. A contribution to insect pathology and biological control, 2002. D.Sc.Thesis. 408 pp.
  49. Ellison G., Straumfjord JrJ.V., Hummel J.P. Buffer capacities of human blood and plasma. // Clinical Chemistry, 1958. V.4. P. 452−461.
  50. Encyclopedia of entomology. Edited by John L. Capinera. // Springer Science + Business Media B.V., 2008. 1644 p.
  51. Erlanger B.F., Kokowsky N., Cohen W. The preparation and properties of two new chromogenic substrates of trypsin. //Arch. Biochem. Biophys., 1961. V. 95. (2). P. 271−278.
  52. Froeliger E.H., and Carpenter B.E. NUT1, a major nitrogen regulatory gene in Magnaporthe grisea, is dispensable for pathogenicity. // Mol. Gen. Genet., 1996. V. 251. P. 647 656.
  53. Fukamizo T., Speirs R. D., Kramer K. J. Comparative biochemistry of mycophagous and non-mycophagous grain beetles, chitinolytic activities of foreign and sawtoothed grain beetles. // Comp. Biochem. Physiol., 1985. V. 81. P. 207−209.
  54. Fungal-Insect relationships: perspectives in Ecology and Evolution. Edited by Wheeler Q. & Blackwell M. // Columbia University Press, New York. 1984. 514 p.
  55. Gonzalez-Lopez C.I., Szabo R., Blanchin-Roland S., Gaillardin C. Genetic control of extracellular protease synthesis in the yeast Yarrowia lypolytica. II Genetics, 2002. V. 160. P. 417−427.
  56. Guindon S., Gascuel O. A simple, fast, and accurate algorithm to estimate large phylogenies by maximum likelihood. // Systematic Biology, 2003. V. 52. P. 696−704.
  57. Gupta S.C., Leathers T.D., Galal N.E., IgnofFo C.M. Insect cuticle degrading enzymes from entomopathogenous fungus Beauveria bassiana. H Experim. Mycol., 1992. V. 16. P. 132— 137.
  58. Gupta S.C., Leathers T.D., Galal N.E., Ignoffo C.M. Relationships among enzyme activities and virulense parameters in Beauveria bassiana infections of Galleria melonella and Trichoplusia ni. II J. of Invertebrate Pathology, 1994. V. 64. P. 13−17.
  59. Habeeb T.S. Determination of free aminogroups in proteins by trinitrobenzensulfonic acid. //Analyth. Biochem., 1966. V. 14. P. 328−336.
  60. Hanley R.S., Goodrich M.A. Review of Mycophagy, host relationships and behavior in the new world Oxyporinae (Coleoptera: Staphylinidae). // The Coleop. Bull., 1995. V. 49(3). P. 267−280.
  61. Hackman W., Meinander M. Diptera feeding as larvae on miacrofiingi in Finland. // Ann. Zool. Fennici, 1979. V. 16. P. 50−83.
  62. Hattori M., Isomura S., Yokoyama E., Ujita M., Hara A. Extracellular Trypsin-like Proteases Produced by Cordyceps militaris. II J. of Bioscience and Bioengineering, 2005. V. 100 (6). P. 631−636.
  63. D.L., Kirk P.M., Sutton B.C., Pegler D.N. // Ainsworth & Bisby’s Dictionary of the Fungi, 1995. Eight Edition, CAB International, 616 pp.
  64. Holliday J., Cleaver M. On the trail of the yak: ancient Cordyceps in the modern world. //Encyclopedia of Dietary Supplements, 2005. V.ll. 63 p.
  65. Hu G., St. Leger R.J. A phylogenomic approach to reconstructing the diversification of serine proteases in fungi. // J. Evol. Biol., 2004. V. 17. P. 1204−1214.
  66. Hulanicki A. Reactions of Acids and Bases in Analytical Chemistry. Ed. by Masson, M.R. Horwood, 1987. 308 pp.
  67. Ievleva E.V., Revina T.A., Kudryavtseva N.N., Sofm A.V., Valueva T.A. Extracellular proteinases from the phytopathogenic fungus Fusarium culmorum. II Prikl. Biokhim. Microbiol. 2006. V/42(3). P. 298−303.
  68. K., 0stergaard P.R., Wilting R., Lassen S.F. Identification and characterization of a bacterial glutamic peptidase. // BMC Biochemistry, 2010. V. 11:47.
  69. Katsivela E., Kleppe F., Wagner S., Wagner F. Ustilago maydis lipase I. Hydrolysis and ester-syntgesis activities of crude enzyme preparation. // Enz. Microb. Technol., 1995. V. 17 (8). P. 739−745.
  70. Kiers E.T., Rousseau R.A., West S.A., Denison R.F. Host sanctions and the legume-rhizobium mutualism. //Nature, 2003. V 425. P. 78−81.
  71. Kim J.S., Sapkota K., Park S.E., Choi B.S., Kim S., Hiep N.T., Kim C.S., Choi H.S., Kim M.K., Chun H.S., Park Y., Kim S.G. A Fibrinolytic enzyme from the Medicinal Mushroom Cordyceps militaris. //J. of Microbiology, 2006. V. 44(6). P. 622−631.
  72. Kimura M.T. Evolution of food preferences in fungus-feeding Drosophila: an ecological study. //Evolution, 1980. V. 34. P. 1009−1018.
  73. Koelsch G., Tang J., Loy J., Monod M., Jackson K., Foundling S., Lin X. Enzymic characteristics of secreted aspartic proteases of Candoda albicans. // Biochim. Biophys., 2000. V. 1480. P. 117−131.
  74. Kucera M.J. Protease inhibitor of Galleria mellonella acting on the toxic protease from Metarhizium anisopliae. //J. of Invert. Pathol., 1980. V. 35. P. 304−310.
  75. Kudryavtseva O.A., Dunaevskii Ya.E., Kamzolkina O.V., Belozerskii M.A. Fungal proteolytic enzymes: features of the extracellular proteases of xylotrophic Basidiomycetes. // Microbiology, 2008. V. 77(6). P. 643−653.
  76. Lapeyrie F. Oxalate synthesis from soil bicarbonate by the mycorrhizal fungus Paxillus involutus. II Plant Soil, 1988. V. 110 (1). P. 3−8.
  77. J.F. & Milner RJ. Associations between Arthropods and Fungi. // Fungi of Australia IB., 1996. P. 137−202.
  78. Leake J.R., Read D.J. Proteinase activity in mycorrhizal fungi III. // New Phytol., 1991. V. 117. P. 309−317.
  79. Lee H., Kim Y.J., Kim H.W., Lee D.H., Sung M.K., Park T. Induction of Apoptosis by Cordyceps militaris through Activation of Caspase-3 in Leukemia HL-60 Cells. // Biol. Pharm. Bull., 2006. V. 29 (4). P. 670−674.
  80. Lilly W.W., Stajich J.E., Pukkila P.J., Wilke S.K., Inoguchi N. Gathman A.C. An expanded family of fungalysin extracellular metallopeptidases of Coprinopsis cinerea. // Mycol. Res., 2007. V. 112. P. 389−398.
  81. Maccheroni W.J., Araujo W.L., Azevedo L.J., Ambient pH regulated enzyme secretion in endophytic and pathogenic isolates of the fungus genus Colletotrichum II Sci. Agr., 2004. V. 61 (3). P. 298−302.
  82. Madzak C.S., Blanchin-Roland R.R., Cordero O., Gaillardin C. Functional analysis of upstream regulating regions from the Yarrowia lipolytica XPR2 promoter. // Microbiology, 1999. V. 145. P. 75−87.
  83. Marzluf G.A. Genetic regulation of nitrogen metabolism in the fungi. // Microbiol. Mol. Biol. Rev., 1997. V. 61. P. 17−32.
  84. Mc Henry J.Z., Christeller J.T., Slade E.A., Laing W.A. The major extracellular proteinases of the silverleaf fungus, Chondrostereum purpureum, are metalloproteinases. // Plant. Pathol., 1996. V. 45. P. 552−563.
  85. North M.J. Comparative biochemistry of the proteinases of eukaryotic microorganisms. // Microbiological reviews, 1982. V. 46. P. 308−340.
  86. Nehls U., Bock A., Einig W., Hampp R. Excretion of two proteases by the ectomycorrhizal fungus Amanita muscaria. II Plant, Cell and Environment, 2001. V. 24. P. 741 747.
  87. Olding-Smee J., Laland K., Feldman M. Niche Construction: The Neglected Process in Evolution. // Princeton University Press, 2003.468p.
  88. Oliveira A.S., Xavier-Filho J., Sales M.P. Cysteine proteinases and cystatins. // Brazil. Arch. Biol. Technol., 2003. V. 46 (1). P. 91−104.
  89. Ortius-Lechner D., Maile R., Morgan E.D., Boomsma J.J. Metapleural gland secretion of the leaf-cutter ant Acromyrmex octospinosus: New compounds and their functional significance. //J. Chem. Ecol., 2000. V. 26 (7). P. 1667−1683.
  90. Ortoneda M., Guarro J., Madrid M.P. Fusarium oxysporum as a multihost model for the genetic dissection of fungal virulence in plants and mammals. // Infect. Immun., 2004. V. 72. P. 1760−1766.
  91. Park B.T., Na K.H., Jung E.C., Park J.W., Kim H.H. Antifungal and Anticancer Activities of a Protein from the Mushroom Cordyceps militaris. // Korean J. Physiol. Pharmacol., 2009. V. 13 (1). P. 49−54.
  92. Paterson L.C., Charnley K.A., Cooper R.M., Clarkson J.M. Specific induction of a cuticle degrading protease of the insect pathogenic fungus Metarhizium anisopliae. II Microbiology, 1994. V. 140(1). P. 185−189.
  93. Penalva M.A., Tilburn J., Bignell E., Arst H.N.J. Ambient pH gene regulation in fungi: making connections. // Trends. Microbiol., 2008. V. 16 (6). P. 291−300.
  94. Polgar L. Common future of the four types protease mechanism. // Biol.Chem. Hoppe-Seyler, 1990. V. 371, Suppl. P. 327−331.
  95. Proteolytic enzymes. A practical approach. Edited by Beynon R.J., Bond J.S. Oxford University Press. 2001. 341 p.
  96. Protein purification techniques: a practical approach. Ed. by Roe S. Oxford University Press, 2001. 262 pp.
  97. Rawlings N.D., Morton F.R., Kok C.Y., Kong J., Barrett A.J. MEROPS: the peptidase database. //Nucl. Ac. Res., 2008. V. 36. P. 320−325.
  98. Rawlings N.D., Barrett A.J. Evolutionary families of peptidases. // Biochemical Journal, 1993. V. 290. P. 205−218.
  99. Rohini G., Murugeswari P., Prajna N.V., Lalitham P., Muthukkaruppan V. Matrix metalloproteases (MMP-8, MMP-9) and tissue inhibitors of metalloproteinases (TIMP-1, TIMP-2) in patients with fungal keratits. // Cornea, 2007. V. 26 (2). P. 207−211.
  100. Ronhede S., Boomsma J.J., Rosendahl S. Fungal enzymes transferred by leaf-cutting ants in their fungus gardens. // Mycol. Res., 2004. V. 108. P. 101−106.
  101. Rouland-Lefevre C., Inoue T., Johjima T. Termitomyces / termite interactions. // In: Konig H, Varma A, eds. Intestinal microorganisms of soil invertebrates. 2006. Springer-Verlag. P 335−350.
  102. Ruchel R., Boning B., Borg M. Characterization of a secretory proteinase of Candida parapsilosis and evidence for the absence of the enzyme during infection in vitro. II Infect. Immun., 1986. V. 53. P. 411−419.
  103. Sabotic J., Trcek T., Popovic T., Brzin J. Basidiomycetes harbor a hidden treasure of proteolytic diversity. // J. Biotechnol., 2006. V. 128. P. 297−307.
  104. St. Leger R.J., Cooper R.M., Charnley A.K. Cuticle-degrading enzymes of Entomopathogenic Fungi: Cuticle Degradation in Vitro by Enzymes from enthomopathogens.// J. of Invertebrate Pathology, 1986b. V. 47. P. 167−177.
  105. St. Leger R.J., Cooper R.M., Charnley A.K. Cuticle-degrading enzymes of entomopathogenic fungi: mechanisms of interaction between pathogen enzymes and insect cuticle.//J. of Invertebrate Pathology, 1986c. V. 47. P. 295−302.
  106. St. Leger R.J., Joshi L., Roberts D. Ambient pH is a major determinant in the expression of cuticle-degrading enzymes and hydrophobin by Metarhizium anisopliae. U Appl Environ Microbiol., 1998. V.64, (2). P. 709−713.
  107. St. Leger R.J., Nelson J.O., Screen S.E. The entomopathogenic fungus Metarhizium anisopliae alters ambient pH, allowing extracellular protease production and activity. Microbiology, 1999. V. 145. P. 2691−2699.
  108. Sumantha A., Sandhya C., Szakacs G., Soccol S.R., Pandey A. Production and partial purification of a neutral metalloprotease by fungal mixed substrate fermentation. // Food Technol. Biotechnol., 2005. V. 43. P. 313−319.
  109. Tavare L. Some probabilistic and statistical problems on the analysis of DNA sequences. Lectures Mathematics Life Sciences, 1986. V.17. P. 57−86.
  110. Tavares I.I. The Laboulbeniales and their arthropod hosts. // In: Insect-fungus symbiosis: nutrition, mutualism, and commensalism (BATRA L. R., Ed.).-John Wiley and Sons, New York, USA. 1979. P. 229−258.
  111. Tavares, I.I. Laboulbeniales (Fungi, Ascomycetes). // Mycologia Memoir., 1985. V.9. P. 1−627.
  112. Terashita Т., Inoue Т., Nakaie Y., Yoshikawa K., Shishiyama J. Isolation and characterization of extra- and intra-cellular metal proteinases in the spawn-running process in of Hypsizygus marmoreus. // Mycoscience, 1997. V. 38. P. 243−245.
  113. Terachita Т., Nakaie Y., Yoshikawa K., Shishiyama J. Purification and some protperties of an isoform of metal proteinases from Hypsizygus marmoreus grown on sawdust culture. // Mycoscience, 1998. V. 39 (4). P. 471−474.
  114. Thaxter R. Contribution towards a monograph of the Laboulbeniaceae. II Mem. Amer. Acad. Arts Sci., 1896. V. 12. P. 187−429.
  115. Thaxter R. Contribution towards a monograph of the Laboulbeniaceae. Part II. // Mem. Amer. Acad. Arts Sci., 1908. V. 13 P. 217−469.
  116. Thaxter R. Contribution towards a monograph of the Laboulbeniaceae. Part III. // Mem. Amer. Acad. Arts Sci., 1924. V. 14. P. 309−426.
  117. Thaxter R. Contribution towards a monograph of the Laboulbeniaceae. Part IV. // Mem. Amer. Acad. Arts Sci., 1926. V. 15. P. 427−580'.
  118. Thaxter R. Contribution towards a monograph of the Laboulbeniaceae. Part V. // Mem. Amer. Acad. Arts Sci., 1931. V. 16. P. 1135.
  119. Thomas K.C., Hynes S.H., Ingledew W.M. Influence of medium buffering capacity on inhibition of Saccharomyces cerevisiae growth by acetic and lactic acids. // Appl Environ. Microbiol., 2002. V. 68 (4). P. 1616−1623.
  120. Thompson J.D., Higgins D.G., Gibson T.J. CLUSTAL W: improving the sensitivity of progressive multiple sequence alignment through sequence weighting, positions-specific gap penalties and weight matrix choice. //Nucl. Ac. Res. 1994. V. 22. P. 4673−4680.
  121. Togni G., Sanglard D., Falchetto R., Monod M. Isolation and nucleotide sequence of the extracellular acid protease gene (ACP) from the yeast Candida tropicalis. II FEBS Lett., 1991. V. 286. P. 181−185.
  122. Tudzynski B., Liu S., Kelly J.M. Carbon catabolite repression in plant pathogenic fungi: isolation and characterization of the Gibberella fujikuroi and Botrytis cinerea ere A genes. // FEMS Microbiology Letters, 2000. V. 184. P. 9−15.
  123. Ueda M., Kubo T., Miyatake K., Nakamura T. Purification and characterization of fibrinolytic alkaline protease from Fusarium sp. // Appl. Microbiol. Biotechnol., 2007. V. 74(2). P. 331−338.
  124. Urtz B.E., Rice W.C. Purification and characterization of a novel extracellular protease from Beauveria bassiana. II Mycological Reseach, 2000. V. 104. P. 180−186.
  125. Vellinga E.C. Ecology and distribution of Lepiotaceous fungi (Agaricaceae) — A rewiew. Nova Hedwigia, 2004. V. 78. P. 273−299.
  126. Vo T.L., Mueller U.G., Mikheyev A.S. Free-living fungal symbionts (Lepiotaceae) of fungus-growing ants (Attini: Formicidae). // Mycologia, 2009. V. 101(2). P. 206−210.
  127. Walsh P. S., Metzger D.A., Higuchi R. Chelex 100 as a medium for simple extraction of DNA for PCR-based typing from forensic material. //BioTech. 1991. V.10. P. 506−513.
  128. Watanabe K., Hayano K. Estimate of the source of soil protease in upland fields. // Biol. Fertil. Soils, 1994. V. 18. P. 341−346.
  129. Wiebe M.G. Stable production of recombinant proteins in filamentous fungi problems and improvements. //Mycologist, 2003. V. 17. P. 140−144
  130. Wlodawer A. Proteasome: a complex protease with a new fold and a distinct mechanism. // Curr. Biol., 1995. V. 3. P. 417−420.
  131. Xu F, Huang J.B., Juang L., Xu J., Mi J. Amelioration of cyclosporin nephrotoxicity by Cordyceps sinensis in kidney transplanted recipients.// Nephrol. Dial. Transplant., 1995, V. 10, № 1, P. 142−143.
  132. Xu J., Baldwin D., Kindrachuk C., Hegedus D.D. Comparative est analysis of a Zoophthora radicans isolate derived from Pieris brassicae and an isogenic strain adapted to Plutellaxylostella. //Mycrobiol., 2009. V. 155 (1). P. 174−185.
  133. Yong R.N. Geoenvironmental engineering, contaminated soils, pollutant fate, and mitigation. CRS Press, 2001. 307 pp.
  134. Yoo H.S., Shin J.W., Cho J.H., Son C.G., Lee Y.W., Park S.Y., Cho C.K. Effects of Cordyceps militaris extract on angiogenesis and tumor growth. // Acta Pharmacol. Sin., 2004. V. 25(5). P. 657−665.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?