Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Хлорамины аминокислот — ингибиторы агрегации тромбоцитов

Диссертация: Хлорамины аминокислот — ингибиторы агрегации тромбоцитов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Муриной М. А., Рощупкиным Д. И., Сергиенко В. И. (1993;2010) в качестве перспективного средства для борьбы с тромбозами были предложены хлораминовые производные биогенных соединений, главным образом аминокислот и таурина. Аминокислотные хлорамины являются природными веществами, они образуются в организме в реакции аминокислот с гипохлоритом, синтезируемым миелопероксидазой в активированных… Читать ещё >

Содержание

  • Обзор литературы
  • 1. Строение и функции тромбоцитов
  • 2. Роль тромбоцитов в патогенезе сосудистых заболеваний
  • 3. Необратимые (ковалентные) ингибиторы тромбоцитов
  • 4. Сывороточный альбумин и его свойства
  • 5. Гипохлорит-анион, хлораминовые производные аминокислот и их взаимодействие с компонентами крови 31 Материалы и методы
  • 1. Реактивы
  • 2. Получение хлораминовых и хлориминовых производных аминокислот и таурина
  • 3. Компьютерный расчет парциальных зарядов атомов
  • 4. Исследование распада хлораминов спектрофотометрическим методом
  • 5. Получение обогащенной тромбоцитами плазмы
  • 6. Выделение тромбоцитов
  • 7. Регистрация агрегации тромбоцитов в обогащенной тромбоцитами плазме
  • 8. Регистрация агрегации тромбоцитов в цельной крови
  • 9. Регистрация агрегации изолированных тромбоцитов
  • 10. Исследование гемолиза эритроцитов
  • 11. Статистическая обработка полученных данных 51 Результаты и обсуждение

Глава 1. Физико-химические свойства и устойчивость хлораминовых производных аминокислот 52 1.1. Зависимость устойчивости хлораминовых производных аминокислот от их структуры 52 1.1.1.Количественные закономерности распада хлораминовых производных аминокислот

1.2. Метод компьютерного расчета парциальных зарядов атомов

1.2.1. Парциальные заряды атомов углерода альфа и бета положения в молекулах хлораминовых производных аминокислот

1.2.2. Зависимость собственной устойчивости хлораминовых аминокислотных антиагрегантов от парциальных зарядов атомов

1.3. Гемолитическая активность хлораминовых производных аминокислот

1.4. Устойчивость и антиагрегационные свойства новых хлориминовых производных таурина

Глава 2. Действие хлораминовых производных аминокислот и таурина на изолированные тромбоциты 77 2.1. Антиагрегационное действие хлораминов и хлориминов в присутствии сывороточного альбумина

Глава 3. Изучение взаимодействия ]Ш-дихлортаурина с сывороточным альбумином спектрофотометрическим методом

Глава 4. Реакционные свойства хлориминовых антиагрегантов

4.1. Взаимодействие хлораминов с аминогруппами

4.2. Модификация тиольных и дисульфидных групп хлораминов

4.3. Антиагрегационное действие Б-оксида дисульфида 105

Выводы 110

Список литературы

Хлорамины аминокислот — ингибиторы агрегации тромбоцитов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Сердечно-сосудистые заболевания наравне с онкологическими заболеваниями и диабетом прочно удерживают первенство среди самых распространенных и опасных заболеваний XX и XXI веков.

Патологический тромбоз, связанный с усиленной активностью тромбоцитов и повышенным внутрисосудистым свертыванием крови, — частая и непосредственная причина смерти. При многих патологических состояниях происходит внутрисосудистая стимуляция тромбоцитов, они становятся гиперактивными. Это происходит, например, при операциях, разрыве атеросклеротических бляшек, в результате поступления в кровь агонистов из других тканей и т. п. Внутрисосудистое тромбообразование во многих случаях лежит в основе острого нарушения кровообращения при ряде сердечно-сосудистых заболеваний (ишемическая болезнь сердца, инфаркт миокарда, острый коронарный синдром). В Российской Федерации на болезни системы кровообращения приходится около половины всех случаев инвалидности и смертности людей в наиболее продуктивном возрасте. Применяемые в настоящее время противотромботические средства — антикоагулянты, препятствующие превращению фибриногена в фибрин, и антиагреганты, ингибирующие агрегацию тромбоцитов и секрецию тромботически активных соединений из клеточных структур (реакцию высвобождения), — недостаточно эффективны, имеют противопоказания.

В последнее время резко возрос интерес к ковалентным (необратимым) ингибиторам тромбоцитов. Эти ингибиторы подавляют функции тромбоцитов путем химической модификации молекулярных мишеней клеток. По сравнению с другими ингибиторами, действие которых связано с обратимым связыванием с мишенью, эффективность ковалентных ингибиторов определяется их двумя основными свойствами. Одно из них заключается в перманентном угнетении функций тромбоцита на весь срок его жизни. Второе свойство — кумулятивность небольших доз ингибитора в организме, что обеспечивает снижение побочного действия. К категории ковалентных ингибиторов относятся ацетилсалициловая кислота (аспирин) и тиенопиридины (тиклопидин, клопидогрел, прасугрел). Аспирин — давно признанное и высокоэффективное противотромбоцитарное средство [34,122,130], необратимо блокирует циклооксигеназу I (синтазу простагландина Н2 — 1), ацетилируя гидроксильную группу 530 серина [98]. Тиенопиридины ингибируют АДФ-индуцированную агрегацию тромбоцитов [64,105]. Механизм их действия заключается в необратимом блокировании связывания АДФ с тромбоцитарными рецепторами Р2У12. Активными блокаторами этих рецепторов являются не сами тиенопиридины, а их метаболиты, образующиеся в печени [47,49,99]. Хотя аспирин и тиеноперидины и являются эффективными противотромбоцитарными препаратами, они относительно слабо ингибируют агрегацию тромбоцитов. Эти препараты ослабляют активацию тромбоцитарных клеток, но, поскольку число активаторов тромбоцитов очень велико, их эффективность в этом плане ограничена.

Муриной М.А., Рощупкиным Д. И., Сергиенко В. И. (1993;2010) в качестве перспективного средства для борьбы с тромбозами были предложены хлораминовые производные биогенных соединений, главным образом аминокислот и таурина. Аминокислотные хлорамины являются природными веществами, они образуются в организме в реакции аминокислот с гипохлоритом, синтезируемым миелопероксидазой в активированных нейтрофилах [114,117,118]. Хлораминовые производные аминокислот обладают выраженной способностью угнетать функции тромбоцитов, в первую очередь их агрегацию [9,13,17,18,20,21,23]. Поэтому возможно создание на их основе нового ингибитора тромбоцитов для предупреждения артериального тромбообразования [9,10]. Однако хлораминовые производные аминокислот — внутренне нестабильные соединения, это ограничивает возможность использование их в качестве лекарственного средства. Производные хлорамина таурина, более стабильные соединения. Можно полагать, что они могут стать основой получения новых лекарственных соединений с антиагрегационным действием.

Целью настоящей работы было изучение физико-химических свойств и молекулярно-клеточных механизмов антиагрегантного действия стабильных хлораминовых производных аминокислот и таурина.

Обзор литературы.

Выводы.

1. Определены спектрофотометричееким методом константы скоростей распада хлораминовых производных ряда моноаминовых а-аминокислот. Выявлено несколько аминокислотных хлораминов с повышенной устойчивостью. К ним относятся N-хлорглицин, N-хлорвалин, N-хлортреонин и N-хлоризолейцин. Этим хлораминам свойственна структурная особенность в (5-положении: в случае хлорамина глицина отсутствует атом углерода, а производные остальных трех аминокислот в указанном положении имеют разветвление структуры.

2. Проведен компьютерный расчет парциальных атомных зарядов Уанга-Форда хлораминов а-аминокислот полуэмпирическим квантово-механическим методом AMI. Хлорамины с повышенной устойчивостью отличаются высокими положительными суммами зарядов трех атомов: углерода в аи (5-положениях и атома углерода карбоксильной группы. Высокий парциальный заряд получен и для одного атома углерода в р-положении. Одно из направлений создания новых более устойчивых аминокислотных хлораминов может заключаться в изменении состояния атома Ср путем разветвления структуры.

3. Изучено действие хлораминовых производных таурина на начальную агрегацию изолированных тромбоцитов. Угнетение агрегации зависит от структуры хлораминовых антиагрегантов: наиболее эффективным является N, N-дихлортаурин (С50=0,2 мМ), более слабые антиагреганты — N-хлор-М-метилтаурин и N-хлортаурин в конечной концентрации 0,75 мМ снижают агрегацию тромбоцитов лишь на 15%. Антиагрегантное действие хлораминовых производных таурина, глицина и фенилаланина усиливается примерно в 2 раза в присутствии сывороточного альбумина. Это, вероятно, обусловлено особым взаимодействием с тромбоцитами хлораминов таурина в комплексе с альбумином.

4. Исследовано взаимодействие хлораминов с сывороточным альбумином методом дифференциальной спектрофотометрии. После введения N, N-дихлортаурина в раствор сывороточного альбумина в дифференциальном спектре поглощения появляется ряд максимумов, структурированная полоса 265- 290 нм. Это указывает на связывание >1,М-дихлортаурина с переходом молекул альбумина в другое состояние, затрагивающее микроокружение остатков ароматических.

110 аминокислот: фенилаланина (пики в области 255−270 нм), тирозина (пики в области 280−285 нм), триптофана (290−295 нм). Можно полагать, что альбумин образует комплекс с хлораминовыми производными аминокислот и таурина и этот комплекс обеспечивает более эффективную реакцию хлораминов с тромбоцитами.

5. Особенностью взаимодействия хлораминовых производных аминокислот с тиолсодержащими соединениями может быть начальное образование активной сульфеновой группы (-БОН), судя по образованию циклического дисульфида (1,2-дитиан-4,5-диола) из дитиотреитола (1,4-димеркаптобутан-2,3-диола). На примере 1,2-дитиан-4,5-диола получены данные о том, что аминокислотные хлорамины или гипохлорит может вызывать превращение дисульфидной группы в продукт, который обладает выраженным антиагрегантным свойством.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М. И., Левин Г. Я. Влияние натрия гипохлорита на некоторые физико-химические показатели крови ожоговых больных./УЭфферентная терапия. 2001. (4). Р. 62−67.
  2. Г. А., Векслер Н. Ю. Свойства и сферы применения натрия гипохлорита.//Эфферентная терапия. 1997. 3. (2). Р. 5−14.
  3. В. С., Сидоренко Б. А. Стенокадия. Москва: Медицина, 1987.
  4. Ю. А., Добрецов Г. Е. Альбумин сыворотки крови в клинической медицине. Москва: Ириус, 1994.
  5. Е. Б. Трансфузиология: учебник. Санкт-Петербург: «Питер», 2002.
  6. Г. Ф. Биометрия. Москва: Высшая школа, 1990.
  7. М. А., Кузнецов В. Н., Рощупкин Д. И. Противоагрегационное действие гипохлорита на тромбоциты.//Бюл. экспер. биол. мед. 1986. СП. Р. 676−678.
  8. М. А., Рощупкин Д. И., Кравченко Н. Н., Петрова А. 0., Сергиенко В. И. Антиагрегантное действие биогенных хлораминов.//Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2007. Р. 94−100.
  9. М. А., Рощупкин Д. П., Кравченко Н. Н., Садовников В. Б., Сергиенко В. И. Противоагрегационное действие хлораминовых производных аминокислот на тромбоциты в присутствии плазмы крови.//Биофизика. 1997. (6). Р. 1279−1285.
  10. М. А., Рощупкин Д. П., Петрова А. 0., Сергиенко В. И. Аминокислотные хлораминовые и хлориминовые антиагреганты: реакционные свойства и механизм действия.//Вестник РАМН. 2009. (10). Р. 43−49.
  11. М. А., Рощупкин Д. И., Сергиенко В. И. Патент РФ на изобретение № 2 161 483 «Средство для угнетения активности тромбоцитов». 2001.
  12. М. А., Рощупкин Д. И., Сергиенко В. И. Патент РФ на изобретение № 2 382 764 «Вещество, угнетающее функции тромбоцитов». 2010.
  13. М. А., Савельева Е. Л., Рощупкин Д. И. Механизм действия биогенных хлораминов и гипохлорита на начальную агрегацию тромбоцитов.//Биофизика. 2006. 51. (2). Р. 299−305.
  14. М. А., Сергиенко В. И., Рощупкин Д. И. Прямое и косвенное противоагрегационное действие гипохлорита натрия на обогащенную тромбоцитами плазму крови.//Бюл. экспер. биол. мед. 1989. CYII. Р. 702 704.
  15. М. А., Сергиенко В. И., Рощупкин Д. И. Средство для снижения агрегации тромбоцитов. Патент СССР N 1 834 659.//Официальный бюллетень комитета РФ по патентам и товарным знакам. Изобретения. 1993. (30). Р. 62.
  16. М. А., Трунилина Н. Н., Рощупкин Д. И., Саркина Э. Э., Сергиенко В. И. Ингибирование агрегации тромбоцитов при действии гипохлорита натрия. Влияние компонентов плазмы крови.//Биофизика. 1995. 40. (3). Р. 569−575.
  17. М. А., Фесенко О. Д., Сергиенко В. И., Чудина Н. А., Рощупкин Д. И. Противотромботическая активность Ы, К-дихлортаурина in vivo на модели тромбоза у мышей.//Бюл. Экспер. Биол. Мед. 2002. 134. (7). Р. 44−47.
  18. Э. А., Сергиенко В. И., Кулаев Г. К., Мартынов А. К., Лопухин Ю. М., Дубинкин О. В., Бенсман В. М. Гипохлорит натрия в лечении гнойных ран.//Вестник хирургии. 1991. (1). Р. 40−43.
  19. Д. И., Бержицкая В. В., Мурина М. А. Различие в ингибирующем действии продуктов реакции, катализируемой миелопероксидазой, на тромбоциты.//Биофизика. 1998. 43. (2). Р. 323−328.
  20. Д. И., Мурина М. А., Аднорал Н. В., Кравченко Н. Н., Сергиенко В. И. Угнетение функций тромбоцитов биогенными хлораминами.//Физиология человека. 1998. 24. Р. 113−120.
  21. Д. И., Мурина М. А., Кравченко Н. Н., Сергиенко В. И. Избирательность ковалентного действия биохлораминовых антиагрегантов на обогащенную тромбоцитами плазму крови.//Биофизика. 2007. 52. Р. 527 533.
  22. В. И. Применение натрия гипохлорита, полученного электрохимически, в качестве антимикробного и ранозаживляющего средства.//Эфферентная терапия. 1996. 2. (4). Р. 25−31.
  23. А. П., Серов В. В. Патологическая анатомия. Москва: Медицина, 1985.
  24. Н. А. Физико-химические свойства и антиагрегационное действие биогенных хлораминов. Автореферат на сосискание ученой степени кандидата медицинских наук.//2002.
  25. Эвентов В. JL, Андрианова М. Ю. Дукаева Е. А. Детоксикация и дезинфекция гипохлоритом натрия.//Медицинская техника. 1998. (6). Р. 3639.
  26. Alberio L., Dale G. L. Review article: platelet-collagen interactions: membrane receptors and intracellular signalling pathways.//European journal of clinical investigation. 1999. 29. (12). P. 1066−1076.
  27. Andrews R. K., Berndt M. C. Platelet physiology and thrombosis.//Thrombosis research. 2004. 114. (5−6). P. 447−453.
  28. Angiolillo D. J., Ueno M., Goto S. Basic principles of platelet biology and clinical implications.//Circ J. 2010. 74. (4). P. 597−607.
  29. Ardlie N. G., Bell L. K., McGuiness J. A. Synergistic potentiation by epinephrine of collagen or thrombin-induced calcium mobilization in human platelets.//Thrombosis research. 1987. 46. (4). P. 519−526.
  30. Awtry E. H., Loscalzo J. Aspirin.//Circulation. 2000. 101. (10). P. 1206−1218.
  31. Baigent C., Patrono C. Selective cyclooxygenase 2 inhibitors, aspirin, and cardiovascular disease: a reappraisal.//Arthritis and rheumatism. 2003. 48. (1). P. 12−20.
  32. Bian H., Li M., Yu Q., Chen Z., Tian J., Liang H. Study of the interaction of indirubin with bovine serum albumin.//Chemical & pharmaceutical bulletin. 2006. 54.(9). P. 1239−1243.
  33. Bian H., Zhang H., Yu Q., Chen Z., Liang H. Studies on the interaction of cinnamic acid with bovine serum albumin.//Chemical & pharmaceutical bulletin. 2007. 55.(6). P. 871−875.
  34. Biewenga G., de Jong J., Bast A. Lipoic acid favors thiolsulfinate formation after hypochlorous acid scavenging: a study with lipoic acid derivatives.//Archives of biochemistry and biophysics. 1994. 312. (1). P. 114−120.
  35. Born G. V. Aggregation of blood platelets by adenosine diphosphate and its reversal.//Nature. 1962. 194. P. 927−929.
  36. Bushfield M., McNicol A., MacIntyre D. E. Possible mechanisms of the potentiation of blood-platelet activation by adrenaline.//The Biochemical journal. 1987. 241. (3).P. 671−676.
  37. Calvo P., Crugeiras J., Rios A. Kinetic and thermodynamic barriers to chlorine transfer between amines in aqueous solution.//The Journal of organic chemistry. 2009. 74. (15). P. 5381−5389.
  38. Capasso S., Mazzarella L., Sica F., Zagari A. Type II' beta-bend conformation of tert.-butyloxycarbonyl-L-amino-succinyl-L-alanyl-glycine methyl ester in the solid state.//Int J Pept Protein Res. 1984. 24. (6). P. 588−596.
  39. Carballal S., Alvarez B., Turell L., Botti H., Freeman B. A., Radi R. Sulfenic acid in human serum albumin.//Amino acids. 2007. 32. (4). P. 543−551.
  40. Carr A. C., Hawkins C. L., Thomas S. R., Stocker R., Frei B. Relative reactivities of N-chloramines and hypochlorous acid with human plasma constituents .//Free radical biology & medicine. 2001. 30. (5). P. 526−536.
  41. Cattaneo M. Aspirin and clopidogrel: efficacy, safety, and the issue of drug resistance.//Arteriosclerosis, thrombosis, and vascular biology. 2004. 24. (11). P. 1980−1987.
  42. Cattaneo M. New P2Y (12) inhibitors.//Circulation. 2010. 121. (1). P. 171−179.
  43. Cattaneo M. The platelet P2Y (1)(2) receptor for adenosine diphosphate: congenital and drug-induced defects.//Blood. 2011. 117. (7). P. 2102−2112.
  44. Chiang T. M., Rinaldy A., Kang A. H. Cloning, characterization, and functional studies of a nonintegrin platelet receptor for type I collagen.//The Journal of clinical investigation. 1997. 100. (3). P. 514−521.
  45. Clutton P., Folts J. D., Freedman J. E. Pharmacological control of platelet function.//Pharmacol Res. 2001. 44. (4). P. 255−264.
  46. Coughlin S. R. Protease-activated receptors in hemostasis, thrombosis and vascular biology .//Journal of thrombosis and haemostasis: JTH. 2005. 3. (8). P. 1800−1814.
  47. Curtis M. P., Hicks A. J., Neidigh J. W. Kinetics of 3-chlorotyrosine formation and loss due to hypochlorous acid and chloramines.//Chemical research in toxicology. 2011.24.(3). P. 418−428.
  48. De Meyer S. F., Vanhoorelbeke K., Broos K., Salles, II, Deckmyn H. Antiplatelet drugs.//Br J Haematol. 2008. 142. (4). P. 515−528.
  49. Diaz-Ricart M., Tandon N. N., Carretero M., Ordinas A., Bastida E., Jamieson G. A. Platelets lacking functional CD36 (glycoprotein IV) show reduced adhesion to collagen in flowing whole blood.//Blood. 1993. 82. (2). P. 491−496.
  50. Dorsam R. T., Kunapuli S. P. Central role of the P2Y12 receptor in platelet activation.//The Journal of clinical investigation. 2004. 113. (3). P. 340−345.
  51. Du X., Ginsberg M. H. Integrin alpha lib beta 3 and platelet function.//Thrombosis and haemostasis. 1997. 78. (1). P. 96−100.
  52. Farndale R. W., Sixma J. J., Barnes M. J., de Groot P. G. The role of collagen in thrombosis and hemostasis.//Journal of thrombosis and haemostasis: JTH. 2004. 2.(4). P. 561−573.
  53. Gelamo E. L., Tabak M. Spectroscopic studies on the interaction of bovine (BSA) and human (HSA) serum albumins with ionic surfactants.//Spectrochimica acta. Part A, Molecular and biomolecular spectroscopy. 2000. 56A. (11). P. 2255−2271.
  54. Giles G. I., Tasker K. M., Collins C., Giles N. M., O’Rourke E., Jacob C. Reactive sulphur species: an in vitro investigation of the oxidation properties of disulphide S-oxides.//The Biochemical journal. 2002. 364. (Pt 2). P. 579−585.
  55. Giles G. I., Tasker K. M., Jacob C. Oxidation of biological thiols by highly reactive disulfide-S-oxides.//General physiology and biophysics. 2002. 21. (1). P. 65−72.
  56. Giossi A., Pezzini A., Del Zotto E., Volonghi I., Costa P., Ferrari D., Padovani A. Advances in antiplatelet therapy for stroke prevention: the new P2Y12 antagonists.//Current drug targets. 2010. 11. (3). P. 380−391.
  57. Gray G. R., Schwartz B. A., Kamicker B. J. Proteins containing reductively aminated disaccharides: chemical and immunochemical characterization.//Prog Clin Biol Res. 1978. 23. P. 583−594.
  58. Guerra D. R., Tcheng J. E. Prasugrel: Clinical development and therapeutic application.//Adv Ther. 2009. 26. (11). P. 999−1011.
  59. Hampton M. B., Kettle A. J., Winterbourn C. C. Inside the neutrophil phagosome: oxidants, myeloperoxidase, and bacterial killing.//Blood. 1998. 92. (9). P. 30 073 017.
  60. Hawkins C. L., Davies M. J. Hypochlorite-induced damage to proteins: formation of nitrogen-centred radicals from lysine residues and their role in protein fragmentation.//The Biochemical journal. 1998. 332 (Pt 3). P. 617−625.
  61. Hawkins C. L., Davies M. J. Hypochlorite-induced oxidation of proteins in plasma: formation of chloramines and nitrogen-centred radicals and their role in protein fragmentati on .//The Biochemical journal. 1999. 340 (Pt 2). P. 539−548.
  62. Italiano J. E., Jr., Shivdasani R. A. Megakaryocytes and beyond: the birth of platelets.//Journal of thrombosis and haemostasis: JTH. 2003. 1. (6). P. 11 741 182.
  63. Jarvis G. E. Platelet aggregation in whole blood: impedance and particle counting methods .//Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). 2004. 272. P. 77−87.
  64. Jarvis G. E. Platelet aggregation: turbidimetric measurements.//Methods in molecular biology (Clifton, N.J.). 2004. 272. P. 65−76.
  65. Jarvis G. E., Atkinson B. T., Snell D. C., Watson S. P. Distinct roles of GPVI and integrin alpha (2)beta (l) in platelet shape change and aggregation induced by different collagens.//British journal of pharmacology. 2002. 137. (1). P. 107−117.
  66. Jennings L. K. Role of platelets in atherothrombosis.//The American journal of cardiology. 2009. 103. (3 Suppl). P. 4A-10A.
  67. Jordan P. A., Stevens J. M., Hubbard G. P., Barrett N. E., Sage T., Authi K. S., Gibbins J. M. A role for the thiol isomerase protein ERP5 in platelet function.//Blood. 2005. 105. (4). P. 1500−1507.
  68. Kettle A. J., van Dalen C. J., Winterbourn C. C. Peroxynitrite and myeloperoxidase leave the same footprint in protein nitration.//Redox report: communications in free radical research. 1997. 3. (5−6). P. 257−258.
  69. Kim C., Cha Y. N. Production of reactive oxygen and nitrogen species in phagocytes is regulated by taurine chloramine.//Advances in experimental medicine and biology. 2009. 643. P. 463−472.
  70. Lad N., Lunt D. 0., Tuffin D. P. The effect of thromboxane A2 synthesis inhibitors on platelet aggregation in whole blood.//Thrombosis research. 1987. 46. (4). P. 555−566.
  71. Leger A. J., Covic L., Kuliopulos A. Protease-activated receptors in cardiovascular diseases.//Circulation. 2006. 114. (10). P. 1070−1077.
  72. Lordkipanidze M., Pharand C., Palisaitis D. A., Diodati J. G. Aspirin resistance: truth or dare .//Pharmacol Ther. 2006. 112. (3). P. 733−743.
  73. McNicol A., Israels S. J. Platelets and anti-platelet therapy .//J Pharmacol Sci. 2003. 93.(4). P. 381−396.
  74. Midwinter R. G., Peskin A. V., Vissers M. C., Winterbourn C. C. Extracellular oxidation by taurine chloramine activates ERK via the epidermal growth factor receptor.//The Journal of biological chemistry. 2004. 279. (31). P. 32 205−32 211.
  75. Nieswandt B., Watson S. P. Platelet-collagen interaction: is GPVI the central receptor?//Blood. 2003. 102. (2). P. 449−461.
  76. Nylander S., Mattsson C., Ramstrom S., Lindahl T. L. The relative importance of the ADP receptors, P2Y12 and P2Y1, in thrombin-induced platelet activation.//Thrombosis research. 2003. 111. (1−2). P. 65−73.
  77. Offermanns S. Activation of platelet function through G protein-coupled receptors.//Circulation research. 2006. 99. (12). P. 1293−1304.
  78. Otagiri M. Study on binding of drug to serum protein.//Yakugaku Zasshi. 2009. 129. (4). P. 413−425.
  79. Otagiri M., Chuang V. T. Pharmaceutical^ important pre- and posttranslational modifications on human serum albumin.//Biological & pharmaceutical bulletin. 2009. 32. (4). P. 527−534.
  80. Pankert M., Quilici J., Cuisset T. Role of antiplatelet therapy in secondary prevention of acute coronary syndrome.//Journal of cardiovascular translational research. 2012. 5. (1). P. 41−51.
  81. Papathanasiou A., Goudevenos J., Tselepis A. D. Resistance to aspirin and clopidogrel: possible mechanisms, laboratory investigation, and clinical significance.//Hellenic J Cardiol. 2007. 48. (6). P. 352−363.
  82. Patrignani P. Aspirin insensitive eicosanoid biosynthesis in cardiovascular disease.//Thrombosis research. 2003. 110. (5−6). P. 281−286.
  83. Patrono C., Rocca B. Aspirin, 110 years later.//Journal of thrombosis and haemostasis: JTH. 2009. 7 Suppl 1. P. 258−261.
  84. Peskin A. V., Midwinter R. G., Harwood D. T., Winterbourn C. C. Chlorine transfer between glycine, taurine, and histamine: reaction rates and impact on cellular reactivity .//Free radical biology & medicine. 2004. 37. (10). P. 1622−1630.
  85. Peskin A. V., Winterbourn C. C. Kinetics of the reactions of hypochlorous acid and amino acid chloramines with thiols, methionine, and ascorbate.//Free radical biology & medicine. 2001. 30. (5). P. 572−579.
  86. Picker S. M. In-vitro assessment of platelet function.//Transfusion and apheresis science: official journal of the World Apheresis Association: official journal of the European Society for Haemapheresis. 2011. 44. (3). P. 305−319.
  87. Qi R., Yatomi Y., Ozaki Y. Effects of incubation time, temperature, and anticoagulants on platelet aggregation in whole blood.//Thrombosis research. 2001. 101.(3). P. 139−144.
  88. Quinn M. J., Fitzgerald D. J. Ticlopidine and clopidogrel.//Circulation. 1999. 100. (15). P. 1667−1672.
  89. Qureshi Z., Hobson A. R. Clopidogrel «Resistance»: Where are We Now?//Cardiovascular therapeutics. 2011.
  90. Rahmanto A. S., Morgan P. E., Hawkins C. L., Davies M. J. Cellular effects of peptide and protein hydroperoxides.//Free radical biology & medicine. 2010. 48. (8). P. 1071−1078.
  91. Reinhart K. M., White C. M., Baker W. L. Prasugrel: a critical comparison with clopidogrel.//Pharmacotherapy. 2009. 29. (12). P. 1441−1451.
  92. Schuller-Levis G. B., Park E. Taurine: new implications for an old amino acid.//FEMS microbiology letters. 2003. 226. (2). P. 195−202.
  93. Siller-Matula J. M., Krumphuber J., Jilma B. Pharmacokinetic, pharmacodynamic and clinical profile of novel antiplatelet drugs targeting vascular diseases.//British journal of pharmacology. 2010. 159. (3). P. 502−517.
  94. Siller-Matula J. M., Krumphuber J., Jilma B. Pharmacokinetic, pharmacodynamic and clinical profile of novel antiplatelet drugs targeting vascular diseases.//Br J Pharmacol. 2010. 159. (3). P. 502−517.
  95. Slivka A., LoBuglio A. F., Weiss S. J. A potential role for hypochlorous acid in granulocyte-mediated tumor cell cytotoxicity .//Blood. 1980. 55. (2). P. 347−350.
  96. Spector A. A. Fatty acid binding to plasma albumin.//Journal of lipid research. 1975. 16.(3). P. 165−179.
  97. Tello-Montoliu A., Tomasello S. D., Ueno M., Angiolillo D. J. Antiplatelet therapy: thrombin receptor antagonists.//British journal of clinical pharmacology. 2011. 72. (4). P. 658−671.
  98. Thomas E. L., Grisham M. B., Jefferson M. M. Myeloperoxidase-dependent effect of amines on functions of isolated neutrophils.//The Journal of clinical investigation. 1983. 72. (2). P. 441−454.
  99. Thomas E. L., Grisham M. B., Melton D. F., Jefferson M. M. Evidence for a role of taurine in the in vitro oxidative toxicity of neutrophils toward erythrocytes.//The Journal of biological chemistry. 1985. 260. (6). P. 3321−3329.
  100. Turell L., Carballal S., Botti H., Radi R., Alvarez B. Oxidation of the albumin thiol to sulfenic acid and its implications in the intravascular compartment.//Braz J Med Biol Res. 2009. 42. (4). P. 305−311.
  101. Ueno M., Kodali M., Tello-Montoliu A., Angiolillo D. J. Role of platelets and antiplatelet therapy in cardiovascular disease.//J Atheroscler Thromb. 2011. 18. (6). P. 431−442.
  102. Undas A., Brummel-Ziedins K. E., Mann K. G. Antithrombotic properties of aspirin and resistance to aspirin: beyond strictly antiplatelet actions.//Blood. 2007. 109. (6). P. 2285−2292.
  103. Varga-Szabo D., Pleines I., Nieswandt B. Cell adhesion mechanisms in platelets.//Arteriosclerosis, thrombosis, and vascular biology. 2008. 28. (3). P. 403−412.
  104. Vorchheimer D. A., Becker R. Platelets in atherothrombosis.//Mayo Clin Proc. 2006. 81. (1). P. 59−68.
  105. Ware J. A., Smith M., Salzman E. W. Synergism of platelet-aggregating agents. Role of elevation of cytoplasmic calcium.//The Journal of clinical investigation. 1987. 80.(1). P. 267−271.
  106. Winterbourn C. C., Kettle A. J. Biomarkers of myeloperoxidase-derived hypochlorous acid.//Free radical biology & medicine. 2000. 29. (5). P. 403−409.
  107. Wu K. K. Aspirin and other cyclooxygenase inhibitors: new therapeutic insights.//Semin Vase Med. 2003. 3. (2). P. 107−112.
  108. Wu K. K. Platelet activation mechanisms and markers in arterial thrombosis.//J Intern Med. 1996. 239. (1). P. 17−34.
  109. Yang F., Bian C., Zhu L., Zhao G., Huang Z., Huang M. Effect of human serum albumin on drug metabolism: structural evidence of esterase activity of human serum albumin.//Journal of structural biology. 2007. 157. (2). P. 348−355.
  110. Zgliczynski J. M., Stelmaszynska T., Domanski J., Ostrowski W. Chloramines as intermediates of oxidation reaction of amino acids by myeloperoxidase.//Biochimica etbiophysica acta. 1971. 235. (3). P. 419−424.
  111. Zunszain P. A., Ghuman J., Komatsu T., Tsuchida E., Curry S. Crystal structural analysis of human serum albumin complexed with hemin and fatty acid.//BMC structural biology. 2003. 3. P. 6.
  112. Zwaal R. F., Comfurius P., Bevers E. M. Lipid-protein interactions in blood coagulation.//Biochimica et biophysica acta. 1998. 1376. (3). P. 433−453.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?