Сравнительное исследование экспрессии бактериальных генов полиглюкангидролаз в растениях
Диссертация
Несмотря на обилие полученных результатов, относительно участия (3-глюканаз в физиологических и защитных процессах растений, молекулярные механизмы функционирования этих ферментов в процессах жизнедеятельности растений остаются еще не полностью выясненными. В настоящее время уже 8 установлен ряд индукторов, которые активируют синтез растительных глюканаз, тем не менее, пока еще мало известно… Читать ещё >
Содержание
- ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. Полиглюкангидролазы
- 1. 1. Классификация полиглюкангидролаз
- 1. 2. Бактериальные полиглюкангидролазы '
- 1. 3. (3-глюканазы растений
- 2. Характеристика выбранных для исследования термостабильных Р-глюканаз
- 2. 1. Эндоглюканаза CelE Clostridium thermocellum
- 2. 2. Эндоглюканаза LicB Clostridium thermocellum
- 2. 3. Эндоглюканаза LamA Thermatoga. neapolitana
- 3. Клеточная стенка растений как основной субстрат для (З-глюканаз
- 3. 1. Строение клеточной стенки растений
- 3. 2. Формирование и рост клеточной стенки
- 3. 3. Клеточная стенка как носитель информации
- 1. Полиглюкангидролазы
- 1. Модификация последовательности бактериального гена целлюлазы с целью успешной экспрессии в растениях
- 1. 1. Анализ нуклеотидной последовательности
- 1. 2. Получение делеционных вариантов целлюлазы
- 1. 3. Биохимическая характеристика делеционных вариантов
- 2. Получение трансгенных растений табака, экспрессирующих модифицированную бактериальную целлюлазу
- 3. Сравнительная характеристика трансгенных растений, экспрессирующих различные эндо-($-глюканазы
- 3. 1. Синхронизация всех линий трансгенных растений
- 3. 2. Фенотипическое описание трансгенных растений
- 3. 3. Фитогормональный статус трансгенных растений
- 3. 4. Характеристика формы клеток трансгенных растений
- 3. 5. Анализ клеточной стенки трансгенных растений
- 3. 6. Определение состава Сахаров в трансгенных растениях
- 1. Модификация последовательности бактериального гена целлюлазы с целью успешной экспрессии в растениях
- 2. Получение трансгенных растений табака, экспрессирующих модифицированную бактериальную целлюлазу
- 3. Сравнительная характеристика трансгенных растений, экспрессирующих различные эндо-($-глюканазы
Список литературы
- Заславская П. JI. Пропись заливки клеток в эпоксидную смолу аралдит. М.: Наука, 1987. — с.75.
- Кефели В.И. Фотоморфогенез, фотосинтез и рост как основа продуктивности растений // Пущино: ОНТИ ПНЦ АН СССР, 1991.- 133 с.
- Мовсесян Н.Р., X. Ализаде, И. В. Голденкова, К. А. Мусийчук, Ю. Г. Попов, Э. С. Пирузян. Трансгенные растения табака, экспрессирующие бактериальные гены термостабильных глюканаз // Генетика. 2001. — т. 37, N 6. — С. 745−752.
- Мосолова Т.П., Калюжный С. В., Варфоломеев С. Д., Великодворская Г. А. Характеристика трех ферментов целлюлазного комплекса Clostridium thermocellum: синергизм при гидролизе целлюлозы // Биохимия. -1995. № 60 (5). — С.760−768.
- Полевой В.В. Роль ауксина в системах регуляции у растений // 44-е Тимирязевское чтение. Л.: Наука, 1986. — 80 с.
- Фурст Г. Г. Методы анатомо-гистохимического исследования растительных тканей. М.:Наука, 1979. — 155 с.
- Protocol for Ni-NTA Spin Kit // QIAGEN GmbH. 1994.-P.46.
- Albersheim P., A.G. Darvill. Oligosaccharins: novel molecules that can regulate growth, development, reproduction, and defense against disease in plants. // Sci. Am. 1985. — v. 253(3). -P.58−64.
- Amd Sturm and Guo-Qing Tang. The sucrose-cleaving enzymes of plants are crucial for development, growth and carbon partitioning. October 1999, Vol. 4, No. 10.
- Augur C., L. Yu, K. Sakai, T. Ogawa, P. Sinas, A.G. Darvill, P. Albersheim. Further studies of the ability of xyloglucan oligosaccharides to inhibit auxin-stimulated growth // Plant Physiol. 1992. — v.99. — P.180−185.
- Bayer E. A, Chanzy H.R., Lamed R., Shoham Y. Cellulose, cellulases and cellulosomes // Current Opinion in Structural Biology. 19 986. — v.8. — P. 548−557.118
- Bayer E.A., Shimon L. J. W., Shoham Y., Lamed R. Cellulosomes structure and ultrastructure // J. Struct. Biol. 1998a. — v. 124. — P. 221−234.
- Begiun P. Detection of cellulase activity in polyacrylamide gels using Congo red-stained agar replicas // Anal. Biochem. 1983. — v. 131(2). — P. 333−336.
- Beguin P. Molecular Biology of Cellulose Degradation // Annu. Rev. Microbiol. -1990.-v. 44.-P. 219−248.
- Beguin P. Molecular biology of cellulose degradation// Annu. Rev. Microbiol.-1990, — V.44.-P. 219−248.
- Blake C.C.F., Koenig D.F., Mair G.A., North A.C.T., Phillips D.C., Sarma V.R. Structure of hen egg white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 E resolution // Nature. 1965. — v. 206. — P. 757−763.
- Boisset C., Chanzy H., Henrissat В., Lamed R., Shoham Y. and Bayer E.A. Digestion of crystalline cellulose substrates by the Clostridium thermocellum cellulosome: structural and morphological aspects // Biochem. J. 1999. — v. 340. — P. 829−835.
- Bosch M, Knudsen JS, Derksen J, Mariani C. (2001) Class III pistil-specific extensin-like proteins from tobacco have characteristics of arabinogalactan proteins // Plant Physiol. 2001. — v. 125(4). — P. 2180−2188.
- Bowler С and Chua N-H. Emerging themes of plant signal transduction // Plant Cell. 1994.-v. 6.-P. 1529−1541.119
- Bradford M.M. A rapid sensitive method for quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. — v. 72.-P. 248−254.
- Bringar A.C., Stevens A., Fox J.E. Biosynthesis and degradation of a wheat embryo cytokinin-binding protein during embriogenesis and germination// Plant Physiol., 1985.-V. 79,-P. 706−710.
- Brummell DA, Lashbrook CC, Bennett AB: Plant endo-l, 4-(3-D-glucanases. Structure, properties, and physiological function // Am. Chem. Soc. Symp. 1994.- Ser 566.-P. 100−129.
- Brummell, D.A., Catala, C., Lashbrook, C.C., Bennett, A.B. A membrane-anchored E-type endo-l, 4-beta-glucanase is localized on Golgi and plasma membranes of higher plants // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1997. — v. 94. — P. 4794−4799.
- Bumazkin, B.K., Velikodvorskaya, G.A., Тика, K., Mogutov, M.A., and Strongin, A.Y. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. — v. 167. — P. 1057−1063.
- Carpita N. C. and Gibeaut D.M. Structural model of primary cell wall in flowering plants: consistency of molecular structure with the physical properties of the walls during growth // Plant J. 1993. — v. 3. — P. l-30.
- Castresana С., de Carvalho F., Gheysen G., Habets M., Inze D., van Montagu M. Tissue specific and pathogen-induced regulation of Nicotiana plumbaginifolia (3−1,3-glucanase gene//Plant Cell.- 1991.-V.2.- P.1131−1143.
- Coughlan M.P., Ljunghah L.G. Biochemistry and Genetics of Cellulose Degradation // FEMS Symposium, Academic Press. 1988. — v.43. — P. 11−30.
- Darvill A.G., P. Albersheim, M. McNeil, J.M. Lau, W.S. York, T.T. Stevenson, J. Thomas, S. Doares, D.J. Gollin, P. Chelf, K. Davis Structure and function of plant cell wall polysaccharides // J. Cell Sci. Suppl. 1985. — v. 2. — P. 203−217.
- David A. Brummell, Colin R. Bird, Wolfgang Schuch and Alan B. Bennett An endo-1,4-P-glucanase expressed at high levels in rapidly expanding tissues // Plant Molecular Biology. 1997. — v. 33. — P. 87−95.
- Davies G., Henrissat B. Structures and mechanisms of glycosyl hydrolases // Structure. -1995. v. 3. — P. 853−859.
- De Wit P.J.G.M., Spikman G. Evidence for the Occurrence of Race and Cultivar-Specific Elicitors of Necrosis in Intercellular Fluid of Compatible Interactions of Cladosporium fulvum and Tomato// Physiol Plant Pathol. -1982. -V.21. -P.l-11.
- Divne C., Jones T.A. The three-dimensional crystal structure of the catalytic core of cellobiohydrolase I from Trichoderma reesei // Science. 1994. — v.265. — P. 524 528.
- Ehriess, R. and Roitsch, T. Differential effect of D-glucose on the level of mRNAs for three invertase isoenzymes of Chenopodium rubrum // J. Plant Physiol. v. 150. — P. 514−519.
- Felix G., Meins JF. Developmental and hormonal regulation of (3−1,3-glucanase in tobacco// Planta.- 1987, — V.172.- P.386−392.
- Ferrarese L., L. Trainotti, S. Gattolin, G. Casadoro. Secretion, purification and activity of two recombinant pepper endo-P-l, 4-glucanases expressed in the yeast Pichia pastoris // FEBS Letters. 1998. — v.422. — P. 23−26.
- Fincher G.B. and Stone B.A., Metabolism of noncellulolosic polysaccharides // Encl Plant Physiol. New Series. 1981. — 13B. — P.68−132.
- Frederic Nicol and Herman Hofte Plant cell expansion: scaling the wall // Current Opinion in Plant Biology .- 1998. v.l. — P. 12−17.
- Gibeaut, D.M. and Carpita, N.C. Biosynthesis of plant cell wall polysaccharides // FASEB J. 1994. — v. 8. — P. 904−915.122
- Gideon J. DAVIES, Keith S. WILSON and Bernard HENRISSAT Nomenclature for sugar-binding subsites in glycosyl hydrolases // Biochem. J. 1997. — v. 321. — P. 557−559.
- Gilbert H.J. and Hazlewood G.P. Bacterial cellulases and xylanases// J. of General Microbiology. 1993. — V. 139. — P.187−194.
- Gilkes N.R., Kilburn D.G., Miller R.C. and Warren R.A.J. Structural and functional analysis of bacterial cellulase by proteolysis// J. Biol. Chem.- 1989.- V. 264, — P. 17 802−17 808.
- Guillen R., W.S. York, M. Pauly, J. An, G. Impallomeni, P. Albersheim, A.G. Darvill Metabolism of xyloglucan generates xylose-deficient oligosaccharide subunits of this polysaccharide in etiolated peas // Carbohydr. Res. 1995. — v. 277. -P. 291−311.
- Haddad P.K., Jackson P.E. Ion chromatography. Principles and application // J. Chromatogr. Library. 1990. — V. 46, № 2. — P. 199.
- Hahn M.G., P. Bucheli, F. Cervone, S.H. Doares, R.A. O’Neill, A.G. Darvill, P. Albersheim. The role of cell wall constituents in plant-pathogen interactions // Plant-Microbe Interactions. 1989. — Vol. 3. — P. 131−181.
- Hall, J., Hazlewood, G.P., Barker, P.J., and Gilbert, H.J. Conserved reiterated in Clostridium thermocellum endoglucanase are not essential for catalytic activity // Gene. 1988. — v. 69. — P. 29−38.
- Henrissat B. A classification of glycosyl hydrolases based on amino-acid sequence similarities // Biochem. J. 1991. — v. 280. — P. 309−316.
- Henrissat B. Enzymatic cellulose degradation // Cellulose Commun. 1998. — v.5. -P. 84−90.123
- Henrissat В., Bairoch A. New families in the classification of glycosyl hydrolases based on amino-acid sequence similarities // Biochem. J. 1993. — v. 293. — P. 781 788.
- Henrissat В., Bairoch A. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolases // Biochem. J. 1996. — v. 316. — P. 695−696.
- Henrissat В., Davies G. Structural and sequence-based classification of glycoside hydrolases // Curr. Opin. Struct. Biol. 1997. — v.7. — P. 637−644.
- Hinton DM., Pressey R. Glucanases in fruits and vegetables// J.Am.Soc.Hort Sci.-1980.- V.105.- P.499−502.
- Hoj P.B., Hertman D.J., Morrice N.A., Doan D.N.P., Fincher G.B. Purification of (l, 3)-(3-glucan endoglucanase isoenzyme II from germinated barley and determination of its primary structure from a cDNA clone// Plan Mol Biol. 1989. -V.13. — P. 31−42.
- Hoj PB., Fincher GB. Molecular evolution of plant beta-glucan endohydrolases// Plant J.- 1995.- V.7, N3, — P.367−379.
- Huber DJ., Nevins DJ. (3-D-Glucan hydrolase activity in Zea coleoptile cell walls// Plant Physiol.- 1980, — V.65.- P. 768−773.
- Iturriega G., Jefferson R.A., Bevan M.W. Endoplasmic Reticulum targeting and glycosylation of hybrid proteins in transgenic tobacco// Plant Cell. 1989. — V.l. -P.381−390.
- Koch, K.E. Carbohydrate-modulated gene expression in plants // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1996. — v. 47. — P. 509−540.
- Kuroki R., Weaver L.H., Matthews B.W. Structure-based design of a lysozyme with altered catalytic activity // Nat. Struct. Biol. 1995. — v.2(l 1). — P. 1007−1011.
- Laemmli, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. — v.221. — P. 680−685.
- Lake, B.D., and Goodwin H.J. Chromatographic and electrophoretic techniques. -1976. v. 1.- P. 345−366.
- Linthorst H.J.M., Melchers L.S., Mayer A., van Roekel J.S.C., Cornelissen B.J.C., Bol J.F. Analysis of gene families encoding acidic and basic (3−1,3- glucanases of tobacco// Proc. Natl Acad Sci USA.- 1990a.-V.87, — P. 8756−8760.
- Litts J.C., Simmons C.R., Karrer E.E., Huang N., Rodriguez R.L. The isolation and characterization of a barley 1,3−1,4-(3-glucanase gene//Eur J Biochem.- 1990,-V.-194.- P.831−838.
- Llop-Tous, I., Dominguez-Puigjaner, E., Palomer, X., and Vendrell, M. Characterization of two divergent endo-beta-l, 4-glucanase cDNA clones highly expressed in the nonclimacteric strawberry fruit // Plant Physiol. 1999. — v. 119. -P. 1415−1421.
- Marylin Vantard, Rachel Cowling and Catherine Delichere. (2000) Cell cycle regulation of the microtubular cytoskeleton // Plant Molecular Biology. 2000. -V.43.-P. 691−703.
- Matsumoto Т., Sakai F. and Hayashi T. A xyloglucan-speciflc endo-1,4-p-glucanase isolated from auxin-treated pea stems // Plant Physiol. 1997 .- v. 114. — P.661−667.
- Matthews B.W., Remington S.J. The three-dimensional structure of lysozyme from bacteriophage T4 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1974. — 1974. — v.71. — P. 41 784 182.
- Matthysse, A.G., Thomas, D.L. and White, A. R. Mechanism of cellulose synthesis in Agrobacterium tumefaciens // J. Bact. 1995a. — v. 177. — P. 1076−1081.
- Matthysse, A.G., White, S. and Lightfoot, R. Genes required for cellulose synthesis in Agrobacterium tumefaciens // J. Bact. 1995b. — v. 177. — P. 1069−1075.
- Mauch F., Staehelin LA. Functional implications of the subcellular localization of ethylene-induced chitinase and (3−1,3-glucanase in bean leaves// Plant Cell.- 1989,-V.I.- P.447−457.
- McQueen-Mason S. Plant cell walls and the control of growth // Biochem Soc Trans. 1997.-v. 25. — P.204−214.
- Memelink J., Linthorst H.J.M., Schilperoort R.A., Hoger J.H.C. Tobacco genes encoding acidic and basic isoforms of pathogenesis-related proteins display different expression patterns// Plant Mol Biol.-1990.- V.14.- P. l 19−126.
- Mulder В. M.,-A. M. C. Emons. A dynamical model for plant cell wall architecture formation // J. Math. Biol. 2001. — v. 42. — P. 261−289.
- Napier R.M. & Venis M.A. Receptors for plant growth regulators: Recent advances// J. Plant Growth Regulation. 1990, — V.9.- P. 113−126.126
- Neale AD., Wahleithner JA., Lund M., Bonnett HT., Kelly A., Meeks-Wargner DR., Peacock WJ., Dennis ES. Chitinase,-1,3-glucanase, osmotin and extensin are expressed in tobacco explants during flower formation// Plant Cell.- 1990.- V.2.-P.673−684.
- Nicol F., Hofte H. Plant cell expansion: scaling the wall // Current Opinion in Plant Biology. 1998. -v.l. -P. 12−17.
- Orengo C.A., Jones D.T., Thornton J.M. Protein superfamilies and domain superfolds // Nature. 1994. — v. 372(6507). — P. 631−634.
- Payane G., Waed E., Gaffney Т., Ahl-Goy P., Moyer M., Harper A., Meins F.Jr., Ryals J. Evidence for a third structural class of |3-l, 3-glucanase in tobacco// Plant Mol. Biol. 1990. — V.15. — P.797−808.
- Peitsch M.C. Protein modelling by E-Mail // BioTechnology. 1995. — v.13. — P. 658−660.
- Perrin Robyn, Curtis Wilkerson 1 and Kenneth Keegstra Golgi enzymes that synthesize plant cell wall polysaccharides: finding and evaluating candidates in the genomic era // Plant Molecular Biology. 2001. — v.47. — P. 115−130.
- Robyn L. Overall, Teresa P. Dibbayawan, and Leila M. Blackman Intercellular Alignments of the Plant Cytoskeleton. // J Plant Growth Regul. -2001. v. 20. — P. 162−169.
- Sambrook J., Fritch E.F., Maniatis T. Molecular cloning / A laboratory manual. 2nd Edition. Cold Spring Harbour Lab. Press. N.Y. -1989
- Simmons CR., Litts JC., Huang N., Rodriguez RL. Structure of rice P-glucanase gene regulated by ethelene, cytokinin, wounding, salicylic acid and fungal elicitors// Plant Mol. Biol.- 1992.- V.18.-P.33−45.
- Slakeski N., Baulcombe CC., Devos KM, Ahluwalia В., Doan DNP, Fincher GB. Structure and tissue specific regulation of genes encoding barley (l, 3-l, 4-p-glucan endohydrolases // Mol.Gen.Genet.- 1990, — V. 224, — P. 437−449.
- Smeekens, J. and Rook, F. Sugar sensing and sugar-mediated signal transduction in plants // Plant Physiol. 1997. — v. 115. — P. 7−13.
- Smythe, C. and Cohen, P. The discovery of glycogenin and the priming mechanism for glycogen biogenesis // Eur. J. Biochem. 1991. — v. 200. — P. 625−631.
- Sprey B, Uelker A. Isolation and properties of a low molecular mass endoglucanase from Trichoderma reesei // FEMS Microbiol. Lett. 1992. — V. 71(3). — P. 253−257.
- Stuart I.M., Loi L., Fincher G.B. Immunological comparison of (l-3,l-4)-P-glucan endohydrolases in germinating cereals// J. Cereal Sci.- 1987.- V.6.- P.45−52.
- Tamas, I.A. Apical dominance. In: P. J. Davies (Ed.) Plant Hormones: Physiology, Biochemistry, and Molecular Biology / 2nd ed. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, Netherlands, 1995. — P. 572−597.
- Teather R., Wood P. Use of Congo red-polysaccharide interactions in enumeration and characterization of cellulolytic bacteria from the bovine rumen // Appl. Environm. Microbiol. 1982. — v. 43(4). — P. 777−780.
- Topfer R., Matzeit V., Gronenborn В., Schell J., Steinbiss H.-H. A set of plant expression vectors for transcriptional and translational fusions// Nucleic Acids Research.- 1987.- V.15, N.14.- P.5890.
- Tran Thanh Van K., P. Toubart, A. Cousson, A.G. Darvill, D.J. Gollin, P. Chelf, P. Albersheim Manipulation of the morphogenetic pathways of tobacco explants by oligosaccharins // Nature. 1985. — v. 314 — P. 615−617.
- Ulker A, Sprey B. Characterization of an unglycosylated low molecular weight 1,4-beta-glucan-glucanohydrolase of Trichoderma reesei // FEMS Microbiol Lett. -1990.-v. 57(3).-P. 215−219.
- Van Lijsebettens M., Valvekens D. Tobacco Leaf Disk Infection with Agrobacterium tumefaciens / in EMBO Practical Course on Plant Molecular Biology, Gent, Belgium. 1987. — P. 15−18.