Разработка технологий малосоленой пастообразной продукции из горбуши и некондиционной икры минтая с применением протеаз
Диссертация
Глубину протеолиза с накоплением низкомолекулярных азотсодержащих веществ, обусловливает высокие органолептические свойства и приемлемую структуру продукции. Выявлено влияние низкомолекулярных азотсодержащих соединений на структурно-механические свойства готовой продукции: показано, что предельное напряжение сдвига малосоленой пастообразной продукции из горбуши находится в экспоненциальной… Читать ещё >
Содержание
- ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. 1. Протеолитические ферменты и эндогенные ингибиторы мышечной ткани промысловых рыб
- 1. 2. Протеолитические ферменты внутренних органов гидробионтов и технологии получения из них ферментных препаратов
- 1. 3. Технологии пастообразной продукции на основе измельченной ткани гидробионтов. ^
- ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
- ГЛАВА 3. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
- 3. 1. Химический состав сырья
- 3. 1. 1. Химический состав мышечной ткани горбуши
- 3. 1. 2. Химический состав икры минтая
- 3. 2. Совершенствование технологии ферментного препарата протеолитического действия
- 3. 3. Обоснование и разработка технологии малосоленой пастообразной продукции из горбуши
- 3. 3. 1. Установление рационального количества ферментного препарата и воды
- 3. 3. 2. Влияние воды и ферментного препарата на протеолиз белков малосоленой пастообразной продукции и ее реологические характеристики
- 3. 3. 3. Влияние растительного масла на химические изменения и реологические характеристики пастообразной продукции из горбуши
- 3. 3. 4 Разработка технологии производства малосоленой пастообразной продукции из горбуши и ее органолептическая оценка
- 3. 4. Обоснование и разработка технологии пасты из некондиционной икры минтая
- 3. 4. 1. Протеолиз некондиционной икры минтая и горбуши под влиянием ферментных препаратов
- 3. 4. 2. Разработка технологии пасты из некондиционной икры минтая
- 3. 4. 3. Химическая, органолептическая и реологическая характеристика пасты из некондиционной икры минтая
- 3. 1. Химический состав сырья
Список литературы
- Ананичев A.B. Пищеварительные ферменты рыб // Биохим. 1959. — Т. 22, вып. 6. — С. 1033−1040.
- Артюхов И.Л. Разработка процесса мембранной очистки ферментных растворов: Автореф. дис. канд. техн. наук. М., 1992. — 26 с.
- Аюшин Б.Н. Некоторые свойства химотрипсинподобной протеазы из пилорических придатков кеты // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. — С. 24−36.
- Аюшин Б.Н. Концентрирование растворов препарата протеолитических ферментов лососевых рыб методом ультрафильтрации // Изв. ТИНРО. -Владивосток, 1997. Т. 120. — С. 32−36.
- Баррет А.Д., Хит М.Ф. Лизосомальные ферменты // Лизосомы. Методы исследования. М.: Мир, 1980. — С. 25−156.
- Беленький Н.Г., Полонская Л. Б., Чамин И. Н. Новое в производстве ферментов и ферментных препаратов из животного сырья. М: ЦИНТИпищпром, 1966. — 103 с.
- Борисочкина Л.И. Антиокислители, консерванты, стабилизаторы, красители, вкусовые и ароматические вещества в рыбной промышленности. -М.: Пищ. промыш-сть, 1976.- 183 с.
- Быкова В.М. Влияние протеолитических ферментов на качество фарша из мяса мороженой рыбы // Труды молодых ученых ВНИИ морского рыбного хоз-ва и океанографии. -1971. В. 5. — С. 180−188.
- Быкова В.М. Факторы, влияющие на влагоудерживающую способность мяса рыбы и теплокровных животных // Сер. Мировое рыболовство: экспресс-информ. ЦНИИТЭИРХ. М., 1969. — № 11. — С. 65−77.
- Вода в пищевых продуктах. Под ред. Р. Б. Дакуорта. М.: Пищ. промыш-сть, 1980.- 372с.
- Веселов А.И. Концентрирование ферментных растворов методом много132ступенчатого вымораживания: Автореф. дис.. канд. биол. наук.- М., 1969.- 31 с.
- Виняр Т.Н., Калиниченко Т. П., Слуцкая Т. Н. Активность мышечных протеаз как показатель способности рыб к тендеризации в соленом виде // Изв. ТИНРО. 1995. — Т. 118. — С. 105−110.
- Виняр Т.Н., Павловский A.M., Слуцкая Т. Н. Сравнение свойств протеиназ -кальпаинов из мышечных тканей кеты и минтая // Биолог, моря. 1997. — Т. 23, № 3.-С. 170−173.
- Высокоэффективная жидкостная хроматография в биохимии. Под. ред .А.Хеншен, К.-П.Хупе, Ф. Лотшпайх, В.Вельтер. М.: Мир. — 1988. — 685 с.
- Габуда С.П. Связанная вода. Факты и гипотезы. Новосибирск: Наука, 1982.- 160 с.
- Гигиенические требования к качеству и безопасности продовольственного сырья и пищевых продуктов. Санитарные нормы и правила. СанПиН 2.3.2.560 096.- М.: Госкомсанэпиднадзор России, 1997. 270 с.
- Грачев Ю.П. Математические методы планирования экспериментов. М.: Пищ. промыш-сть, 1979. — 200 с.
- Грачева И.М. Технология ферментных препаратов. М.: Пищ. пром-сть, 1975.-391 с.
- Гуров В.А. Справочник по эндокринному ферментному специализирован133ному сырью и производству органопрепаратов. М.: Пищепромиздат, 1961. -304 с.
- Дацун В.М., Слуцкая Т. Н. Технология соленых рыбопродуктов и икры.-Владивосток, 1989. 96 с.
- Доерфель К. Статистика в аналитической химии. М.: Мир, 1969. — 247с.
- Жидкостная колоночная хроматография. Под.ред. З. Дейла, К. Мацека, Я.Янака.- М.: Мир, 1978. Т. 2. — 472с.
- Иголкина Л.А., Слуцкая Т. Н. Выделение препаратов катепсина из мышечной ткани рыб на специфических сорбентах // Изв. вузов СССР. Пищ. технол. 1989. — № 4. — С. 36−40.
- Инструкция по санитарно-микробиологическому контролю производства пищевой продукции из рыбы и морских беспозвоночных. Ленинград: ГИПРОРЫБФЛОТ, 1991. — 94 с.
- Каверзнева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеаз // Прикл. биохим. и микробиол. -1971. Т. 7, вып. 2. — С. 225−228.
- Казицына Л.А., Куплетская Н. Б. Применение УФ-, ИК- и ЯМР-спектроскопии в органической химии. М.: Высшая школа, 1971. — 264 с.
- Калиниченко Т.П. Протеолиз некондиционной икры горбуши и минтая под влиянием ферментных препаратов // Изв. ТИНРО. 1997. — Т. 120. — С. 162−168.
- Калиниченко Т.П., Купина Н. М. Протеолиз мышечной ткани минтая под влиянием ферментных препаратов из внутренностей сельди иваси // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. — С. 85−91.
- Калиниченко Т.П., Чумак А. Д. Исследование состава ферментных препаратов из горбуши // Изв. ТИНРО. 1997. — Т. 120. — С. 156−161.134
- Кандюк Р.П. Сравнительная оценка активности и термостабильности пищеварительных ферментов некоторых рыб северо-западной части Черного моря // Обмен веществ и биохимия рыб. М.: Наука, 1967. — С. 209−214.
- Кержневская М.М. Протеолитическая активность тканевых и пищеварительных ферментов сайры // Исслед. по технол. рыб. продуктов. -Владивосток: ТИНРО, 1974. Вып. 5. — С. 110−116.
- Кефанова H.H., Артюхов И. Л. Применение полых волокон в получении протеолитических ферментов рыбообрабатывающей промышленности // Тез. докл. Регион, конф. Сибири и Дальнего Востока: Красноярск, 1989. — С. 141.
- Кизеветтер И.В. Технологическая и химическая характеристика промысловых рыб тихоокеанского бассейна. Владивосток: Дальиздат, 1971. -297 с.
- Климова O.A., Ведищева Ю. В., Стронгин, А .Я. Выделение и характеристика коллагенолитических ферментов из гепатопанкраеса краба-стригуна Chionoecttes opilio // ДАН АН СССР, 1991. Т.317, № 2. — С. 482−484.
- Ковалев H.H., Пивненко Т. Н., Эпштейн JIM. Способ приготовления икры / Патент РФ № 20 433 738 1992. — БИ № 26 — 1995.
- Колодзейская М.В. Аффинная хроматография пептидаз // Укр. биохим. журн. 1983. — Т. 55, N 5. — С. 577−579.
- Колодзейская М.М., Пилявская A.C. Пептидазы. Киев: Наукова думка, 1982. — 172 с.
- Колодзейская М.В., Аюшин Н. Б., Маленьких Л. Б., Эпштейн JI.M. Сравнительное изучение протеиназ морских животных // Эволюц. биохим. и физиол. 1984. — Т. 20, № 5. — С. 467−473.
- Коржуева JI.A., Шаркова Л. Б. Об особенностях пищеварения каспийского осетра // Обмен веществ и биохимия рыб. М.: Наука, 1967. — С. 77−81.
- Коржуев П.А., Коштоянц Х. С. Трипсин хладнокровных и теплокровных животных, температурный оптимум и теплоустойчивость их // Зоол. журн. -1934.-Т. 12, вып. 1,-С. 71−82.135
- Крупнова М.Ю., Высоцкая Р. У., Руколайнен Т. Р. Изменение активности ферментов лизосом у форели при голодании // Укр. биохим. жури. 1985. — Т. 57, № 3. — С. 22−26.
- Крылова Н.И., Лясковская Ю. Н. Физико-химические методы исследования продуктов животного происхождения. М.: Пищепромиздат, 1965. — 281 с.
- Кудинов С.А., Мелешевич А. П., Колодзейская М. В., Пивненко Т. Н. Аффинный сорбент для трипсинподобных протеаз // Радиацион. химия и технол. мономеров и полимеров. Киев, 1984. — С. 150−152.
- Купина Н.М., Слуцкая Т. Н., Калиниченко Т. П. Влияние хлористого натрия на активность протеолитических ферментов и состав продуктов протеолиза // Изв. ТИНРО. 1983. — Т. 108. — С. 90−98.
- Купина Н.М., Поваляева Н. Т., Леванькова И. Н. и др. Исследование процесса обработки ястыков лососевых рыб ферментным препаратом // Тез. докл. Всесоюз. конф. «Рациональное использование биоресурсов Тихого океана.» Владивосток: ТИНРО, 1991. — С. 232−233.
- Купина Н.М., Стародубцева Н. Б., Долматов Ю. И. Влияние условий обработки ястыков горбуши ферментным препаратом на качество соленой икры // Изв. ТИНРО. 1997. — Т. 120. — С. 44−48.
- Лазаревский A.A. Технохимический контроль в рыбообрабатывающей промышленности. М.: Пищепромиздат, 1955. — 518 с.
- Леванидов И.П., Мясоедова В. М., Чижова Т. В. Активность пептид-гидролаз мышечной ткани рыб как показатель способности мяса соленых рыб к созреванию // Исслед. по технол. рыб. продуктов. Владивосток: ТИНРО, 1973. — Вып.4. — С. 23−28.136
- Леванидов И.П., Никитина И. Н., Орехова Н. В. Технохимическая характеристика икры минтая // Исслед. по технол. рыбных продуктов. -Владивосток: ТИНРО, 1974. В. 5. — С.81−94.
- Леванидов И.П., Купина Н. М., Слуцкая Т. Н. Методика определения способности мяса соленых рыб к созреванию // Рыб. хознво. 1984. — N 9. — С. 62−63.
- Левиева Л.С. Упрощенный метод определения кислотно-щелочного коэффициента // Тр. НИКИМПР. 1966. — С. 109−114.
- Логачева О.В., Ломако И. А., Слуцкая Т. Н., Тимчишина Г. Н. Нетрадиционные продукты из минтая // Рыб. хоз-во. -1991. № 3. — С. 65−67.
- Лизосомы. Методы исследования. Под ред. Дж.Дингла. M.: Мир, 1980. -342 с.
- Ломоносова Н.И., Трусова Л. Н. Передовой опыт // Сер. Обработка рыбы и морепродуктов: экспресс-информ. ЦНИИТЭИРХ. М., 1982. — В. 8. — С. 1−2.
- Лысова A.C., Черногорцев А. П. Сезонная изменчивость активности протеолитических ферментов каспийской анчоусовидной кильки // Изв. вузов СССР. Пищ. технол. 1968. — N 3. — С. 69−70.
- Масько A.A., Морозова A.A., Лыга H.A., Галушко H.A. Иммобилизация трипсина на углеволокнистых носителях, различающихся текстурой, пористостью и химией поверхности // Прикл. биохим. и микробиол. 1992. — Т. 28,№ 2.-С. 211−216.
- Мельникова О.М. О влагоудерживающей способности мышечной ткани // Рыб. хоз-во. 1977. — N 2. — С.72−73.
- Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971. — 414 с.
- Наседкина Е.А., Ярочкин А. П., Янчук В. Г. Получение протеолитических ферментных препаратов из внутренностей скумбрии // Исслед. по технол. рыбных продуктов. Владивосток: ТИНРО, 1973. — Вып. 4. — С. 74−80.
- Некрасова Г. Т., Голенкова В. В. Технология ферментного препарата «Океан» и его модификаций // Прогрессивная технология производства пресервов, соленой и копченой продукции. Калининград: АтлантНИРО, 1988. -С. 67−70.
- Немова H.H., Сидоров B.C., Рипатти П. О. Лизосомальное переваривание белков органов озерного лосося Salmo salar L. при голодании в условиях содержания в садках в пресноводный период // Вопр. ихтиол. 1980. — Вып. 1. -С. 180−182.
- Нехамкин Б.Л. Влияние температуры и pH на активность трипсиноподобных ферментов некоторых рыб тропической зоны // Тр. АтлантНИРО. 1976. — Вып. 66. — С. 27−30.
- Никитина И.Н. Использование некондиционной икры минтая для приготовления соленых паст // Исследования по технологии рыбных продуктов.- Владивосток: ТИНРО. 1979. — Вып. 9. — С. 63−67.
- Пат. 1 339 917 РФ, МКИ, А 23 134/02. Способ получения ферментного препарата протеолитического действия из внутренностей свежих или мороженых рыб // Т. Н. Слуцкая, Н. М. Купина, Т. П. Калиниченко. Заявл. 27.04.86.- Опубл. 07.06.87.
- Пат. 381 627 Австрия. МКИ, А 23 В 4/00. Verfahren zur herstellung eines fischgerichtes / Kock H.- Заявл. 11.07.83.- Опубл. 10.11.86.
- Пат. 2 711 895 Франция, МКИ6 А 23 L 1/23 Preparation alimentaire a tartiner, а base de coquilles Saint-Jaques et un procede de fabrication d’une telle preparation / Le138
- Cor Jacques.-№ 9 313 486.- Заявл. 05.11.93.- Опубл. 12.05.95.
- Пат. 4 704 291 США, МКИ, А 22 С 25/20- А 23 L 1/325- НКИ 426/513. Method of preparation of fish noodle/ Nagasaki Kousuke (Япония).- Заявл. 21.11.85.-Опубл. 03.11.87.
- Пат. 4 759 933 США, МКИ, А 23 J 1/04. Method for production of protein food products or protein materials in paste state and method for the production of food products from these materials / Uchida Y. ¿-Япония).- № 892 747- Заявл. 04.08.86- Опубл. 26.07.88.
- Пат. 4 794 007 США, МКИ A 23L 1/325. Process for producing ground fish / Ozaki H., Taijo Fishery Co., Ltd.- N 939 368- Заявл. 8.12.86- Опубл. 27.12.88.-Приор. 16.12.85.-N60−282 487 (Япония).
- Пат. 5 039 139 Япония, МКИ, А 23 L 1/325. Способ изготовления сушеных пастообразных продуктов. Курихара С., Фудзии С., Муроноки седзи к.к., Муроноки секухин к.к.- № 4 697 814.-Завл. 06.12.71.- Опубл.15.12.75.
- Пат. 5 176 832 США МКИ5 А 23 L 1/33 Mrthod of producing an edible product of fish meat paste simulating crab leg meat / Sugino Y- Sugiyo Co Ltd.- N 852 322.-Заявл. 17. 03. 92.- Опубл. 05.01.93.
- Пат. 5 238 105 Япония, МКИ, А 23 L 1/325. Способ изготовления пасты из продуктов морского промысла / Хасэгава Е.- Заявл. 06.09.75.- Опубл. 27.09.77.
- Пат. 5 275 832 США МКИ5 А 23 L 1/27. Edible product offish meat paste simulating crab leg meat / Sugino Y- Sugiyo Co Ltd.- N 848 064.- Заявл. 09.03.92.-Опубл. 04.01.94.
- Пат. 2 040 189 Россия, МКИ 6 А 23 L 1/325, А 23 В 4/023.Способ приготовления малосоленого кремообразного продукта из гидробионтов / Купина Н. М., Кудряшова М. В. ТИНРО-центр.- № 5 067 410/13.- Заявл. 27.12.91.-Опубл.27.07.95.
- Паукова Л.М., Байдалинова Л. С. О возможности выделения ферментов из рыбного сырья // Разраб. технол. белков, продуктов из океанич. сырья. -Калиниград, 1989. С. 194−205.139
- Пивненко Т.Н. Некоторые особенности панкреатических протеаз тихоокеанских лососей. Сравнительная характеристика трипсинподобной протеазы // Технология гидробионтов. Владивосток: ТИНРО, 1987. — С. 54−64.
- Пивненко Т.Н. Субстратная специфичность панкреатических сериновых протеиназ различного происхождения // Изв.ТИНРО. 1997. — Т. 120. — С. 14−22.
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Колодзейская М. В. Содержание протеаз во внутренностях дальневосточных лососевых // Тез. докл. 4-ой Всесозн. конференции «Методы получения и анализа биохимреактивов», Рига, 1984. С. 102.
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М., Кудинов С. А., Колодзейская М. В. Протеолитические ферменты рыб // Тез. докл. Всесоз. совещания «Исследование и рациональное использование биоресурсов дальневосточных морей», Владивосток: ТИНРО, 1985. С. 187−188.
- Пивненко Т.Н., Аюшин Б. Н., Эпштейн Л. М. Исследование свойств протеолитических ферментов, выделенных из пилорических придатков рыб // Тез. докл. 5-ого Всесоюз. биохим. съезда: Киев, 1986. — С. 171−172.
- Пивненко Т.Н., Эпштейн Л. М. Иммобилизация протеолитических ферментов на эпителии слизистой оболочки кишечника // Изв. ТИНРО. 1995. -Т. 118.-С. 68−72.
- Попова И.М., Бикбов Т. М. Использование сырья с пониженной товарной ценностью для получения ферментных препаратов // Тез. докл. Всесоюз. совещ.140
- Биологически активные вещества при комплексной утилизации гидробионтов": Владивосток: ТИНРО, 1988. — С. 9−10.
- Попова И.М., Бобровская Н. Д., Бикбов Т. М. Протеолитическая и липолитическая активность ферментных препаратов из черноморской хамсы // Соврем, проблемы рыбохоз. исслед. М., 1989. — С. 123−129.
- Пучков И.В. Физиология рыб.- М: Пшцепромиздат, 1954. 370 с.
- Расулова Т.А. Активность катепсина Д в мышечной ткани океанических рыб // Исслед. по технолог, рыбных продуктов. Калининград: АтлантНИРО, 1980.-С. 16−20.
- Расулова Т.А., Тимонина Л. Г. Исследования активности комплекса протеолитических ферментов мороженых рыб Атлантического океана // Исслед. по технол. рыб. продуктов. Калиниград: АтлантНИРО, 1980. — С. 21−24.
- Руденская Г. Н., Купенко О. Г., Исаев В. А., Степанов В. М., Дунаевский Я. Е. Выделение и свойства карбоксипептидазы камчатского краба Paralityodes camtshatica // Биоорган, химия. 1995. — Т. 21, № 4. — С. 249−254.
- Руденская Г. Н., Исаев В. А., Степанов В. М., и др. Выделение и свойства сериновой протеиназы PC камчатского краба Paralithodes camtchatica -протеолитического фермента широкой субстратной специфичности // Биохимия. 1996. — Т. 61, № 6. — С. 1119−1132.141
- Сато Т. Производство пасты из устриц // Заявка 20 821−81, МКИ, А 23 В 4/06, А 23 L 1/33. (Япония).- № 102 051−77.- Заявл. 25.08.77.- Опубл. 15.05.81.
- Сафронова Т.М. Справочник. Органолептическая оценка рыбной продукции. М.: Агропромиздат, 1985. — 216 с.
- Сафронова Т.М. Справочник дегустатора рыбы и рыбной продукции. М.: Изд-во ВНИРО, 1998, — 244 с.
- Сахаров И.Ю., Литвин Ф. Е. Субстратная специфичность коллагенолитических протеаз из гепатопанкреаса камчатского краба // Биохимия. 1992. — Т. 57, вып. 1. — С. 61−67.
- Сахаров И.Ю., Литвин Ф. Е., Ариоков A.A. Физико-химические свойства коллагенолитической протеиназы С камчатского краба // Биохимия. 1992. — Т. 57, № 1.-40−45.
- Сидоров B.C., Высоцкая Р. У., Костылев Ю. В. Активность лизосомальных ферментов у взрослых самок озерного лосося Salmon salar L. в период преднерестового созревания // Вопр. ихтиол. -1980. Т. 20, вып. 4. — С. 713−718.
- Скоупс Р. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. — 358 с.
- Слуцкая Т.Н. Созревание соленых рыб // Рыб. хоз-во. -1991. N 7. — С. 7578.
- Слуцкая Т.Н. Теоретическое обоснование и практические аспекты применения и получения биологически активных регуляторов протеолиза втехнологии рыбных продуктов: Автореф. дис.докт. технич. наук. М., 1994. 45 с.
- Слуцкая Т.Н. Биохимические аспекты регулирования протеолиза. -Владивосток: ТИНРО, 1997. 148 с.
- Слуцкая Т.Н., Андреев Н. Г., Виняр Т. Н. Активность мышечных пептид-гидролаз дальневосточной горбуши // Рыб. хоз-во. 1988. — N 7. — С. 57−60.
- Слуцкая Т.Н., Калиниченко Т. П., Купина Н. М. Влияние способа получения протеолитического комплекса из внутренностей рыб на его активность // Исслед. по технол. гидробионт. дальневост. морей. Владивосток: ТИНРО, 1 421 986. С. 30−36.
- Слуцкая Т.Н., Иголкина Л. А., Соколова Е. В. Выделение катепсина Б мышечной ткани рыб // Прикл. биохим. и микробиол. 1987. — Т. 23, N4.-0. 447−452.
- Слуцкая Т.Н., Купина Н. М. Калиниченко Т.П. Применение ферментного препарата для стимулирования созревания соленых терпуга и минтая // Рыб. хоз-во. 1983. — N 5. — С. 62−65.
- Слуцкая Т.Н., Миленина Н. И., Бондарь С.Н, Химический состав и активность протеолитических ферментов мелкой сардины иваси в зимних и осенних уловах // Рыб. хоз-во. 1985. — N 10. — С. 56−58.
- Слуцкая Т.Н., Калиниченко Т. П. Использование ферментных препаратов для получения гомогенного материала из некондиционной икры минтая // Тез. докл. Второго съезда Биохим. общества. Пущино: РАН, 1997. — С.535.
- Сорвачев К.Ф. Основы биохимии питания рыб (экологобиохимические аспекты). М.: Лег. и пищ. пром-сть, 1982. — 247.
- Танигути X. Использование белка соевых бобов в производстве паст из морепродуктов // Сёкухин то кагаку. 1977. -Т. 19, № 7. — С. 85−90.
- ТУ 15−01 9566−88. Препарат протеолитических ферментов полуфабрикат.
- ТУ 15−07 83−77 Скумбрия рубленая и паста из скумбрии.
- ТУ 15−02−003−69−81 Паста из икры мойвы.
- ТУ 9283−143−472 012−98 «Протин».
- ТУ 9272−144−472 012−98 «Масло лососевое».
- Филипович Ю.М., Егорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение, 1975. — 316 с.
- Хаблюк В.В., Проскуряков М. Т. Протеолитические ферменты гепатопанкреаса карпа // Прикл. биохим. и микробиол. 1983. — Т. 19, N 3. — С. 403−407.
- Царева Л.Д., Урусов Г. И., Шарохин В. И. Оборудование для производства рыбных паст // Рыб. хоз-во. 1994. — № 2. — С.53−54.143
- Шалдеева Н.В. Влияние технологических факторов на качество продукции из рыбного фарша // Обработка рыбы и морепродуктов. Инф. ВНИЭРХ. — 1997. — В. У (П). — С. 33−42.
- Шендерюк В.И., Дармограй А. Н. Влияние содержания соли, сахара и продолжительности измельчения фарша на динамику созревания слабосоленых рыбных паст // Тр. АтлантНИРО. 1973. — Вып. 54. — С. 55−59.
- Шендерюк В.И., Дармограй А. Н. Влияние температуры на скорость гидролиза белковых веществ тканевыми пептидгидролазами // Тр. АтлантНИРО. 1976. — Вып. 66. — С. 22−26.
- Шендерюк В.И., Шумарова О. Н. Изменчивость состава и активность протеаз атлантической сельди в зависимости от биологического состояния // Прикл. биохим. и микробиол. 1973. — Т. 9, N 1. — С. 84−85.
- Шульман М.С. Физико-химические основы производства ферментных препаратов. М.: Пищ. пром-сть, 1967. — 21 с.
- Шунтов В.П., Волков А. Ф., Темных О. С., Дулепова Е. П. Минтай в экосистемах дальневосточных морей.- Владивосток: ТИНРО, 1993. 426 с.
- Владивосток: ТИНРО, 19 896. С. 79.
- Эшптейн Л.М., Пивненко Т. Н., Кудинов С. А., Колодзейская М. В. Панкреатические протеазы пилорических придатков дальневосточных лососевых // Исслед. по технол. рыб, беспозвоноч. и водорослей дальневост. морей. Владивосток: ТИНРО, 1982. — С. 77−81.
- Ando S., Hatano М. Biochemical characteristics of chum salmon muscle during spawning migration // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish.- 1986.- Vol. 52, N 7. P. 1229−1235.
- Baron R., Mastail M., Vallet J-L., Lukomska E. Texturation par extrusion a froid de la pulpe de poisson // Sci. Alin. 1996. — Vol.16, N 1. — C. 69−76.
- Barryngton E.Y.W. The alimentary canal digestion // The physiology of fishes. -N.-Y.: Acad. Press. 1957. — Vol. 3.
- Bertin L. Appariel digestion // Fraite de Zoologie. N.-Y.: Acad. Press., 1958. -Vol. 13, part 19. — P. 1244−1303.
- Bird J.W.C., Carter J.H., Triemer R.E. et al. Proteinases in cardiac and skeletal muscle // Federat. Proc. 1980. — Vol. 39, N 1. — P. 20- 25.
- Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. -1976. Vol. 72, N 2. — P. 248−254.
- Busch W.A., Goll D.E., Parrish F.C. Molecular properties of postmortem muscle. Isometric tension development and decline in bovine, porcine and rabbit muscle // J. Food Sci. 1972. — Vol. 37, N 2. — P. 289−299.
- Busch W.A., Stromer M.H., Goll D.E., Suguki A. Ca2+ activated protease possibly involved in myofibrillar protein turnover. Purification from porcine muscle // Biochem. — 1976. — Vol. 15, N 10. — P 2150−2159.
- Busconi L., Folco E.J.E., Martone C.B. et al. Identification of two alkaline145proteinase and tripsin inhibitor from muscle of white croaker (Micropogon opercularis) //FEBSLett. 1984. — Vol. 176. — P. 211−214.
- Chang H.M. e.a. Effect of hydrophilic materials on the prevention of expressible drip of spun fiber // J. Fac. Agr. Kyushu Univ. 1987. — Vol. 31, N 4. — P. 374−381.
- Chang H.M. e.a. The effect of dope composition on the spinnability of antarctic krill protein // J. Jap. Soc. Food Sci and Technol. 1987. — Vol. 34, N 4. — P. 259−264.
- Chen C.-S., Yan Ts.-S., Chen H.Y. Purification and properties of trypsin-like enzymes and carboxypeptidase A from Euphausia superba // J. Food Biochem. 1979.- Vol. 2, N 4. P. 349−366.
- Chen J.-L., Lu P.-J., Tsai I.-H Collagenolytic activity of crustacean midqut serine proteinases: comparison with the bacterial and mammalian enzymes // Comp. Biochem. Physiol. -1991. Vol. 100B, N 4. — P. 763−768.
- Chesley L.C. The concentration of proteases, amylase and lipase in certain marine fish // Biol. Chem. 1934. — Vol. 66, N 2. — P. 133−144.
- Cohen T., Gerther A., Birk Y. Pancreatic proteolytic enzymes from carp (Cyprinus carpio) // Comp. Biochem. and Physiol. 1981. — Vol. B 69, N 3. — P. 639 646.
- Croston C.B. Trypsin enzymes of chinook salmon // Arch. Biochem. Biophys. -1961. Vol. 89, N 2. — P. 202−226.
- Croston C.B. Endopeptidases of salmon caeca: chromatographic separation and some properties // Arch. Biochem. Biophys. 1965. — Vol. 112, N 2. — P. 218−223.
- Dahlmann B., Block I., Kuehn L. et al. Immunological evidence for the identity by three proteinases from rat skeletal muscle // FEBS Letters. 1982. — Vol. 138, N 1.- P. 88−90.
- Dannvig B., Berg T. Temperature adaptation of lysosomal enzymes in fishis // Comp. Biochem. Physiol. 1978. — Vol. 61B, N 1. — P. 115−118.
- Dayton W.R., Reville W.J., Goll D.E. and Stromer T.H. A Ca2±activated protease possibly involved in myofibrillar protein turnover. Partial characterization of the purified enzyme // Biochem. 1976. — Vol. 16, N 15. — P. 2159−2167.146
- Dayton W.R., Scoolmeyer J.V. Immunocytochemical localization of calcium-activated proteases in skeletal muscle cell I I Exp. Cell. Res. 1981. — Vol. 136, N 1. -P. 423−433.
- Dionysius D.A., Hoek K.S., Milne J.M., Slattery S.L. Tripsin-like from Sand Crab (Portunus pelagicus): Purification and characterization // J. Food Sei. 1993. -Vol. 58, N4.-P. 780−784.
- Doke S.N., Nijoor V., Nadcarni L.B. Characterization of cathepsin D from skeletal muscle of fresh water fish Tilapia mossambica // Agr. Biol. Chem. 1980. -Vol. 44, N7.-P. 1521−1528.
- Eino M.P., Stanley D.W. Surface ultrastructure and tensile properties of cathepsin and collagenase treated muscle fibres // J. Food Sei. 1973. — Vol. 38, N 1. -P. 51−55.
- Eisgruber H., Brunner B., Stolle A. Asiatische SoBen and Pasten aus Krustentieren und Fishen lebensmittel hygienische Aspekte //Wien. Tierarztl. Monatsschr. — 1995. — Vol. 82, N 3. — P. 69−74.
- Fagan I. M., Brooks B.M., Goll D.E. Assay precision and accuracy of calcium-dependent proteinase activity in rat skeletal muscle // J. Food Sei. 1983. — Vol. 48, N 2.-P. 487−491.
- Folco E.J.E. Busconi L., Martone C.B., Sanches J.J. The skeletal muscle contains a novel serine proteinase an anusual subunit composition // Biochem. J. 1989. — Vol. 263, N2.-P. 471−475.
- Gates B.J., Travis J. Aminoacid sequence in the vicinity of the reactive serine residue in shrimp tripsin // Biochem. Biophys. Acta. 1973. — Vol. 310, N 1. — P. 137 141.
- Grant G.A., Sacchettini J.C., Welgus H.G. A collagenolytic serine proteinase from the fiddler crab Uca pugilator // Biochem. -1983. Vol. 22. — P. 354−358.
- Geist G.M., Crowford D.Z. Muscle cathepsins in three species of pacific soll //J. Food Sei. 1974. — Vol. 39, N 3. — P. 548−551.
- Goettlich-Riemann W., Young J.O., Tappel A.L. Catheptic D, A and B and the147effect of pH in the Pathway of protein hydrolysis // Biochem. Biophys. Acta. 1977. -Vol. 243, N2. — P. 137−146.
- Goll D.E., Otsuka V., Nagainis P.A., et al. Role of muscle proteinases in maintance of muscle integrity and mass // J. Food Biochem. 1983. — Vol. 7, N 3. — P. 137−177.
- Granroth В., Kiesvaara M., Pitkaaniemi S. Exopeptidasis in Baltic herring // J. Fin. Chem. Let. 1978. — Vol. 2, N 3. — P. 108−111.
- Hamm R. Uber das masserbindung Svermogen des Saugetiermuscles // Zur die Lebensm. Unt. Fosch. — 1962. — N 1. — P. 47.
- Нага K., Nakaoka M., Nosaki Y. et al. Purification and characterization of serine protease inhibitor from White croacer (Argyrosomus argentatus) ordinare muscle // Bull. Jap. Soc. Sei. Fish. 1985. — Vol. 51, N 6. — P. 1029−1036.
- Нага K., Sizumatsu A., Yukawa K., Ishihara T. Partial purification and some properties of three kinds aminopeptidases in Carp muscle // Bull. Jap. Soc. Sei. Fish. -1987. Vol. 53, N 4. — P. 641−647.
- Нага K., Sugumatsu A., Ishihara T. Purification and characterization of cathepsin В from carp ordinare muscle // Nipp. Suis. Gakk. 1988. — Vol. 54, N 7. — P. 12 431 252.
- Hjelmeland K., Rao J. Characterization of trypsine type isozymes isolated from the arctic fish calepin (Mallotus villosus) // Comp. Biochem. Physiol. 1982. — Vol. 7IB. -P. 557−562.
- Hjelmeland K. Proteinase inhibitors in the muscle and serum of cod (Gadus morhua) // Comp. Biochem. Physiol. 1983. — Vol. 76B, N 2. — P. 365−372.
- Joshinaka R., Sato M., Suzuki I., Ikeda S. Enzymatic characterization of anionic tripsin of cat fish (Parasilurus asotus) // Comp. Biochem. Physiol. 1984. — Vol. 77 B, Nl.-P. 107−123.
- Joshinaka R., Sato M., Itoko M. Purification and characterization of collagenolytic serine proteinase from catfish pancreas // J. Biochem. 1986. — Vol. 99. -P. 459−467.
- Kalac J. Comparative study of Marberel (Scomber Scombrus) anionic trypsin and boirne trypsin // Biologia (CSSR). 1976. — Vol. 31, N 12. — P. 973−982.
- Kalac J. Studies of Herring (Clupea harengus) and Calepin (Mallotus villosus) piloric caeca proteases. I. Partial purification, separation and identification of proteases // Biologia (Bratislava). 1978a. — N 33. — P. 485−495.
- Kalac J. Studies of Herring (Clupea harengus) and Calepin (Mallotus villosus) piloric caeca proteases. II. Characterization of the anionic fraction of tripsins // Biologia (Bratislava). 1978b. — N 33. — P. 701−710.
- Kapprel H.-P., Goll D.E. Effect of Ca2+ on binding of the calpains to calpastatin // J. Biol. Chem. 1989. — Vol. 264, N 30. — P. 17 888−17 896.
- Karvinen V.-P., Bamford D.H., Granralh B. Changes in muscle subcellular fractions of Baltic Barring (Clupea harengus membbraz) during cold and frozen storage //Sci. Food Agric. 1982. — Vol. 33, N 8. — P. 763−770.149
- Kasuhiro S., Matsumija M., Atsuhiro M. Tiol proteases in Scomber japonicus muscle //Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985. — Vol. 51, N 11. — P. 1865−1870.
- Kiesvaara M. On the soluble nitrogen reaction of barral-soluting herring seme-preserves during ripning // Gechn. Res. Centre Finland. -1975. N 10. — P. 79−89.
- Kim H.R., Meyers S.P., Goldberg J.S. Anionic trypsins from crayfish gepatopancreas: effect on proteins degradation of tail meat //J. Food Science. 1996. -Vol. 61, N1.-P. 78−96.
- Kinoshita M., ToyoharaH., Shimizy Y., Sokagushi M. Diverse distribution on four distinct type of modori (gel degradation) inducing proteinases among fish species //Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. — 1990. — Vol. 56, N 4. — P. 1485−1492.
- Kinoshita M., ToyoharaH., Shimizy Y., Sokagushi M. Induction of Modori-phenomen (thermal gel degradation) by latent serine proteinase // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1991. — Vol. 57, N 5. — P. 1935−1938.
- Kleine R., Spandenberg P. Isolierung and characterizierung derx beiden trypsin-isoenzyme des amerikanichen flusscrebses Cambarus affinis // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1974. — Vol. 355, N 2. — P. 114−124.
- Klimova O.A., Borukhov S.I., Solovyeva N.I. et al. The isolation and properties of collagenolytic proteases from crab hepatopancreas // Biochem. Biophys. Res. Com. 1990. — Vol. 166, N 3. — P. 1411−1420.
- Kolakowski P. Mrtody oznaczania- peptidow powstajacychim meisie ryb w czasste pocesow tecnologicycych. Szczecin, 1973. — 101 p.
- Konagava S. Screening of peptidases in fish muscle // Bull. Toe. Reg. Fish Res. Lab. 1978.-N 94. — P. 1−28.
- Konagava S. Enhanced protease activity on muscle of Chum salmon (Oncorhunchus keta) during spawning migration // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1982. -Vol. 48, N10.-P. 1503−1509.
- Makinodan Y., Ikeda S. Purification and properties of proteinase activity in acid and slight alkaline rage // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1969. — Vol. 35, N 7. — P. 627 676.150
- Makinodan Y., Ikeda S. Studies of fish muscle cathepsin A and D and some properties of Carp cathepsin A // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1976. — Vol. 42, N 2. — P. 239−247.
- Makinodan Y., Takeshi A., Haruhiro T., Ikeda S. Purification and properties of Carp muscle cathepsin D // J. Food Sci. 1982a. — Vol. 47, N 2. — P. 647−652.
- Makinodan Y., Toyohara T., Ikeda S. Intracellular distribution of Carp muscle cathepsin dandan electron micrograf of muscle lysosomal fraction // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1982b. — Vol. 48, N 10. — P. 1501−1506.
- Makinodan Y., Toyohara T., Ikeda S. Comparison of muscle proteinase activity among fish species // Comp. Biochem. Physiol. 1984. — Vol. 79B, N 2. — P 123−134.
- Manita H., Koizymic C., Nonaca J. Aseptic autolysis markerel muscle // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1969. — Vol. 35, N 8. — P. 1027−1033.
- Martone C.B., Busconi L., Folco E.J.E., Sanchez J.J. Detection of a tripsin-like serine proteinase and its endogenous inhibitor in hake sceletal muscle // Arch. Biochem. Biophys. -1991. Vol. 289, N 1. — P. 1−5.
- Matsumiya M., Mochizyki A., Otake S. Seasonal variation of alkaline proteinase activity in the ordinary muscle of common markerel // Nipp. Suis. Gakk. 1991. — Vol. 57, N 7. — P. 1411.
- McDermott Y.R., Mantle P., Biggins Y.A., et al. Specificity of neuropeptide degradation by two calcium-activated neutral proteinases from human skeletal muscle // Life Sci. 1985. — Vol. 37, N 8. — P. 725−730.
- McLay R. Activities of cathepsin A and D in Cod muscle // Sci. Food Agric. -1980.-Vol. 31.-P. 1050−1054.
- Milsson A., Tangle R. Digestive proteases on holocephalian fish Chimaera monstrosa // Comp. Biochem. Physiol. 1962. — Vol. 31, N 1. — P. 147−165.
- Murachi D. Intra cellular reguiatory system involving calpain and calpastatin // Biochem. Intern. 1989. — Vol. 18, N 2. — P. 263−294.
- Murachi T., Hatanaka M., Jasumoto Y., Nakayma N. A quantitative distribution study on calpain and calpastatin in rat tissues and cells // Biochem. Intern. 1991.1511. Vol. 20, N6.-P. 651−656.
- Neil G.L., Neimann C., Hein G. Structural specifity a-chymotrypsin: polypeptide-substrates //Nature. 1966. — Vol. 210, N 1. — P. 903−907.
- Niwa E., Nishimura K., Kanoh S. New cooked fish paste from frozen Alaska pollack surimi // Agr. And Biol. Chem. 1990. — Vol. 54, N 2. — P. 387−391.
- Noda M., Vo Van J., Kusakabe I. and Murakami K. Substrate specificity and salt inhibition of five proteinase isolated from the pyliric caeca and stomach of Sardine // Agroc. and Biol. Chem. 1982. — Vol. 46, N 6. — P. 1565−1569.
- Nomata H., Toyohara H., Makinodan J., Ikeda S. The existents of proteinase inhibitors in Chum salmon muscle and their activities in spawning stage // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985b. — Vol. 51, N 11. — P. 1804−1810.
- Nomata H., Toyohara H., Makinodan J., Ikeda S. The existents of proteinases in Chum salmon muscle and their activities in spawning stage // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985a. — Vol. 51, N 11. -P. 1799−1804.
- Ooshiro Z. Studies of proteinase in pyloric caeca of fish. II. Some properties of proteinase purified from pyloric caeca of markerel // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. -1971. -Vol. 37, N2.-P. 145−148.
- Overnell Z. Assotiafed mesentary in the Cod (Gadus morhua) // Comp. Biochem. Physiol. 1973. — Vol. 46 B, N 13. — P. 519−531.
- Parrish F.G., Lysby M.L. An averview of simposium on the fundamental properties of muscle proteins impotant on meat sceinse // J. Food Biochem. 1983. -Vol. 7, N3.-P. 125−135.
- Prahl J.W., Neurath H. Pancreatic enzymes of the spihy Pacific dogfish. I. Cationic chymotrypsinogen and chymotrypsin // Biochem. 1966. — Vol. 5, N 6. — P. 2131−2146.152
- Purcell G.M., Barnhart M.I. Prothrombin activation with cathepsin C // Biochem. Biophys. Acta. 1963. — Vol. 78, N 4. — P. 800−803.
- Reddi P.K., Constantinides C.M., Dymza S.M. Cathepsin activity of fish muscle // J. Food Sci. 1972. — Vol. 37, N 5. — P 643−648.
- Reek Y.R., Winter W.P., Neurath H. Pancreatic enzymes of African lungfish Protopterus acthiopicus // Biochem. 1970. — Vol. 9, N 6. — P. 1398−1403.
- Reek Y.R., Neurath H. Pancreatic tripsinogen from the African lungfish Protopterus acthiopicus // Biochem. 1972. — Vol. 11, N 3. — P. 503−510.
- Robson R.M., Stromer., Huiatt T.V. Role of new sytosceletal elements in maintence of muscle integrity // J. Food Biochem. 1983. — Vol. 7, N 5. — P. 425−430.
- Rosen H. A modified ninhydrin colometric analysis for amino acid //Arch. Biochem. Biophys. 1957. — Vol.67, N1. — P. 10−15.
- Sacamoto S., Yamada I., Seki N. Comparison of enzymatic properties of calpain II from carp and rabbit muscle // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1985. — Vol. 51, N 2. — P. 825−831.
- Satake K., Okuyama T., Ohashi M. and Shinoda T. The spectrophotometry determination of amine, amino acid and peptide with 2,4,6 -trinitrobenzene-1-sulfonic acid // J. of Biochem. 1960. — Vol.47. — N 5. — P. 654−660.
- Schwartz W.N., Bird J.W.C. Degradation of myofirillar proteins by cathepsins B and D//Biochem. J. 1977. — Vol. 167, N2. — P. 811−820.
- Seki N. Kimura Y. Degradation of troponin and tropomiozin by calpain // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1986. — Vol. 52, N 9. — P. 1673−1680.
- Siebert L., Schmitt A. Fish tissue enzymes and their role in the deteriorative changes in fish // Technol. Fish. Utiliz., Fising News CB. London: LTD, 1965. — P. 47−52.
- Simpson B.K., Haard H.F. Trypsin from Greenland cod, Cadus ogas. Isolation and comparative properties // Com. Biochem. Physiol. 1984. — Vol. 9B, N 4. — P. 613−622.
- Simpson B.K., Haard N.F. Characterization of the trypsin fraction from canner153
- Tautorogolabrus adspersus) // Сотр. Biochem. Physiol. 1985. — Vol. 80B, N 3. — P. 475−480.
- Spundenderg P., Kleine R., Flemming C. Reiningung eines anionischen trypsins aus dem magensaft des Flusskrebs camburus affinis sau durch affinitas chromatographie // Acta Biol, et Med. Ger. 1975. — Vol. 34, N 5. — P. 733−739.
- Tangle R., Grove D. Digestion // Fish Physiol. N.-Y.: Acad. Press., 1967. — Vol. 3,-P. 161−260.
- Toyohara H., Makinodan Y., Tanaka K., Ikeda S. Purification and properties of carp muscle calpain II // Сотр. Biochem. Phisiol. 1985. — Vol. 81 B, N 3. — P. 573 578.
- Toyohara H., Makinodan Y., Ikeda S. Detection of a cystein protease inhibitor in carp muscle // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1988. — Vol.54, N2. — P. 157.
- Toyohara H., Sasaki K., Kinoshita M. et al. Detection of inhibitors for modory-inducing proteinases in fish and calf serums // Nipp. Suis. Gakk. 1991. — Vol. 57, N 2.-P. 521−525.
- Ushida N., Anzai Y., Nishide E. Properties of cationic trypsin from the piloric caeca of Chum salmon // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1986. — Vol. 52, N 4. — P. 732−735.
- Ushida N., Tsukayama K., Nichidi E. Properties of two major anionic trypsins from the salmon piloric caeca // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1984. — Vol. 50, N 2. — P. 313−314.
- Ushida N. Chromatographic of proteolytic enzymes in Chum salmon pyloric caeca in sefadex gel chromatography // Bull. Fac. Fish. Hoc. Univ. 1971. — Vol. 21, N4.-P. 305−314.
- Uchida Y. Process for preparing pasty proteinous material or proteinous food from crustaceans // Заявка № 251 205 ЕПВ, МКИ A 23 J 1/325.-(Япония).- № 87 109 133.6. Заявл. 25.06.87. — Опубл. 07.01.88. — 28 с.
- Ushiyama Н. Studies of proteolytic enzymes of the Salmon piloric caeca. II. Purification and some properties of trypsin-like enzymes // Bull. Fac. Fish. Hoc. Univ. 1968,-Vol. 19, N4.-P. 147−155.154
- Veno R., Morishita T., Takahara T. Intracellular distribution of enzymes and particle of lisosomes in Carp muscle tissue // Bull. Jap. Soc. Sci. Fish. 1982. — Vol. 47, N2.-P. 207−214.
- Veno R., Sakanaka K., Ikeda S., Horiguchi Y. Purification of pepstatin insensitive protease from mackerel white muscle // Nip. Suis. Gakk. 1988a. — Vol. 54, N4.-P. 691−697.
- Veno R., Ikeda S., Sakanaka K., Horiguchi Y. Characterization of pepstatin insensitive protease from mackerel white muscle // Nip. Suis. Gakk. 1988a. — Vol. 54, N4.-P. 699−707.
- Woessner J.F.Specifity and biological role of cathepsin D // Proc. Conf. Norman, Okla 'Acid proteases. Structure, Function and Biology.'- N.-Y.-London, 1989. N 786 -P. 313−327.
- Wojtowicz M.B., Odense P.N. Comparative study of muscle catheptic activity of some marine species // J. Fish Res. BD Canada. 1972. — Vol. 29, N 1. — P. 85−91.
- Wray T. Enzymes work wonders for caviar and squid // Seafood Intern. Proces. And Packag. 1987. — Now. — P. 25.
- Wray T. Fish processing: New uses for enzymes // Food Manuf. Intern. 1988. -Vol. 5, N3. — P. 32−34.
- Yamashita M. Studies on cathepsins in the muscle of shum salmon // Bull. Natl. Res. Fish Sci. 1993. — N 5. — P. 9−116.
- Yamashita M., Kanagaya S. High activities of cathepsins B, D, H and L in the white muscle of chum salmon in spawning migration // Сотр. Biochem. and Physiol.1989. Vol. 94, N1.-P. 149−152.
- Yamashita M., Nakano H., Kanagaya S. The elevation of catheptic activity in muscle and liver of Ayu plecoglossus activelis during maturation // Nip. Suis. Gakk.1990.-Vol. 56, N7.-P. 1157.
- Yanagihara S., Nakaoka H., Hara K., Ishihara T. Purification and characterization of serine proteinase from white croacer skeletal muscle // Nip. Suis. Gakk. -1991. Vol. 56, N4. — P. 133−142.155
- Zwilling R., Tomashec V. Amino acid composition of crayfish trypsin // Nature 1970. Vol. 228, N 5266. — P. 57−58.продолжение приложения 2
- Стеклянные банки плотно укупоривают металлическими крышками.
- Тара должна быть чистая, сухая, без постороннего запаха.
- Стеклянные бутыли и банки упаковывают в деревянные ящики с дощатыми обрешетками или выстилают сухими мелкими стружками или другими упаковочными материалами.
- Маркируют протин по ГОСТ 7630.
- Транспортная маркировка по ГОСТ 7630 и ГОСТ 14 192.
- Транспортируют протин всеми видами транспорта в соответствии с. правилами перевозок скоропортящихся грузов, действующими на данном виде транспорта при температуре от 0 до минус 8 °C.
- Хранят протин при температуре: — от 0 до минус 8 °C не более 3 мес.-- от минус 12 до минус 18 °C не более 6 мес.1. РАЗРАБОТАНО:
- Заместитель директора Тихо-• океанского научно-исследовательского рыбохозяйствен-•, ного центра /ТИНРО-центр/1. Г. Блинов
- Технологическая инструкция ТИ N 36−129−981. Лист iпродолжение приложения 33
- Массовая доля поваренной соли в препарате 10%, в лососевомIмасле '3,5 $.
- Срок хранения препарата 3 мес при 0 °C.
- Срок хранения лососевого масла 2 мес при 0 °C.
- Данный ферментный препарат комплекс ферментов, обладающих протеолитической активностью, более высокой по сравнению с ферментным -препаратами, полученными из внутренностей рыб.
- Данный ферментный препарат использовали при изготовлении лососевого масла. ¦
- В 'состав масла входят измельченное мясо лосося, соль, сахар, вода., растительное масло, лимонная кислота, БКН, ферментный препарат
- В зависимости от рецептуры лососевое масло представлено вариантами:
- I, $ 2, № 3, № 4 без ферментного препарата-$ 1а, $ 2а, № За, № 4а с ферментным препаратом.•Масса нетто 140 г'(б.№ 22)
- Протановили: I. Препарат протеолитических ферментов из пило-рических придатков лососевых рыб-полуфабрикат и масло лососевое с использованием данного ферментного препарата и без него одобрить и рекомендовать к выпуску. ' г -•
- Слуцкой Т.Н. (лаборатория посола и копчения рыб), подготовить к утверждению нормативные документы.
- Хранение лососевого масла (с ферментным препаратом и без него) продолжить. Следующий осмотр провести через I мес
- Слушали Купину Н. М. по образцам икры лососевой зернистой соленой, изготовленной из мороженых ястыков икры горбуши 4-х месячного срока хранения, обработанных ферментным препаратом из печени камчатского краба. '
- Цель дегустации: оценка качества .
- Постановили: I. Одобрить креветки сыромороженые 4-мес.срока хранения и мороженые 2-мес&bdquo- срока хранения.
- Хранение продолжить. Следующий осмотр провести через 2 мес,
- Слушали Калиниче нко Т.П. по образцу масла лососевого «новой рецептуры с растительным маслом, ароматизированным красным -перцем.
- Масло лососевое (4 рецептур) с ферментным препаратом и без него одобрено дегустационным советом ТИНРО- протокол № 30 от .21.01.97.
- В состав масла входят измельченное мясо, лосося* соль, сахар, «вода, лимонная кислота, БКН, ароматизированное красным перцем 'растительное масло. с
- Лососевое масло новой рецептуры представленоУферментнымпрепаратом и без него.
- Масло’фасовано в б масса нетто 140 г. 1. Массовая доля соли 3,5%.
- Срок хранения масла 3 мес при температуре минус 2 °C.
- Цель дегустации: оценка качества
- Оценка качества: однородная, тонкоизмельченная масса розового цвета, консистенция мажущаяся- вкус и запах свойственные данной •продукции.
- Постановили: Одобрить масло лососевое с растительным маслом, ароматизированным красным перцем с ферментным препаратом и без .него, рекомендовать к выпуску. продолжение приложения 45.
- Рекомендовать срок хранения дяя лососевого масла данной рецептуры 3 мес. -А: '-- '
- Слуцкой Т.Н. (лаборатория посола и копчения) подготовить к утверждению изменение.к нормативным документам.5., Слушали: Бояркину Л, Г. по образцам: — сарделек рыбных вареных «Розовых"-- сарделек рыбных вареных «Здоровье».
- Сардельки «Здоровье» изготовлены из тех же компонентов, что и сардельки «Розовые», но с добавлением 10% лососевых молок идяо/±-% дш.. г «-
- Добавление ДНК или лососевых молок, содержащих ДНК, придает сарделькам лечебно-профилактический свойства.
- Ср’ок хранения продукции 3 сут, при температуре плюс 4 °C.
- Цель дегустации: оценка качества, решение вопросов замены крови пищевым красителем в сардельках «Розовых»,-выпуска нового вида сарделек «Здоровье». .
- Оценка качества: поверхность чистая, сардельки целые- цвет сарделек розовый- на разрезе фарш розового цвета,., однородный- консистенция плотная- вкус и запах- свойственные’данному виду сарделек.
- Постановили: I. Одобрить и рекомендовать к выпуску вареные рыбные. сардельки «Розовые» с заменой в рецептуре крови на пищевой краситель и вареные рыбные сардельки «Здоровье».
- Якушу Е.В. подготовить, к утверждению нормативные документы.продолжение приложения 54
- Постановили: I. Морскую капусту варено-мороженую, упакованную в пакеты под вакуумом, 4-мес.срока хранения одобрить.• ' 2,. Хранение продолжить. Следующий осмотр провестичерез 3 мес.
- Слушали Слуцкую Т. Н. по образцам масла лососевого, б.№ 22
- В состав масла входят измельченное мясо лосося, соль, сахар, вода, растительное масло, лимонная кислота, БКН, ферментный препарат (из пилорических придатков лососевых рыб).
- В зависимости от рецептуры лососевое масло представлено 8 вариантами: 1,1а, 2,2а, 3,3а, 4,4а.•¦Массовая доля солив продукте 3,5−3,836,
- Срок хранения масла 3 мес при температуре О 0>С.• Масса нетто 140 г (б.№ 22).• Цель -дегустации: оценка качества лососевого масла после 3-мес, срока хранения.
- Оценка качества: однородная, тонкоизмельченная масса розового цвета- консистенция мажущаяся, вкус и запах приятные, свойственные данной продукции, без порочащих признаков.
- Постановили: I. Масло лососевое 3-мес. срока хранения одобрить.
- Хранение продолжить. Следующий осмотр провестичерез I мес.
- Слушали Якуша 3, В. по образцам колбасы полукопченой «Российской» у .
- Колбаса изготовлена на рыбокомбинате «Уссурийском» из рыбного• ¦ Iфарша сурими с добавлением измельченного свиного шпика.
- В состав колбасы также входят сорбиновая кислота, черный перец, чеснок, -глютаминат натрия и др.