VI. Π²ΡΠ²ΠΎΠ΄Ρ.
1. ΠΠ° ΠΎΡΠ½ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ ΡΠ΅ΠΎΡΠΈΠΈ ΠΊΠΎΠΌΠΏΠ»Π΅ΠΊΡΠ½ΡΡ
ΡΠΈΡΠ΅Π» ΡΠ°Π·ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ°Π½ Π°ΠΏΠΏΠ°ΡΠ°Ρ ΠΎΠ±ΠΎΠ±ΡΠ΅Π½Π½ΡΡ
ΠΏΠ΅ΡΠ΅Ρ
ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρ Π΄Π²ΡΠΌΡ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΡΠΌΠΈ, ΠΏΠΎΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΡΡΠΈΠΉ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»ΡΡΡ ΠΊΡΠΈΠ²ΡΠ΅ ΠΈΠ·Π±ΡΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠΏΠΎΠ³Π»ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΏΡΠΎΠΈΠ·Π²ΠΎΠ»ΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΠ΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΡ Π² Π²ΠΈΠ΄Π΅ ΡΡΠΌΠΌΡ ΠΎΠΏΡΠ΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ Π²ΠΈΠ΄Π° ΠΏΠΈΠΊΠΎΠ² ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠΏΠΎΠ³Π»ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ. ΠΠ»Π°ΡΡ ΠΎΠ±ΠΎΠ±ΡΠ΅Π½Π½ΡΡ
ΠΏΠ΅ΡΠ΅Ρ
ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρ Π΄Π²ΡΠΌΡ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΡΠΌΠΈ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»ΡΠ΅Ρ ΡΠΎΠ±ΠΎΠΉ Π²ΡΡΠΎΠΆΠ΄Π΅Π½Π½ΡΠΉ Π±Π°Π·ΠΈΡ ΠΏΠΎ ΠΎΡΠ½ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ ΠΊ Π»ΡΠ±ΠΎΠΉ ΡΠ΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΠ΅.
2. ΠΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΡΡ Π°ΠΏΠΏΠ°ΡΠ°Ρ ΠΎΠ±ΠΎΠ±ΡΠ΅Π½Π½ΡΡ
ΠΏΠ΅ΡΠ΅Ρ
ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρ Π΄Π²ΡΠΌΡ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΡΠΌΠΈ, ΠΏΡΠΎΠ°Π½Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Ρ Π½Π΅ΡΠΊΠΎΠ»ΡΠΊΠΎ ΠΏΡΠΎΡΡΠ΅ΠΉΡΠΈΡ
ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»Π΅ΠΉ ΠΊΠΎΠ½ΡΠΎΡΠΌΠ°ΡΠΈΠΎΠ½Π½ΡΡ
ΠΏΠ΅ΡΠ΅Ρ
ΠΎΠ΄ΠΎΠ² Π² ΡΠ΅Π°Π»ΡΠ½ΡΡ
Π±ΠΈΠΎΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅ΡΠ°Ρ
. Π ΡΠ°ΡΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ, ΠΎΡΠ΅Π½Π΅Π½Π° ΠΎΠ±Π»Π°ΡΡΡ ΡΠ½Π΅ΡΠ³ΠΈΠΉ ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄ΠΎΠΌΠ΅Π½Π½ΡΡ
Π²Π·Π°ΠΈΠΌΠΎΠ΄Π΅ΠΉΡΡΠ²ΠΈΠΉ, ΠΊΠΎΡΠΎΡΡΠ΅ ΠΌΠΎΠ³ΡΡ Π±ΡΡΡ ΡΠ΅Π°Π»ΡΠ½ΠΎ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅ΡΠ΅Π½Ρ Π² ΠΌΠΈΠΊΡΠΎΠΊΠ°Π»ΠΎΡΠΈΠΌΠ΅ΡΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ
ΡΠΊΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ°Ρ
.
3. Π Π°Π·ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ°Π½ Π°ΠΏΠΏΠ°ΡΠ°Ρ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° (Π΄Π΅ΠΊΠΎΠ½Π²ΠΎΠ»ΡΡΠΈΠΈ) ΡΠΊΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ
ΠΊΡΠΈΠ²ΡΡ
ΠΈΠ·Π±ΡΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠΏΠΎΠ³Π»ΠΎΡΠ΅Π½ΠΈΡ Π² ΡΠ°Π²Π½ΠΎΠ²Π΅ΡΠ½ΡΡ
ΠΈ Π½Π΅ΡΠ°Π²Π½ΠΎΠ²Π΅ΡΠ½ΡΡ
ΡΠΊΡΠΏΠ΅ΡΠΈΠΌΠ΅Π½ΡΠ°Ρ
. ΠΡΠΎΠ°Π½Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Ρ ΠΎΠ±Π»Π°ΡΡΠΈ ΡΡΡΠΎΠΉΡΠΈΠ²ΠΎΡΡΠΈ Π°Π»Π³ΠΎΡΠΈΡΠΌΠΎΠ².
4. ΠΡΠΎΠ°Π½Π°Π»ΠΈΠ·ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π° ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»Ρ ΠΎΠ΄Π½ΠΎΡΡΠ°Π΄ΠΈΠΉΠ½ΠΎΠΉ ΠΎΠ±ΡΠ°ΡΠΈΠΌΠΎΠΉ Π½Π΅ΡΠ°Π²Π½ΠΎΠ²Π΅ΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ. ΠΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ Π² ΠΎΠΏΡΠ΅Π΄Π΅Π»Π΅Π½Π½ΡΡ
ΡΠ»ΡΡΠ°ΡΡ
ΠΏΡΠΈΡΠΈΠ½ΠΎΠΉ ΠΊΠ°ΠΆΡΡΠ΅ΠΉΡΡ Π½Π΅ΠΎΠ±ΡΠ°ΡΠΈΠΌΠΎΡΡΠΈ ΠΏΡΠΈ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΌΠΎΠΆΠ΅Ρ Π±ΡΡΡ Π½Π΅ΡΠ°Π²Π½ΠΎΠ²Π΅ΡΠ½ΠΎΡΡΡ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ° ΠΎΡ
Π»Π°ΠΆΠ΄Π΅Π½ΠΈΡ.
5. Π Π°Π·ΡΠ°Π±ΠΎΡΠ°Π½Π½ΡΠ΅ ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄Ρ ΠΏΡΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½Ρ ΠΊ Π±ΠΎΠ»ΡΡΠΎΠΌΡ Π½Π°Π±ΠΎΡΡ ΡΠΈΠ±ΡΠΈΠ»ΡΡΠ½ΡΡ
ΠΈ Π³Π»ΠΎΠ±ΡΠ»ΡΡΠ½ΡΡ
Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ² (Π°-ΡΡΠΎΠΏΠΎΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½, ΡΡΠΏΠ΅ΡΡΠΏΠΈΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΠΉ Ρ
Π²ΠΎΡΡ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»Ρ ΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½Π°, 5-ΡΠ½Π΄ΠΎΡΠΎΠΊΡΠΈΠ½, ΠΌΠ΅ΡΠΈΠΎΠ½ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΠ½ΠΎΠΏΠ΅ΠΏΡΠΈΠ΄Π°Π·Π°, ΠΈΠΌΠΌΡΠ½ΠΎΠ³Π»ΠΎΠ±ΡΠ»ΠΈΠ½ Π, ΡΠΈΠ±ΡΠΈΡΠΈΠ½ ΠΈ ΠΈΡ
ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΡ). Π ΡΠ»ΡΡΠ°ΡΡ
ΡΠ°Π²Π½ΠΎΠ²Π΅ΡΠ½ΠΎΠΉ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΏΠΎΡΡΡΠΎΠ΅Π½Ρ ΠΊΠ°ΡΡΡ Π΄ΠΎΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½Π½ΡΡ
Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ². ΠΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½Π° ΠΎΠΏΡΠ΅Π΄Π΅Π»ΡΡΡΠ°Ρ ΡΠΎΠ»Ρ Π΄ΠΎΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ Π² ΠΎΠ±ΡΠ°Π·ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠΈ ΠΏΡΠΎΠ΄ΡΠΊΡΠΎΠ² ΠΎΠ³ΡΠ°Π½ΠΈΡΠ΅Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΎΠ»ΠΈΠ·Π° ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ». ΠΠΎΠ½ΡΡ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΡΡ
ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΠΎΠ»ΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΡ
ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² Π²ΡΠ΅Π³Π΄Π° ΡΠΎΠ²ΠΏΠ°Π΄Π°ΡΡ Ρ Π³ΡΠ°Π½ΠΈΡΠ°ΠΌΠΈ ΠΊΠΎΠΎΠΏΠ΅ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΡΡ
Π±Π»ΠΎΠΊΠΎΠ².
6. Π ΡΠ»ΡΡΠ°ΡΡ
ΠΌΠ΅ΡΠ°ΡΡΠ°Π±ΠΈΠ»ΡΠ½ΡΡ
ΡΡΡΡΠΊΡΡΡ ΠΏΠΎΠ»ΡΡΠ΅Π½Ρ ΡΠ΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠ΅ ΠΏΠ°ΡΠ°ΠΌΠ΅ΡΡΡ ΠΈΡ
Π°ΠΊΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠ³ΠΎ (ΠΏΠ΅ΡΠ΅Ρ
ΠΎΠ΄Π½ΠΎΠ³ΠΎ) ΡΠΎΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΡ. ΠΠΎΠΊΠ°Π·Π°Π½ΠΎ, ΡΡΠΎ Π±Π΅Π»ΠΊΠΈ Π² Π°ΠΊΡΠΈΠ²ΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½Π½ΠΎΠΌ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΠΈ ΠΏΡΠ΅Π΄ΡΡΠ°Π²Π»ΡΡΡ ΡΠΎΠ±ΠΎΠΉ ΠΊΠΎΠΌΠΏΠ°ΠΊΡΠ½ΡΠ΅, ΡΠ»Π°Π±ΠΎΠ³ΠΈΠ΄ΡΠ°ΡΠΈΡΠΎΠ²Π°Π½ΡΠ΅ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ, Π±Π»ΠΈΠ·ΠΊΠΈΠ΅ ΠΊ Π½Π°ΡΠΈΠ²Π½ΡΠΌ. ΠΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ Π±Π΅Π»ΠΊΠ°, ΠΏΡΠΎΠΈΡΡ
ΠΎΠ΄ΡΡΠ΅Π΅ ΠΏΡΠΈ Π°ΠΊΡΠΈΠ²Π°ΡΠΈΠΈ, Π·Π°ΡΡΠ°Π³ΠΈΠ²Π°Π΅Ρ Π΄Π°Π»Π΅ΠΊΠΎ Π½Π΅ Π²ΡΡ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΡ ΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ»Ρ.
1. ΠΡΠ±Π»ΠΈΠΊΠ°ΡΠΈΠΈ Π°Π²ΡΠΎΡΠ° ΠΏΠΎ ΡΠ΅ΠΌΠ΅ Π΄ΠΈΡΡΠ΅ΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ:
2. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π. (1978) Π’Π΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²Π°Ρ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΡ Π°-ΡΡΠΎΠΏΠΎΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½Π° ΠΈ Π΅Π³ΠΎΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ². ΠΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ°, 23, 219−223.
3. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., Π€ΠΈΠ»ΠΈΠΌΠΎΠ½ΠΎΠ² Π. Π. Π‘ΠΏΠ΅ΡΠΈΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ΅ ΡΠ°ΡΡΠ΅ΠΏΠ»Π΅Π½ΠΈΠ΅ Π°-ΡΡΠΎΠΏΠΎΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½Π° ΠΏΠΎΡΠΈΡΡΠ΅ΠΈΠ½Ρ-190 ΠΈ ΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠΎ-Ρ
ΠΈΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ΅ ΠΈΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ². (1978) ΠΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ°, 23, 986−990.
4. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., Π’ΡΠ°ΠΏΠΊΠΎΠ² Π. Π., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π. (1978) Π‘ΡΡΡΠΊΡΡΡΠ° ΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½ΠΎΠ²ΠΎΠ³ΠΎ «Ρ
Π²ΠΎΡΡΠ°» ΠΈΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²Π°Ρ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΡ Π΅Π³ΠΎ ΡΠΏΠΈΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ
ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ². III ΠΡΠ΅ΡΠΎΡΠ·Π½Π°Ρ ΠΊΠΎΠ½ΡΠ΅ΡΠ΅Π½ΡΠΈΡ ΠΏΠΎ Π±ΠΈΠΎΡ
ΠΈΠΌΠΈΠΈ ΠΌΡΡΡ. ΠΠ΅Π½ΠΈΠ½Π³ΡΠ°Π΄, 24−26 ΠΌΠ°Ρ. Π’Π΅Π·ΠΈΡΡ Π΄ΠΎΠΊΠ»Π°Π΄ΠΎΠ², 142.
5. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., Π’ΡΠ°ΠΏΠΊΠΎΠ² Π. Π., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π. (1979) Π‘ΡΠ°Π΄ΠΈΠΉΠ½ΠΎΡΡΡ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈΡΠΏΠΈΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ
ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ² ΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½Π°. ΠΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ°, 24, 46−50.
6. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π. (1979) Π’Π΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²Π°Ρ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΡ ΠΏΠ°ΡΠ°ΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½Π° ΠΈ Π΅Π³ΠΎΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ². ΠΠΎΠ». Π±ΠΈΠΎΠ»., 13, 666−672.
7. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π. (1979) ΠΡΠ½ΠΎΠ²Π½ΡΠ΅ Π·Π°ΠΊΠΎΠ½ΠΎΠΌΠ΅ΡΠ½ΠΎΡΡΠΈ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠΉ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈΠ°-ΡΡΠΏΠ΅ΡΡΠΏΠΈΡΠ°Π»ΡΠ½ΡΡ
Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ². VIII ΠΡΠ΅ΡΠΎΡΠ·Π½Π°Ρ ΠΊΠΎΠ½ΡΠ΅ΡΠ΅Π½ΡΠΈΡ ΠΏΠΎ ΠΊΠ°Π»ΠΎΡΠΈΠΌΠ΅ΡΡΠΈΠΈ ΠΈ Ρ
ΠΈΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΡΠ΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΠΊΠ΅. ΠΠ²Π°Π½ΠΎΠ²ΠΎ, 25−27 ΡΠ΅Π½ΡΡΠ±ΡΡ. Π’Π΅Π·ΠΈΡΡ Π΄ΠΎΠΊΠ»Π°Π΄ΠΎΠ², 418 420.
8. ΠΠ°ΡΠ²Π΅Π΅Π² C.B., ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π., Π€ΠΈΠ»ΠΈΠΌΠΎΠ½ΠΎΠ² Π. Π. (1980).
9. Π’Π΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΉ ΠΏΠΎΠ΄Ρ
ΠΎΠ΄ ΠΊ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΡ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΠ½ΠΎΠΉ ΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΠΌΠ°ΠΊΡΠΎΠΌΠΎΠ»Π΅ΠΊΡΠ». V Π‘ΠΎΠ²Π΅ΡΠ°Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΠΎ ΠΊΠΎΠ½ΡΠΎΡΠΌΠ°ΡΠΈΠΎΠ½Π½ΡΠΌ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡΠΌ Π±ΠΈΠΎΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅ΡΠΎΠ² Π² ΡΠ°ΡΡΠ²ΠΎΡΠ°Ρ
. Π’Π΅Π»Π°Π²ΠΈ, 1−3 ΠΎΠΊΡΡΠ±ΡΡ. Π’Π΅Π·ΠΈΡΡ Π΄ΠΎΠΊΠ»Π°Π΄ΠΎΠ², 74.
10. Potekhin S.A. & Privalov P.L. (1980) Cooperative blocks in tropomyosin molecules.1.ternational Symposium on Πiocalorimetry, Tbilisi (USSR), September 21−27. Abstracts, 20.
11. Potekhin S.A. & Privalov P.L. (1982) Co-operative blocks in tropomyosin. J. Mol. Biol., 159, 519−535.
12. Π€ΠΈΠ»ΠΈΠΌΠΎΠ½ΠΎΠ² B.B., ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ C.A., ΠΠ°ΡΠ²Π΅Π΅Π² C.B., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π. (1982).
13. Π’Π΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· Π΄Π°Π½Π½ΡΡ
ΡΠΊΠ°Π½ΠΈΡΡΡΡΠ΅ΠΉ ΠΌΠΈΠΊΡΠΎΠΊΠ°Π»ΠΎΡΠΈΠΌΠ΅ΡΡΠΈΠΈ.
14. ΠΠ»Π³ΠΎΡΠΈΡΠΌΡ Π΄Π΅ΠΊΠΎΠ½Π²ΠΎΠ»ΡΡΠΈΠΈ ΠΊΡΠΈΠ²ΡΡ
ΠΈΠ·Π±ΡΡΠΎΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠΏΠΎΠ³Π»Π°ΡΠ΅Π½ΠΈΡ. ΠΠΎΠ». Π±ΠΈΠΎΠ»., 26, 551−562.
15. Tishchenko V.M., Zav’yalov V.P., Medgyesi G.A., Potekhin S.A. & Privalov P.L. (1982).
16. A thermodynamic study of cooperative structures in rabbit immunoglobulin G. Eur. J. Biochem., 126, 517−521.
17. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π. (1983) ΠΠ»ΠΎΡΠ½Π°Ρ ΡΡΡΡΠΊΡΡΡΠ° Π°-ΡΡΠΎΠΏΠΎΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½Π°. ΠΡΠ΅ΡΠΎΡΠ·Π½ΡΠΉΡΠΈΠΌΠΏΠΎΠ·ΠΈΡΠΌ ΠΏΠΎ Π±ΠΈΠΎΡ
ΠΈΠΌΠΈΠΈ ΠΈ Π±ΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ΅ ΠΌΡΡΠ΅ΡΠ½ΠΎΠ³ΠΎ ΡΠΎΠΊΡΠ°ΡΠ΅Π½ΠΈΡ. Π’Π±ΠΈΠ»ΠΈΡΠΈ. Π’Π΅Π·ΠΈΡΡ Π΄ΠΎΠΊΠ»Π°Π΄ΠΎΠ², 55−56.
18. Potekhin S.A. and Pfeil W. (1985) Physico-chemical properties of biopolymers in solutionand cells. International Symposium on Physico-Chemical Properties of Biopolymers in Solutions and Cells, Pushchino, 1985, p.59.
19. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘.A. (1985) Π’Π΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· ΠΊΠΎΠ½ΡΠΎΡΠΌΠ°ΡΠΈΠΎΠ½Π½ΡΡ
ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠΉΡΠ΅ΡΡΠΈΡΠΈΡΠΎΡ
ΡΠΎΠΌΠ° Ρ ΠΏΡΠΈ ΠΊΠΈΡΠ»ΡΡ
Π·Π½Π°ΡΠ΅Π½ΠΈΡΡ
ΡΠ. VI ΠΡΠ΅ΡΠΎΡΠ·Π½ΡΠΉ ΡΠΈΠΌΠΏΠΎΠ·ΠΈΡΠΌ ΠΏΠΎ ΠΊΠΎΠ½ΡΠΎΡΠΌΠ°ΡΠΈΠΎΠ½Π½ΡΠΌ ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΡΠΌ Π±ΠΈΠΎΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅ΡΠΎΠ² Π² ΡΠ°ΡΡΠ²ΠΎΡΠ°Ρ
. Π’Π±ΠΈΠ»ΠΈΡΠΈ. Π’Π΅Π·ΠΈΡΡ Π΄ΠΎΠΊΠ»Π°Π΄ΠΎΠ², 15.
20. Privalov P.L. & Potekhin S.A. (1986) Scanning microcalorimetry in studying temperatureinduced changes in proteins. Methods in Enzymology, 131, 1−51.
21. Potekhin S.A. and Pfeil W. (1989) Microcalorimetric studies of conformational transitions offerricytochrome-C in acidic solution. Biophys. Chem. 34, 55−62.
22. ΠΡΡΡΡΠ΅Π½ΠΊΠΎ Π. Π., ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., Π‘ΠΌΠ°Π»Π»Π° Π. Π₯. (1991) ΠΠ·ΡΡΠ΅Π½ΠΈΠ΅ N-ΠΊΠΎΠ½ΡΠ΅Π²ΡΡ
ΡΡΠ°Π³ΠΌΠ΅Π½ΡΠΎΠ²Π°-ΡΡΠΎΠΏΠΎΠΌΠΈΠΎΠ·ΠΈΠ½Π° ΠΌΠ΅ΡΠΎΠ΄ΠΎΠΌ Π―ΠΠ ΡΠΏΠ΅ΠΊΡΡΠΎΡΠΊΠΎΠΏΠΈΠΈ. ΠΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ°, 36, 762−769.
23. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π. (1993) ΠΠ±ΠΎΠ±ΡΠ΅Π½Π½Π°Ρ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»Ρ ΠΏΠ΅ΡΠ΅Ρ
ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρ Π΄Π²ΡΠΌΡ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΡΠΌΠΈ-ΡΠ΄ΠΎΠ±Π½ΡΠΉ Π°ΠΏΠΏΠ°ΡΠ°Ρ Π΄Π»Ρ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Π° ΡΠΎΡΠΌΡ ΠΊΡΠΈΠ²ΡΡ
ΠΏΠ»Π°Π²Π»Π΅Π½ΠΈΡ. ΠΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ°, 38, 47−57.
24. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π. (1993) ΠΠ±ΠΎΠ±ΡΠ΅Π½Π½Π°Ρ ΠΌΠΎΠ΄Π΅Π»Ρ ΠΏΠ΅ΡΠ΅Ρ
ΠΎΠ΄ΠΎΠ² ΠΌΠ΅ΠΆΠ΄Ρ Π΄Π²ΡΠΌΡ ΡΠΎΡΡΠΎΡΠ½ΠΈΡΠΌΠΈ.
25. ΠΡΠΈΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠ΅ ΠΊ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ·Ρ ΡΠΎΡΠΌΡ ΠΊΡΠΈΠ²ΡΡ
ΠΈΠ·Π±ΡΡΠΎΡΠ½ΠΎΠΉ ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ΅ΠΌΠΊΠΎΡΡΠΈ ΠΏΠΎ ΡΡΠ°ΡΠΈΡΡΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠΉ ΡΡΠΌΠΌΠ΅ ΡΠΈΡΡΠ΅ΠΌΡ. ΠΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ°, 38, 239−252.
26. Efimov V.P., Nepluev I.V., Sobolev B.N., Zurabishvili T.G., Schulthess Π’., Lusting A.,.
27. Engel J., Haener M., Aebi U., Venyaminov S.Yu., Potekhin S.A. & Mesyanzhinov.
28. V.V. (1994) Fibritin encoded by bacteriophage T4 gene wac has a parallel triple-stranded alpha-helical coild coil structure. J. Mol. Biol. 242, 470−486.
29. Potekhin S.A. (1994) A generalized model for two-state transitionsAdditive representationof curves of excessive heat absorption. International and III Sino-Japanese Symp. on Thermal Measurements. Xi’an, China, June 5−9.
30. ΠΠΎΡΠ΅Π²Π° Π. Π., ΠΠΈΡΠΊΠΈΡΠ°Π΄Π·Π΅ Π. Π., ΠΠΎΠ±ΡΠΈΡΠ° Π. Π., ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π. (1996).
31. Π’Π΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΈΠΉ Π°Π½Π°Π»ΠΈΠ· Π΄ΠΎΠΌΠ΅Π½Π½ΠΎΠΉ ΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ ΡΠΎΠΊΡΠΈΠ½ΠΎΠ² ΠΈΠ· Bacillus thuringiensis. ΠΠΈΠΎΠΎΡΠ³. Ρ
ΠΈΠΌΠΈΡ., 22, 900−906.
32. ΠΠΎΡΠ΅Ρ
ΠΈΠ½ Π‘. Π., ΠΠΎΠ²ΡΠΈΠ³ΠΈΠ½ Π. Π. (1998) ΠΠ»ΠΈΡΠ½ΠΈΠ΅ ΠΊΠΈΠ½Π΅ΡΠΈΠΊΠΈ Π½Π° ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΡΡ Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΡ ΠΈΡΠ΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΡ Π±ΠΈΠΎΠΏΠΎΠ»ΠΈΠΌΠ΅ΡΠΎΠ². ΠΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ°, 43, 223−232.
33. Potekhin S.A. & Kovrigin E.L. (1998) Folding under inequilibrium conditions as a possiblereason for partial irreversibility of heat-denatured proteins: computer simulation study. Biophys. Chem., 73, 241−248.
34. Loseva O.I., Potekhin S.A., Tiktopulo E.I., Kirkitadze M.D. & Dobritsa A.P. (1998).
35. Potekhin S.A., Loseva O.I., Tiktopulo E.I. & Dobritsa A.P. (1999) Transition state of the ratelimiting step of heat denaturation of Π‘Π³ΡΠΠ 5-endotoxin. Biochemistry, 38, 4121−4127.
36. ΠΡΠΏΠΎΠ»ΡΠ·ΠΎΠ²Π°Π½Π½Π°Ρ Π»ΠΈΡΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΠ°:
37. Freire E. & Biltonen R.L. (1978) Statistical mechanical deconvolution of thermal transition inmacromolecules. 1. Theory and application to homogeneous systems. Biopolymers, 17, 463−479.
38. Freire E. (1977) Statistical thermodynamics of conformational transitions in macromolecules.
39. Dissertation, University of Virginia.
40. Privalov P. L. (1982) Stability of proteins. Proteins which do not present a single cooperativesystem. Adv. Protein Chem., 35, 1−104.
41. Kidokoro S.-J. & Wada A. (1987) Determination of thermodynamic functions from scanningcalorimetry data. Biopolymers, 26, 213−229.
42. Prigogine I, & Defay R. (1962) ChemicalThermodynamics. Wiley, New York.
43. Hermans J.J. & ScheragaH.A. (1961) Structural studies of ribonuclease. 5. Reversible changeof configuration. J. Am. Chem. Soc., 83, 3283−3292.
44. Brandts J.F. (1964) The thermodynamics of protein denaturation. 2. A model of reversibledenaturation and interpretation regarding the stability of chymotrypsinogen. J. Am. Chem. Soc., 86, 4302−4314.
45. Brandts J.F. & Lumry R. (1963) The reversible thermal denaturation of chymotrypsinogen. 1.
46. Experimental characterization. J. Phys. Chem., 67, 1484−1494.
47. Lumry R., Biltonen R.L. & Brandts J.F. (1966) Validity of the «two-state» hypothesis forconformational transitions of proteins. Biopolymers, 4, 917−944.
48. Biltonen R.L. & Lumry R. (1971) Studies of the chymotrypsinogen A family of proteins. 8.
49. Thermodynamic analysis of transition of the methionine sulfoxide derivatives of a-chymotrypsin. J. Am. Chem. Soc., 93, 224−230.
50. Anfinsen C.B. (1956) The limited digestion of ribonuclease with pepsin. J. Biol. Chem., 221,405.412.
51. Kresheck G.C. & Benjamin L. (1964) Calorimetric studies of the hydrophobic nature ofseveral protein constituents and ovalbumin in water and aqueous urea. J. Phys. Chem., 68, 2476−2486.
52. Fasman G.D. & Lindblow C. (1964) Conformational studies on synthetic poly-a-amino acids.
53. Factors influencing the stability of the helical conformation of poly-L-glutamic acid and copolymers of L-glutamic acid and L-leucine. Biochemistry, 3, 155−166,.
54. Poland D. & Scheraga H.A. (1965) Statistical mechanics of noncovalent bonds inpolyaminoacids. 9. The two-state theory of protein denaturation. Biopolymers, 3, 401 419.
55. Scott R.A. & Scheraga H.A. (1963) Structural studies of ribonuclease. 9. Kinetics ofdenaturation. J. Am. Chem. Soc., 85, 3866−3873.
56. Meadows D.H., Jardetzky O, Epand R.M., Ruterjans H.H. & Scheraga H.A. (1968).
57. Assignment of the histidine peaks in the nuclear magnetic resonance spectrum of ribonuclease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 60, 766−772.
58. Characterization of the conformational variation of chymotrypsin. J. Am. Chem. Soc., 91, 4251−4256.
59. Elson E.L. (1972) Analysis of the steady-state approximation for the sequential model.
60. J. Mol. Biol, 63, 469−475.
61. Anfinsen C.B. (1973) Principles that govern the folding of protein chains. Science, 181, 223 230.
62. Tsong T.Y. & Baldwin R.L. (1972) Kinetic evidence for intermediate states in the unfoldingof chymotrypsinogen A. J. Mol. Biol., 69, 145−148.
63. Tsong T.Y. & Baldwin R.L. (1972) Kinetic evidence for intermediate states in the unfoldingof ribonuclease A. 2. Kinetics of exposure to solvent a specific dinitrophenyl group. J. Mol. Biol., 69, 149−153.
64. Privalov P.L. & Khechinashvili N.N. (1974) A thermodynamic approach to the problem ofstabilization of globular protein structure: a calorimetric study. J. Mol. Biol., 86, 665−684.
65. Privalov P.L. (1979) Stability of proteins. Small globular proteins. Adv. Prot. Chem., 33, 167 241.
66. Π’ΠΈΠΊΡΠΎΠΏΡΠ»ΠΎ Π. Π. (1975) Π’Π΅ΡΠΌΠΎΠ΄ΠΈΠ½Π°ΠΌΠΈΡΠ΅ΡΠΊΠΎΠ΅ ΠΈΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΠΏΡΠΎΡΠ΅ΡΡΠ° ΡΠ΅ΠΏΠ»ΠΎΠ²ΠΎΠΉΠ΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ Π³Π»ΠΎΠ±ΡΠ»ΡΡΠ½ΡΡ
Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ². ΠΠ°Π½Π΄ΠΈΠ΄Π°ΡΡΠΊΠ°Ρ Π΄ΠΈΡΡΠ΅ΡΡΠ°ΡΠΈΡ. ΠΡΡΠΈΠ½ΠΎ, ΠΠ½ΡΡΠΈΡΡΡ Π±Π΅Π»ΠΊΠ° ΠΠ Π‘Π‘Π‘Π .
67. Holcomb D.N. & Van Holde K.E. (1962) Ultracentrifugal and viscometric studies of thereversible thermal denaturation of ribonuclease. J. Phis. Chem., 66, 1999;2006.
68. Π’ΠΈΠΊΡΠΎΠΏΡΠ»ΠΎ Π. Π., ΠΡΠΈΠ²Π°Π»ΠΎΠ² Π. Π. (1975) ΠΡΡΠ»Π΅Π΄ΠΎΠ²Π°Π½ΠΈΠ΅ ΡΠ΅ΠΌΠΏΠ΅ΡΠ°ΡΡΡΠ½ΡΡ
ΠΈΠ·ΠΌΠ΅Π½Π΅Π½ΠΈΠΉΡΠΈΠ±ΠΎΠ½ΡΠΊΠ»Π΅Π°Π·Ρ. ΠΠΈΠΎΡΠΈΠ·ΠΈΠΊΠ°, 20, 778−782,.
69. Nakanishi Π., Tsuboi Π. & Ikegami Π. (1973) Fluctuations of the lysozyme structure. 2.
70. Effects of temperature and binding of inhibitors. J. Mol. Biol., 75,673−682.
71. Zaborsky O.R. & Millman G.E. (1972) The effect of temperature on the chemical shifts of thehistidine residues of ribonuclease A. Biochim. Biophys. Acta, 271, 274−278.
72. McDonald C.C., Phillips W.D. & Glickson J.D. (1971) Nuclear magnetic resonance study ofthe mechanism of reversible denaturation of lysozyme. J. Am. Chem. Soc., 93, 235−246.
73. Freire E. & Biltonen R.L. (1978) Statistical mechanical deconvolution of thermal transition inmacromolecules. 1. Theory and application to homogeneous systems. Biopolymers, 17, 463−479.
74. Freire E. (1977) Statistical thermodynamics of conformational transitions in macromolecules.
75. Dissertation, University of Virginia.
76. Pfeil W. (1981) The problem of the stability of globular proteins. Molecular and Cellular1. Biochemistry, 40, 3−28.
77. Gudkov A.T., Khechinashvili N.N. & Bushuev V.N. (1978) Studies of the structure ofprotein L7/L12 from Escherichia coli ribosomes. Eur. J. Biochem., 90, 113−118.
78. Privalov P.L. & Pfeil W. (1978) Thermodynamics of protein folding. FEES 12th Meeting.
79. Dresden, (ed. Hofmann E.)159−172.
80. ΠΡΠΈΡΡΠ½ Π. Π. (1975) ΠΠ½ΠΎΠ³ΠΎΡΠ΅Π½ΡΡΠΎΠ²ΠΎΠΉ ΠΌΠ΅Ρ
Π°Π½ΠΈΠ·ΠΌ ΡΠ°ΠΌΠΎΠΎΡΠ³Π°Π½ΠΈΠ·Π°ΡΠΈΠΈ Π³Π»ΠΎΠ±ΡΠ»ΡΡΠ½ΡΡ
Π±Π΅Π»ΠΊΠΎΠ²ΠΈ ΠΊΠΎΠΎΠΏΠ΅ΡΠ°ΡΠΈΠ²Π½ΠΎΡΡΡ ΠΈΡ
Π΄Π΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ ΠΈ ΡΠ΅Π½Π°ΡΡΡΠ°ΡΠΈΠΈ. ΠΠΠ Π‘Π‘Π‘Π , 223, 1253−1255.
81. Kretsinger R.H. (1972) Gene triplicaton deduced from the tertiary structure of a musclecalcium binding protein. Nature New Biol., 240, 85−88.
82. Rossmann M.G. & Lilijas A. (1974) Recognition of structural domains in globular proteins. J.1. Mol. Biol., 85, 177−181.
83. Makhatadze G.I. & Privalov P.L. (1995) Energetics of protein structure. Adv. Prot. Chem., 47, 307−425.
84. Privalov P.L. (1979) Microcalorimetric studies of macromolecules. NETSIJ (Japan), 6, 56−65.
85. Privalov P. L. (1982). Stability of proteins. Proteins which do not present a single cooperativesystem. Adv. Protein Chem. 35, 1−104.
86. Privalov P.L. & Filimonov V.V. (1978) Thermodynamic analysis of transfer RNA unfolding.1. Mol. Biol., 122, 447−464.
87. Shinoda Π’., Takahashi N., Takayasu Π’., Okuyama T. & Shimizu A. (1981) Complete aminoacid sequence of the Fc region of a human delta chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 78, 785−789.
88. Niedzwiadek W.E., O’Bryan G.T., Blumenstock F.A., Saba T.M. & Andersen T.T. (1988) Acalorimetric analysis of human plasma fibronectin: effects of heparin binding on domain structure. Biochemistry, 27, 7116−7124.
89. Donovan J.W. & Mihalyi E. (1974) Conformation of fibrinogen: calorimetric evidence for athree-modular structure. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 71, 4125−4128.74.